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- EMDB-5175: Frozen-hydrated map of the yeast general transcription factor TFIID -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5175
タイトルFrozen-hydrated map of the yeast general transcription factor TFIID
マップデータThis is an electron density map of the yeast TFIID in frozen-hydrated condition
試料
  • 試料: HA-tag purified yeast TFIID
  • タンパク質・ペプチド: TFIID
キーワードTranscription / general transcription factor / TFIID
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28.9 Å
データ登録者Papai G / Tripathi MK / Ruhlmann C / Layer JH / Weil PA / Schultz P
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: TFIIA and the transactivator Rap1 cooperate to commit TFIID for transcription initiation.
著者: Gabor Papai / Manish K Tripathi / Christine Ruhlmann / Justin H Layer / P Anthony Weil / Patrick Schultz /
要旨: Transcription of eukaryotic messenger RNA (mRNA) encoding genes by RNA polymerase II (Pol II) is triggered by the binding of transactivating proteins to enhancer DNA, which stimulates the recruitment ...Transcription of eukaryotic messenger RNA (mRNA) encoding genes by RNA polymerase II (Pol II) is triggered by the binding of transactivating proteins to enhancer DNA, which stimulates the recruitment of general transcription factors (TFIIA, B, D, E, F, H) and Pol II on the cis-linked promoter, leading to pre-initiation complex formation and transcription. In TFIID-dependent activation pathways, this general transcription factor containing TATA-box-binding protein is first recruited on the promoter through interaction with activators and cooperates with TFIIA to form a committed pre-initiation complex. However, neither the mechanisms by which activation signals are communicated between these factors nor the structural organization of the activated pre-initiation complex are known. Here we used cryo-electron microscopy to determine the architecture of nucleoprotein complexes composed of TFIID, TFIIA, the transcriptional activator Rap1 and yeast enhancer-promoter DNA. These structures revealed the mode of binding of Rap1 and TFIIA to TFIID, as well as a reorganization of TFIIA induced by its interaction with Rap1. We propose that this change in position increases the exposure of TATA-box-binding protein within TFIID, consequently enhancing its ability to interact with the promoter. A large Rap1-dependent DNA loop forms between the activator-binding site and the proximal promoter region. This loop is topologically locked by a TFIIA-Rap1 protein bridge that folds over the DNA. These results highlight the role of TFIIA in transcriptional activation, define a molecular mechanism for enhancer-promoter communication and provide structural insights into the pathways of intramolecular communication that convey transcription activation signals through the TFIID complex.
履歴
登録2010年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年4月14日-
マップ公開2010年6月21日-
更新2010年6月21日-
現状2010年6月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5175.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5175.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an electron density map of the yeast TFIID in frozen-hydrated condition
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.6 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-15.242599999999999 - 41.371299999999998
平均 (標準偏差)0.131282 (±1.88955)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-79-80
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 416 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.62.62.6
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z416.000416.000416.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-79-80-80
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-15.24341.3710.131

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HA-tag purified yeast TFIID

全体名称: HA-tag purified yeast TFIID
要素
  • 試料: HA-tag purified yeast TFIID
  • タンパク質・ペプチド: TFIID

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超分子 #1000: HA-tag purified yeast TFIID

超分子名称: HA-tag purified yeast TFIID / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 900 KDa

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分子 #1: TFIID

分子名称: TFIID / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TFIID / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.165 mg/mL
緩衝液pH: 7.9 / 詳細: 10 mM Tris-HCl pH 7.9, 300 mM KOAc and 5 mM MgCl2
グリッド詳細: 300 mesh Cu/Rh holey grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 80 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度平均: 81 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.1 µm / 実像数: 90 / 平均電子線量: 16 e/Å2 / Od range: 1.4
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38950 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imagic, Spider
詳細: The map was reconstructed from 3-D MSA separated dataset.
使用した粒子像数: 11906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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