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万見
- EMDB-5110: Feline panleukopenia virus in complex with FAb from neutralizing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5110
タイトルFeline panleukopenia virus in complex with FAb from neutralizing antibody MAb 16
マップデータThis is a map of the FAb from neutralizing antibody MAb 16 interacting with FPV
試料
  • 試料: Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia virus (FPV)
  • ウイルス: Feline panleukopenia virus (ネコ汎白血球減少症ウイルス)
キーワードparvovirus / antigenic epitope / antibody / Fab / neutralizing
生物種Feline panleukopenia virus (ネコ汎白血球減少症ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Hafenstein S / Bowman VD / Sun T / Nelson CDS / Palermo LM / Chipman PR / Battisti AJ / Parrish CR / Rossmann MG
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2009
タイトル: Structural comparison of different antibodies interacting with parvovirus capsids.
著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Tao Sun / Christian D S Nelson / Laura M Palermo / Paul R Chipman / Anthony J Battisti / Colin R Parrish / Michael G Rossmann /
要旨: The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron ...The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstruction to resolutions varying from 8.5 to 18 A. The crystal structure of one of the Fab molecules and the sequence of the variable domain for each of the Fab molecules have been determined. The structures of Fab fragments not determined crystallographically were predicted by homology modeling according to the amino acid sequence. Fitting of the Fab and virus structures into the cryoEM densities identified the footprints of each antibody on the viral surface. As anticipated from earlier analyses, the Fab binding sites are directed to two epitopes, A and B. The A site is on an exposed part of the surface near an icosahedral threefold axis, whereas the B site is about equidistant from the surrounding five-, three-, and twofold axes. One antibody directed to the A site binds CPV but not FPV. Two of the antibodies directed to the B site neutralize the virus as Fab fragments. The differences in antibody properties have been linked to the amino acids within the antibody footprints, the position of the binding site relative to the icosahedral symmetry elements, and the orientation of the Fab structure relative to the surface of the virus. Most of the exposed surface area was antigenic, although each of the antibodies had a common area of overlap that coincided with the positions of the previously mapped escape mutations.
履歴
登録2009年3月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年4月3日-
マップ公開2009年9月30日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iy5
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iy5
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5110_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5110.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 23.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the FAb from neutralizing antibody MAb 16 interacting with FPV
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.88 Å/pix.
x 184 pix.
= 529.92 Å		2.88 Å/pix.
x 184 pix.
= 529.92 Å		2.88 Å/pix.
x 184 pix.
= 529.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-3.03613043 - 5.86619043
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-92-92-92
サイズ184184184
Spacing184184184
セルA=B=C: 529.92004 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.882.882.88
M x/y/z184184184
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z529.920529.920529.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-92-92-92
NC/NR/NS184184184
D min/max/mean-3.0365.866-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia vi...

全体名称: Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia virus (FPV)
要素
  • 試料: Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia virus (FPV)
  • ウイルス: Feline panleukopenia virus (ネコ汎白血球減少症ウイルス)

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超分子 #1000: Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia vi...

超分子名称: Fab fragment from MAb 15 interacting with feline panleukopenia virus (FPV)
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Feline panleukopenia virus

超分子名称: Feline panleukopenia virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: FPV / NCBI-ID: 10786 / 生物種: Feline panleukopenia virus / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: FPV
宿主生物種: Felis catus (イエネコ) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris-HCL
グリッド詳細: quantifoils
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: blot before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度最低: 83 K / 最高: 83 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2004年6月3日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 48 / 平均電子線量: 37.70 e/Å2 / Od range: 0.9 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 47190 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダー: side mounted nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: robem
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMPFT EM3DR / 使用した粒子像数: 2084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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