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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50845
タイトルReal space helical reconstruction of cofilin actin in the microtubule lumen of HAP1 cells
マップデータReal space helical reconstruction of cofilin actin in the microtubule lumen of HAP1 cells
試料
  • 複合体: Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules in HAP1 cells
キーワードcofilin / actin / filament / CYTOSOLIC PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Tsuji C / Bradshaw M / Paul DM / Dodding MP
資金援助 英国, 12件
OrganizationGrant number
Wellcome Trust203959/Z/16/Z 英国
British Heart FoundationFS/20/5/34973 英国
British Heart FoundationFS/4yPhD/F/20/34125 英国
Wellcome Trust219472/Z/19/Z 英国
British Heart FoundationSP/F/21/150023 英国
British Heart FoundationPG/21/10760 英国
British Heart FoundationPG/21/10760 英国
UK Research and Innovation (UKRI)BB/X017176/1 英国
British Heart FoundationFS/14/18/3071 英国
British Heart FoundationFS/IBSRF/23/25156 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
UK Research and Innovation (UKRI)BB/W005581/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2024
タイトル: CryoET reveals actin filaments within platelet microtubules.
著者: Chisato Tsuji / Marston Bradshaw / Megan F Allen / Molly L Jackson / Judith Mantell / Ufuk Borucu / Alastair W Poole / Paul Verkade / Ingeborg Hers / Danielle M Paul / Mark P Dodding /
要旨: Crosstalk between the actin and microtubule cytoskeletons is important for many cellular processes. Recent studies have shown that microtubules and F-actin can assemble to form a composite structure ...Crosstalk between the actin and microtubule cytoskeletons is important for many cellular processes. Recent studies have shown that microtubules and F-actin can assemble to form a composite structure where F-actin occupies the microtubule lumen. Whether these cytoskeletal hybrids exist in physiological settings and how they are formed is unclear. Here, we show that the short-crossover Class I actin filament previously identified inside microtubules in human HAP1 cells is cofilin-bound F-actin. Lumenal F-actin can be reconstituted in vitro, but cofilin is not essential. Moreover, actin filaments with both cofilin-bound and canonical morphologies reside within human platelet microtubules under physiological conditions. We propose that stress placed upon the microtubule network during motor-driven microtubule looping and sliding may facilitate the incorporation of actin into microtubules.
履歴
登録2024年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年8月7日-
現状2024年8月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50845.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Real space helical reconstruction of cofilin actin in the microtubule lumen of HAP1 cells
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.75 Å/pix.
x 128 pix.
= 480. Å
3.75 Å/pix.
x 128 pix.
= 480. Å
3.75 Å/pix.
x 128 pix.
= 480. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.75 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.2
最小 - 最大-0.2614465 - 7.6624537
平均 (標準偏差)0.14245977 (±0.73164964)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 480.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules ...

全体名称: Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules in HAP1 cells
要素
  • 複合体: Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules in HAP1 cells

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超分子 #1: Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules ...

超分子名称: Cofilin bound actin structure found in the lumen of microtubules in HAP1 cells
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / : HAP1 cells

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 7.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 63000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 162 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: A sub-volume containing the filament was extracted from a tomogram, which was then 2D projected. The projected image was used for real space helical reconstruction to create the map. ...詳細: A sub-volume containing the filament was extracted from a tomogram, which was then 2D projected. The projected image was used for real space helical reconstruction to create the map. Resolution was estimated compared to molmap generation of PDB:3J0S at 20 angstroms in Chimera and correlation score of 0.96 was obtained.
使用した粒子像数: 1
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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