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- EMDB-51605: Structure of the ATPgS-S2 state of the heptameric Bcs1 AAA-ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51605
タイトルStructure of the ATPgS-S2 state of the heptameric Bcs1 AAA-ATPase
マップデータ
試料
  • 複合体: Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードHeptameric complex / TRANSLOCASE / mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / protein transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / chaperone-mediated protein complex assembly / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion ...protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / protein transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / chaperone-mediated protein complex assembly / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / : / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Rosales-Hernandez C / Beckmann R
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of the Bcs1 AAA-ATPase suggests an airlock-like translocation mechanism for folded proteins.
著者: Lukas Kater / Nikola Wagener / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Walter Neupert / Roland Beckmann /
要旨: Some proteins require completion of folding before translocation across a membrane into another cellular compartment. Yet the permeability barrier of the membrane should not be compromised and ...Some proteins require completion of folding before translocation across a membrane into another cellular compartment. Yet the permeability barrier of the membrane should not be compromised and mechanisms have remained mostly elusive. Here, we present the structure of Saccharomyces cerevisiae Bcs1, an AAA-ATPase of the inner mitochondrial membrane. Bcs1 facilitates the translocation of the Rieske protein, Rip1, which requires folding and incorporation of a 2Fe-2S cluster before translocation and subsequent integration into the bc1 complex. Surprisingly, Bcs1 assembles into exclusively heptameric homo-oligomers, with each protomer consisting of an amphipathic transmembrane helix, a middle domain and an ATPase domain. Together they form two aqueous vestibules, the first being accessible from the mitochondrial matrix and the second positioned in the inner membrane, with both separated by the seal-forming middle domain. On the basis of this unique architecture, we propose an airlock-like translocation mechanism for folded Rip1.
履歴
登録2024年9月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51605.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.727 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.26941368 - 0.8065135
平均 (標準偏差)0.000734274 (±0.031215873)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 261.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51605_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51605_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2

全体名称: Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2
要素
  • 複合体: Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2

超分子名称: Heptameric Bcs1 bound to ATPgS in conformational state S2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: Mitochondrial chaperone BCS1

分子名称: Mitochondrial chaperone BCS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 53.826086 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MGKHHHHHHG GGDYKDDDDK GSGHMSDKPI DIQYDKQATP NLSGVITPPT NETGNDSVRE KLSKLVGDAM SNNPYFAAGG GLMILGTGL AVARSGIIKA SRVLYRQMIV DLEIQSKDKS YAWFLTWMAK HPQRVSRHLS VRTNYIQHDN GSVSTKFSLV P GPGNHWIR ...文字列:
MGKHHHHHHG GGDYKDDDDK GSGHMSDKPI DIQYDKQATP NLSGVITPPT NETGNDSVRE KLSKLVGDAM SNNPYFAAGG GLMILGTGL AVARSGIIKA SRVLYRQMIV DLEIQSKDKS YAWFLTWMAK HPQRVSRHLS VRTNYIQHDN GSVSTKFSLV P GPGNHWIR YKGAFILIKR ERSAKMIDIA NGSPFETVTL TTLYRDKHLF DDILNEAKDI ALKTTEGKTV IYTSFGPEWR KF GQPKAKR MLPSVILDSG IKEGILDDVY DFMKNGKWYS DRGIPYRRGY LLYGPPGSGK TSFIQALAGE LDYNICILNL SEN NLTDDR LNHLMNNMPE RSILLLEDID AAFNKRSQTG EQGFHSSVTF SGLLNALDGV TSSEETITFM TTNHPEKLDA AIMR PGRID YKVFVGNATP YQVEKMFMKF YPGETDICKK FVNSVKELDI TVSTAQLQGL FVMNKDAPHD ALKMVSSLRN ANHIF

UniProtKB: Mitochondrial chaperone BCS1

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分子 #2: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 92248
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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