[日本語] English
万見
- EMDB-51493: Salmonella hook-filament junction complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51493
タイトルSalmonella hook-filament junction complex
マップデータSalmonella hook-filament junction at its native context
試料
  • 複合体: Shorten flagella of Salmonella enterica
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook protein FlgE
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin
キーワードBacterial flagellum / Hook-filament junction / FlgK / FlgL / Salmonella enterica / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum hook / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Flagellar hook-associated protein 1, D2-like domain / Flagellar hook-associated protein 1 / : / Flagellar hook-associated protein FlgK helical domain / Flagellar hook-associated protein 3 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain ...: / Flagellar hook-associated protein 1, D2-like domain / Flagellar hook-associated protein 1 / : / Flagellar hook-associated protein FlgK helical domain / Flagellar hook-associated protein 3 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook-associated protein / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar hook-associated protein 1 / Flagellin
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Qin K / Einenkel R / Erhardt E / Bergeron JR
資金援助 英国, フランス, 2件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R009759/2 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGY0080/2021 フランス
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2025
タイトル: The structure of the complete extracellular bacterial flagellum reveals the mechanism of flagellin incorporation.
著者: Rosa Einenkel / Kailin Qin / Julia Schmidt / Natalie S Al-Otaibi / Daniel Mann / Tina Drobnič / Eli J Cohen / Nayim Gonzalez-Rodriguez / Jane Harrowell / Elena Shmakova / Morgan Beeby / Marc ...著者: Rosa Einenkel / Kailin Qin / Julia Schmidt / Natalie S Al-Otaibi / Daniel Mann / Tina Drobnič / Eli J Cohen / Nayim Gonzalez-Rodriguez / Jane Harrowell / Elena Shmakova / Morgan Beeby / Marc Erhardt / Julien R C Bergeron /
要旨: The bacterial flagellum is essential for motility, adhesion and colonization in pathogens such as Salmonella enterica and Campylobacter jejuni. Its extracellular structure comprises the hook, hook- ...The bacterial flagellum is essential for motility, adhesion and colonization in pathogens such as Salmonella enterica and Campylobacter jejuni. Its extracellular structure comprises the hook, hook-filament junction, filament and filament cap. Native structures of the hook-filament junction and the cap are lacking, and molecular mechanisms of cap-mediated filament assembly are largely uncharacterized. Here we use cryo-electron microscopy to resolve structures of the complete Salmonella extracellular flagellum including the pentameric FliD cap complex (3.7 Å) and the FlgKL hook-filament junction (2.9 Å), as well as the Campylobacter extracellular flagellum before filament assembly (6.5 Å). This, coupled with structure-guided mutagenesis and functional assays, reveals intermediates of filament assembly, showing that FliD cap protein terminal domain movement and clockwise rotation enable flagellin incorporation and stabilization of the filament. We show that the hook-filament junction acts as a buffer, preventing transfer of mechanical stress to the filament, and reveal the structural basis for the initiation of filament assembly. Collectively, this study provides comprehensive insights into flagellum assembly and how flagellin incorporation is coupled with its secretion.
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_51493.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51493.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Salmonella hook-filament junction at its native context
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 500 pix.
= 539. Å		1.08 Å/pix.
x 500 pix.
= 539. Å		1.08 Å/pix.
x 500 pix.
= 539. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.37611037 - 0.7212549
平均 (標準偏差)0.0019064992 (±0.038829487)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 539.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_51493_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_51493_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Shorten flagella of Salmonella enterica

全体名称: Shorten flagella of Salmonella enterica
要素
  • 複合体: Shorten flagella of Salmonella enterica
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook protein FlgE
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin

-
超分子 #1: Shorten flagella of Salmonella enterica

超分子名称: Shorten flagella of Salmonella enterica / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 1.13 MDa

-
分子 #1: Flagellar hook protein FlgE

分子名称: Flagellar hook protein FlgE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 42.233152 KDa
配列文字列: MSFSQAVSGL NAAATNLDVI GNNIANSATY GFKSGTASFA DMFAGSKVGL GVKVAGITQD FTDGTTTNTG RGLDVAISQN GFFRLVDSN GSVFYSRNGQ FKLDENRNLV NMQGMQLTGY PATGTPPTIQ QGANPAPITI PNTLMAAKST TTASMQINLN S TDPVPSKT ...文字列:
MSFSQAVSGL NAAATNLDVI GNNIANSATY GFKSGTASFA DMFAGSKVGL GVKVAGITQD FTDGTTTNTG RGLDVAISQN GFFRLVDSN GSVFYSRNGQ FKLDENRNLV NMQGMQLTGY PATGTPPTIQ QGANPAPITI PNTLMAAKST TTASMQINLN S TDPVPSKT PFSVSDADSY NKKGTVTVYD SQGNAHDMNV YFVKTKDNEW AVYTHDSSDP AATAPTTAST TLKFNENGIL ES GGTVNIT TGTINGATAA TFSLSFLNSM QQNTGANNIV ATNQNGYKPG DLVSYQINND GTVVGNYSNE QEQVLGQIVL ANF ANNEGL ASQGDNVWAA TQASGVALLG TAGSGNFGKL TNGALEASNV DLSKELVNMI VAQRNYQSNA QTIKTQDQIL NTLV NLR

UniProtKB: Flagellar hook protein FlgE

-
分子 #2: Flagellar hook-associated protein 1

分子名称: Flagellar hook-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 59.153781 KDa
配列文字列: MSSLINHAMS GLNAAQAALN TVSNNINNYN VAGYTRQTTI LAQANSTLGA GGWIGNGVYV SGVQREYDAF ITNQLRGAQN QSSGLTTRY EQMSKIDNLL ADKSSSLSGS LQSFFTSLQT LVSNAEDPAA RQALIGKAEG LVNQFKTTDQ YLRDQDKQVN I AIGSSVAQ ...文字列:
MSSLINHAMS GLNAAQAALN TVSNNINNYN VAGYTRQTTI LAQANSTLGA GGWIGNGVYV SGVQREYDAF ITNQLRGAQN QSSGLTTRY EQMSKIDNLL ADKSSSLSGS LQSFFTSLQT LVSNAEDPAA RQALIGKAEG LVNQFKTTDQ YLRDQDKQVN I AIGSSVAQ INNYAKQIAN LNDQISRMTG VGAGASPNDL LDQRDQLVSE LNKIVGVEVS VQDGGTYNLT MANGYTLVQG ST ARQLAAV PSSADPTRTT VAYVDEAAGN IEIPEKLLNT GSLGGLLTFR SQDLDQTRNT LGQLALAFAD AFNAQHTKGY DAD GNKGKD FFSIGSPVVY SNSNNADKTV SLTAKVVDST KVQATDYKIV FDGTDWQVTR TADNTTFTAT KDADGKLEID GLKV TVGTG AQKNDSFLLK PVSNAIVDMN VKVTNEAEIA MASESKLDPD VDTGDSDNRN GQALLDLQNS NVVGGNKTFN DAYAT LVSD VGNKTSTLKT SSTTQANVVK QLYKQQQSVS GVNLDEEYGN LQRYQQYYLA NAQVLQTANA LFDALLNIR

UniProtKB: Flagellar hook-associated protein 1

-
分子 #3: Flagellar hook-associated protein

分子名称: Flagellar hook-associated protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 34.201965 KDa
配列文字列: MRISTQMMYE QNMSGITNSQ AEWMKLGEQM STGKRVTNPS DDPIAASQAV VLSQAQAQNS QYALARTFAT QKVSLEESVL SQVTTAIQT AQEKIVYAGN GTLSDDDRAS LATDLQGIRD QLMNLANSTD GNGRYIFAGY KTEAAPFDQA TGGYHGGEKS V TQQVDSAR ...文字列:
MRISTQMMYE QNMSGITNSQ AEWMKLGEQM STGKRVTNPS DDPIAASQAV VLSQAQAQNS QYALARTFAT QKVSLEESVL SQVTTAIQT AQEKIVYAGN GTLSDDDRAS LATDLQGIRD QLMNLANSTD GNGRYIFAGY KTEAAPFDQA TGGYHGGEKS V TQQVDSAR TMVIGHTGAQ IFNSITSNAV PEPDGSDSEK NLFVMLDTAI AALKTPVEGN NVEKEKAAAA IDKTNRGLKN SL NNVLTVR AELGTQLSEL STLDSLGSDR ALGQKLQMSN LVDVDWNSVI SSYVMQQAAL QASYKTFTDM QGMSLFQLNR

UniProtKB: Flagellar hook-associated protein

-
分子 #4: Flagellin

分子名称: Flagellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 51.654344 KDa
配列文字列: MAQVINTNSL SLLTQNNLNK SQSALGTAIE RLSSGLRINS AKDDAAGQAI ANRFTANIKG LTQASRNAND GISIAQTTEG ALNEINNNL QRVRELAVQS ANSTNSQSDL DSIQAEITQR LNEIDRVSGQ TQFNGVKVLA QDNTLTIQVG ANDGETIDID L KQINSQTL ...文字列:
MAQVINTNSL SLLTQNNLNK SQSALGTAIE RLSSGLRINS AKDDAAGQAI ANRFTANIKG LTQASRNAND GISIAQTTEG ALNEINNNL QRVRELAVQS ANSTNSQSDL DSIQAEITQR LNEIDRVSGQ TQFNGVKVLA QDNTLTIQVG ANDGETIDID L KQINSQTL GLDTLNVQQK YKVSDTAATV TGYADTTIAL DNSTFKASAT GLGGTDQKID GDLKFDDTTG KYYAKVTVTG GT GKDGYYE VSVDKTNGEV TLAGGATSPL TGGLPATATE DVKNVQVANA DLTEAKAALT AAGVTGTASV VKMSYTDNNG KTI DGGLAV KVGDDYYSAT QNKDGSISIN TTKYTADDGT SKTALNKLGG ADGKTEVVSI GGKTYAASKA EGHNFKAQPD LAEA AATTT ENPLQKIDAA LAQVDTLRSD LGAVQNRFNS AITNLGNTVN NLTSARSRIE DSDYATEVSN MSRAQILQQA GTSVL AQAN QVPQNVLSLL R

UniProtKB: Flagellin

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 88 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65561
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る