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- EMDB-50833: N-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus (T=4 VLP) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50833
タイトルN-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus (T=4 VLP)
マップデータMap filtered according to local resolution.
試料
  • 複合体: T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg
    • タンパク質・ペプチド: N-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus
キーワードvelcrovax / hepatitis b virus / hepatitis b core antigen / affimer / vaccine / recombinant / vlp / antigen display / virus like particle
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Fatema K / Snowden JS / Watson A / Sherry L / Ranson NA / Stonehouse NJ / Rowlands DJ
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust102174/B/13/Z 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2025
タイトル: A VLP vaccine platform comprising the core protein of hepatitis B virus with N-terminal antigen capture.
著者: Kaniz Fatema / Joseph S Snowden / Alexander Watson / Lee Sherry / Neil A Ranson / Nicola J Stonehouse / David J Rowlands /
要旨: Nanoparticle presentation systems offer the potential to develop new vaccines rapidly in response to emerging diseases, a public health need that has become increasingly evident in the wake of the ...Nanoparticle presentation systems offer the potential to develop new vaccines rapidly in response to emerging diseases, a public health need that has become increasingly evident in the wake of the COVID-19 pandemic. Previously, we reported a nanoparticle scaffold system termed VelcroVax. This was constructed by insertion of a high affinity SUMO binding protein (Affimer), able to recognise a SUMO peptide tag, into the major immunodominant region of VLPs assembled from a tandem (fused dimer) form of hepatitis B virus (HBV) core protein (HBc). Here we describe an alternative form, termed N-VelcroVax, a VLP vaccine platform assembled from a monomeric HBc protein (N-anti-SUMO Affimer HBc 190) with the Affimer inserted at the N-terminus. In contrast to the tandem form of VelcroVax, N-VelcroVax VLPs were expressed well in E. coli. The VLPs effectively bound SUMO-tagged Junín virus glycoprotein, gp1 as assessed by structural and serological analyses. Cryo-EM characterisation of N-VelcroVax complexed with a SUMO-Junín gp1 showed continuous density attributable to the fused Affimer, in addition to evidence of target antigen capture. Collectively, these data suggest that N-VelcroVax has potential as a versatile next generation vaccine scaffold.
履歴
登録2024年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50833.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50833.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map filtered according to local resolution.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å		1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å		1.07 Å/pix.
x 460 pix.
= 489.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0236
最小 - 最大-0.11293187 - 0.2265758
平均 (標準偏差)0.0010168038 (±0.011773952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 489.90002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50833_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered map from 3D refinement.

ファイルemd_50833_additional_1.map
注釈Unfiltered map from 3D refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local resolution values for colouring of map by local resolution.

ファイルemd_50833_additional_2.map
注釈Local resolution values for colouring of map by local resolution.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map (with mask applied).

ファイルemd_50833_additional_3.map
注釈Sharpened map (with mask applied).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map (without mask applied).

ファイルemd_50833_additional_4.map
注釈Sharpened map (without mask applied).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1.

ファイルemd_50833_half_map_1.map
注釈Half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_50833_half_map_2.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg

全体名称: T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg
要素
  • 複合体: T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg
    • タンパク質・ペプチド: N-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus

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超分子 #1: T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg

超分子名称: T=4 virus-like particle for N-VelcroVax HBcAg / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: N-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus

分子名称: N-VelcroVax HBcAg with SUMO-Affimer inserted at N-terminus
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 34.171977 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MASAATGVRA VPGNENSLEI EELARFAVDE HNKKENALLE FVRVVKAKEQ IIIHENDADT MYYLTLEAKD GGKKKLYEAK VWVKGIMDG LNKYNFKELQ EFKPVGDAGG RMDIDPYKEF GATVELLSFL PSDFFPSVRD LLDTASALYR EALESPEHCS P HHTALRQA ...文字列:
MASAATGVRA VPGNENSLEI EELARFAVDE HNKKENALLE FVRVVKAKEQ IIIHENDADT MYYLTLEAKD GGKKKLYEAK VWVKGIMDG LNKYNFKELQ EFKPVGDAGG RMDIDPYKEF GATVELLSFL PSDFFPSVRD LLDTASALYR EALESPEHCS P HHTALRQA ILAWGELMTL ATWVGNNLEF AGASDPASRD LVVNYVNTNM GLKIRQLLWF HISCLTFGRE TVLEYLVSFG VW IRTPPAY RPPNAPILST LPETTVVRRR DRGRSPRRRT PSPRRRRSQS PRRRRSQSRE SQC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 56416
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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