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- EMDB-51313: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51313
タイトルCryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
マップデータ
試料
  • 複合体: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
    • 複合体: Histone Octamer
      • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • 複合体: Synthetic deoxyribonucleic acid
      • DNA: x 2種
    • タンパク質・ペプチド: x 5種
キーワードHomo sapiens / ATP-dependent chromatin remodeller / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / regulation of DNA repair / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes ...regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / regulation of DNA repair / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of DNA repair / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / DNA Damage Recognition in GG-NER / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA recombination / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear body / chromatin remodeling / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
HIT zinc finger / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 / Zinc finger, HIT-type / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...HIT zinc finger / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 / Zinc finger, HIT-type / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2B type 2-E / INO80 complex subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Sharma M / Aggarwal P / Hopfner KP
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)833613 INO3DEuropean Union
German Research Foundation (DFG)HO 2489/9-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
著者: Sharma M / Aggarwal P / Hopfner KP
履歴
登録2024年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51313.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51313.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 400 pix.
= 419.6 Å		1.05 Å/pix.
x 400 pix.
= 419.6 Å		1.05 Å/pix.
x 400 pix.
= 419.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.049 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.99391174 - 1.9553015
平均 (標準偏差)0.00029011085 (±0.045530967)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 419.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51313_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51313_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7

全体名称: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
要素
  • 複合体: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
    • 複合体: Histone Octamer
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 2-E
    • 複合体: Synthetic deoxyribonucleic acid
      • DNA: Nucleosomal DNA strand 1
      • DNA: Nucleosomal DNA strand 2
    • タンパク質・ペプチド: INO80 complex subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 2-E

+
超分子 #1: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7

超分子名称: CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Histone Octamer

超分子名称: Histone Octamer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Synthetic deoxyribonucleic acid

超分子名称: Synthetic deoxyribonucleic acid / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: INO80 complex subunit B

分子名称: INO80 complex subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.759338 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
GLGGQEEEEE QRWLDALEKG ELDDNGDLKK EINERLLTAR QRALLQKARS

UniProtKB: INO80 complex subunit B

+
分子 #4: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.791651 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PGTVALREIR RYQKSTELLI RKLPFQRLVR EIAQDFKTDL RFQSSAVMAL QEACEAYLVG LFEDTNLCAI HAKRVTIMPK DIQLARRIR GERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.279875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #6: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.6376 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KAKTRSSRAG LQFPVGRVHR LLRKGNYSER VGAGAPVYLA AVLEYLTAEI LELAGNAARD NKKTRIIPRH LQLAIRNDEE LNKLLGRVT IAQGGVLPNI QAVLLPK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #7: Histone H2B type 2-E

分子名称: Histone H2B type 2-E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.75038 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KRSRKESYSI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 2-E

+
分子 #8: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.762835 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KKPHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDI QLARRIRGER A

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #9: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.910394 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DNIQGITKPA IRRLARRGGV KRISGLIYEE TRGVLKVFLE NVIRDAVTYT EHAKRKTVTA MDVVYALKRQ GRTLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #10: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.123181 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GKARAKAKTR SSRAGLQFPV GRVHRLLRKG NYSERVGAGA PVYLAAVLEY LTAEILELAG NAARDNKKTR IIPRHLQLAI RNDEELNKL LGRVTIAQGG VLPNIQAVLL PK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #11: Histone H2B type 2-E

分子名称: Histone H2B type 2-E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.420943 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSRKESYSIY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTS

UniProtKB: Histone H2B type 2-E

+
分子 #2: Nucleosomal DNA strand 1

分子名称: Nucleosomal DNA strand 1 / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 43.140504 KDa
配列文字列: (DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG) (DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG) ...文字列:
(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG) (DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT) (DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)

+
分子 #3: Nucleosomal DNA strand 2

分子名称: Nucleosomal DNA strand 2 / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 42.66418 KDa
配列文字列: (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA) ...文字列:
(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT) (DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG) (DC)(DA)(DT)(DG)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
50.0 mMNaClSodium Chloride
0.5 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 7 sec. / 詳細: Negative Polarity
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.029 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択詳細: Minimum particle diameter (A) = 120 Maximum particle diameter (A) = 240
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF Estimation / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7zi4

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 64537
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
得られたモデル

PDB-9gfm:
CryoEM structure of the human INO80 core-nucleosome complex state N-7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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