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- EMDB-50911: Structure of MadB, a class I dehydrates from Clostridium maddingl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50911
タイトルStructure of MadB, a class I dehydrates from Clostridium maddingley, in complex with its substrate
マップデータ
試料
  • 複合体: Binary complex of MadB and MadA
    • タンパク質・ペプチド: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic, gallidermin/nisin family
キーワードlanthipeptides / dehydratases / cryo-EM structure / class I lantibiotic / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


killing of cells of another organism / defense response to bacterium / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lantibiotic, Type A, Bacillales-type / Gallidermin / Lantibiotic dehydratase, N-terminal / Lantibiotic dehydratase, N terminus / Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain / Lantibiotic biosynthesis dehydratase C-term
類似検索 - ドメイン・相同性
Lantibiotic, gallidermin/nisin family / Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Knospe CV / Ortiz J / Reiners J / Kedrov A / Gerten C / Smits SHJ / Schmitt L
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)Schm1279/13-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)417919780 ドイツ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the substrate binding mechanism of the class I dehydratase MadB.
著者: C Vivien Knospe / Julio Ortiz / Jens Reiners / Alexej Kedrov / Christoph G W Gertzen / Sander H J Smits / Lutz Schmitt /
要旨: In the battle against antimicrobial resistance, lantibiotics have emerged as promising new sources for antimicrobial drugs. Their exceptional stability is due to characteristic modifications termed ...In the battle against antimicrobial resistance, lantibiotics have emerged as promising new sources for antimicrobial drugs. Their exceptional stability is due to characteristic modifications termed (methyl-)lanthionine rings. Genome mining efforts have identified hundreds of lantibiotics by detecting gene operons, so-called biosynthetic gene clusters (BGC), which encode cysteine-rich peptides (30-50 amino acids in size) and enzymes responsible for dehydration and cyclization, catalyzing the post-translational ring formation. One such identified, class I lantibiotic is maddinglicin from Clostridium maddingley. Here, we present single particle cryo-EM structures of the dehydratase MadB in both, its apo-state and in complex with a leader peptide of maddinglicin, revealing a distinct conformational change upon substrate binding. Small-angle X-ray scattering studies elucidate the substrate binding site for the C-terminal part of maddinglicin. Furthermore, a substrate specificity analysis was performed highlighting a critical stretch of amino acids within the maddinglicin leader sequence that is crucial for binding. Here, we provide molecular insights into the conformational changes, principles of substrate recognition and ligand:protein stoichiometry of a class I lantibiotic dehydratase.
履歴
登録2024年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50911.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50911.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.004 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.004 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.004 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8389 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5
最小 - 最大-8.273004 - 12.610765000000001
平均 (標準偏差)0.0023958774 (±0.26161677)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.004 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50911_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50911_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary complex of MadB and MadA

全体名称: Binary complex of MadB and MadA
要素
  • 複合体: Binary complex of MadB and MadA
    • タンパク質・ペプチド: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic, gallidermin/nisin family

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超分子 #1: Binary complex of MadB and MadA

超分子名称: Binary complex of MadB and MadA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)

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分子 #1: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein

分子名称: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
分子量理論値: 123.092266 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MRDLYRNTNT FMIRTPIFSI DNYYEFFRKD GESDKIKDRL LEICNNSVFR EAILVSSKSL YSTIIDFCDG KEIKKFDYFL QSIYKYLIR MSMRPTPFGL FSGVDFGKYA EETVISYEND NFKKFARPDL EWIIKIVKEL EDNHYKNLTF KINDSIFIKG E RALLIHST ...文字列:
MRDLYRNTNT FMIRTPIFSI DNYYEFFRKD GESDKIKDRL LEICNNSVFR EAILVSSKSL YSTIIDFCDG KEIKKFDYFL QSIYKYLIR MSMRPTPFGL FSGVDFGKYA EETVISYEND NFKKFARPDL EWIIKIVKEL EDNHYKNLTF KINDSIFIKG E RALLIHST DKEDNNRIGE ISIRATKPFM RTYDLAKDGI EYNKLKYILI DEYSIEDESK IDNFLKQLIE REFLISNLRP PL TVLDQFD YLINEVKKAE IEIPLVDELT EIKEKLKLYN ETPVGAGEET YLELYKKMES VANVKNILQV DMKLNLRDKK INK KIISDV NDLMNILLDL SMSIENPEPF LSKYKQEFIE KYGQDREISL LEMLDNDIGI GPPMNYERPR NNRSLDVSVN ELLD NNVRD YFMEKYFQAL KTNSRNIAIR DDEIKNLELQ KIDYENIPDS LEINLLVKNK SEDNLSDEFQ YYIGPNLGST SAGKS FGRF SHMMSEPKKF FEELDERNIE LIDSEEYVTC EISYLPSEVR NANVTRNIHS SEYEMSLFTN GSKDNLYRIK LNDIYI GLE NNTFYAKSKT LNKKLLLTIN NMLNPQTAPN AIRFLNDISL DEKKLWYKFV WSDVYKDFSY IPAIKYKNFV IMPETWK MN KINMKINKKT EFNEFKNQFN DYRIKYGVPQ YVYITFADNR ILLNLDDEQC VKILYHECKN SFNEIILNSY EEEGVNIV K ESHKDYICEL VIPLTKIKQE TISDKVSARM LSSDISSLSK ERVKDPFDEW LYIKLYGISS NVDDLIAYYI SEFCNELVE EEIISKYFFM RYVDPEQHIR LRLNSSQEKL LMIYPKIREW LSMIRKKGLM TYFSIDSYDR EIERYGGIEL INIAEKVFFF DSIVTEDIL RAKREGSFDF CDEIIGMISV VHYMESFGLP YAKQVEFLRS QVSSSEYRED FKQKRTEYMK LCNSNKDWEG L RESEEGNI LIEILNKRRK IIEYYGNKVR ENEEVSTDLS ILDSIIHLNC NRMFGIDREF EKKVRALASH ALYALKHFKS

UniProtKB: Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain containing protein

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分子 #2: Lantibiotic, gallidermin/nisin family

分子名称: Lantibiotic, gallidermin/nisin family / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridium sp. Maddingley MBC34-26 (バクテリア)
分子量理論値: 5.879029 KDa
配列文字列:
MGKLDDFDLD VKVKADTTKV GPAITSKSLC TPGCITGVLM CITQNSCVSC KSCIKC

UniProtKB: Lantibiotic, gallidermin/nisin family

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.01 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2971174
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 994872
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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