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- EMDB-50841: Structure of methylamine activated CD109 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50841
タイトルStructure of methylamine activated CD109
マップデータ
試料
  • 複合体: Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109
    • タンパク質・ペプチド: CD109 antigen
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードProtease inhibitor / thioester activation / intermediate conformation / alpha-macroglobulin / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


osteoclast fusion / regulation of keratinocyte differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / negative regulation of wound healing / platelet alpha granule membrane / keratinocyte proliferation / hair follicle development / negative regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of stem cell proliferation / side of membrane ...osteoclast fusion / regulation of keratinocyte differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / negative regulation of wound healing / platelet alpha granule membrane / keratinocyte proliferation / hair follicle development / negative regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of stem cell proliferation / side of membrane / stem cell proliferation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Platelet degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-2-macroglobulin, TED domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain ...Alpha-2-macroglobulin, TED domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Almeida AV / Andersen GR
資金援助 デンマーク, 1件
OrganizationGrant number国
Danish Council for Independent ResearchDFF-2032-00111B デンマーク
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Three cryo-EM structures of CD109 reveal its mechanism of protease inhibition.
著者: Ana V Almeida / Kathrine T Jensen / Seandean L Harwood / Martin H Jørgensen / Nadia S Nielsen / Ida B Thøgersen / Jan J Enghild / Gregers R Andersen /
要旨: CD109 is a glycosylphosphatidylinositol-anchored protein. In addition to regulating transforming growth factor β (TGF-β) network signaling, CD109 is also a protease inhibitor. Protease cleavage of ...CD109 is a glycosylphosphatidylinositol-anchored protein. In addition to regulating transforming growth factor β (TGF-β) network signaling, CD109 is also a protease inhibitor. Protease cleavage of its bait region triggers a conformational change releasing the major fragment from the cell surface, exposing a reactive thioester that can conjugate proteases. To understand this protease inhibition mechanism, we determined cryoelectron microscopy structures of CD109 in native, protease-activated, and methylamine-activated conformations. Despite CD109's low sequence similarity with the protease inhibitor A2ML1, CD109 adopts a similar protease-activated conformation, suggesting a shared mechanism of protease inhibition. Deglycosylation of CD109 does not affect chymotrypsin conjugation but enhances substrate access, suggesting that CD109 glycans contribute to protease inhibition. Our data provide a structural basis for understanding CD109's protease-triggered membrane release, its protease inhibitory mechanism, and additional biological functions.
履歴
登録2024年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50841.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50841.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.29 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.264 Å		1.29 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.264 Å		1.29 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.264 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.294 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.26
最小 - 最大-0.38104862 - 1.0514208
平均 (標準偏差)-0.00047043178 (±0.019912945)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 331.264 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50841_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50841_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109

全体名称: Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109
要素
  • 複合体: Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109
    • タンパク質・ペプチド: CD109 antigen
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109

超分子名称: Monomeric methylamine non-GPI bounded CD109 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: C-terminal GPI-motif (residues 1421-1445) was removed
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 165 KDa

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分子 #1: CD109 antigen

分子名称: CD109 antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140.449797 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SGSVAPGPRF LVTAPGIIRP GGNVTIGVEL LEHCPSQVTV KAELLKTASN LTVSVLEAEG VFEKGSFKTL TLPSLPLNSA DEIYELRVT GRTQDEILFS NSTRLSFETK RISVFIQTDK ALYKPKQEVK FRIVTLFSDF KPYKTSLNIL IKDPKSNLIQ Q WLSQQSDL ...文字列:
SGSVAPGPRF LVTAPGIIRP GGNVTIGVEL LEHCPSQVTV KAELLKTASN LTVSVLEAEG VFEKGSFKTL TLPSLPLNSA DEIYELRVT GRTQDEILFS NSTRLSFETK RISVFIQTDK ALYKPKQEVK FRIVTLFSDF KPYKTSLNIL IKDPKSNLIQ Q WLSQQSDL GVISKTFQLS SHPILGDWSI QVQVNDQTYY QSFQVSEYVL PKFEVTLQTP LYCSMNSKHL NGTITAKYTY GK PVKGDVT LTFLPLSFWG KKKNITKTFK INGSANFSFN DEEMKNVMDS SNGLSEYLDL SSPGPVEILT TVTESVTGIS RNV STNVFF KQHDYIIEFF DYTTVLKPSL NFTATVKVTR ADGNQLTLEE RRNNVVITVT QRNYTEYWSG SNSGNQKMEA VQKI NYTVP QSGTFKIEFP ILEDSSELQL KAYFLGSKSS MAVHSLFKSP SKTYIQLKTR DENIKVGSPF ELVVSGNKRL KELSY MVVS RGQLVAVGKQ NSTMFSLTPE NSWTPKACVI VYYIEDDGEI ISDVLKIPVQ LVFKNKIKLY WSKVKAEPSE KVSLRI SVT QPDSIVGIVA VDKSVNLMNA SNDITMENVV HELELYNTGY YLGMFMNSFA VFQECGLWVL TDANLTKDYI DGVYDNA EY AERENLYFQG HIVDIHDFSL GSSPHVRKHF PETWIWLDTN MGYRIYQEFE VTVPDSITSW VATGFVISED LGLGLTTT P VELQAFQPFF IFLNLPYSVI RGEEFALEIT IFNYLKDATE VKVIIEKSDK FDILMTSNEI NATGHQQTLL VPSEDGATV LFPIRPTHLG EIPITVTALS PTASDAVTQM ILVKAEGIEK SYSQSILLDL TDNRLQSTLK TLSFSFPPNT VTGSERVQIT AIGDVLGPS INGLASLIRM PYGCGEQNMI NFAPNIYILD YLTKKKQLTD NLKEKALSFM RQGYQRELLY QREDGSFSAF G NYDPSGST WLSAFVLRCF LEADPYIDID QNVLHRTYTW LKGHQKSNGE FWDPGRVIHS ELQGGNKSPV TLTAYIVTSL LG YRKYQPN IDVQESIHFL ESEFSRGISD NYTLALITYA LSSVGSPKAK EALNMLTWRA EQEGGMQFWV SSESKLSDSW QPR SLDIEV AAYALLSHFL QFQTSEGIPI MRWLSRQRNS LGGFASTQDT TVALKALSEF AALMNTERTN IQVTVTGPSS PSPV KFLID THNRLLLQTA ELAVVQPTAV NISANGFGFA ICQLNVVYNV KASGSSRR

UniProtKB: CD109 antigen

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
4.0 mMC32H58N2O7SCHAPS
グリッドモデル: Au-flat 1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP
詳細Monodisperse sample

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11076 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2305684
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.04) / 使用した粒子像数: 230644
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.04)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 230644 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.04)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

yhk3


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9fx2:
Structure of methylamine activated CD109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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