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- EMDB-50791: MsbA in Amphipol A8-35 inward-facing wide (+) open -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50791
タイトルMsbA in Amphipol A8-35 inward-facing wide (+) open
マップデータ
試料
  • 複合体: MsbA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent lipid A-core flippase
キーワードABC transporter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


MsbA transporter complex / lipopolysaccharide floppase activity / lipid translocation / ABC-type lipid A-core oligosaccharide transporter / lipopolysaccharide transport / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ABC-type xenobiotic transporter activity / lipid transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport ...MsbA transporter complex / lipopolysaccharide floppase activity / lipid translocation / ABC-type lipid A-core oligosaccharide transporter / lipopolysaccharide transport / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ABC-type xenobiotic transporter activity / lipid transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipid A export ATP-binding/permease protein msbA family profile. / ABC transporter, lipid A-core flippase, MsbA / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Lipid A export ATP-binding/permease protein msbA family profile. / ABC transporter, lipid A-core flippase, MsbA / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent lipid A-core flippase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Hoffmann L / Baier A / Jorde L / Kamel M / Schaefer J / Schnelle K / Scholz A / Shvarev D / Wong J / Parey K ...Hoffmann L / Baier A / Jorde L / Kamel M / Schaefer J / Schnelle K / Scholz A / Shvarev D / Wong J / Parey K / Januliene D / Moeller A
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB 944 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1557 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST190/196-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The ABC transporter MsbA in a dozen environments.
著者: Lea Hoffmann / Anika Baier / Lara Jorde / Michael Kamel / Jan-Hannes Schäfer / Kilian Schnelle / Alischa Scholz / Dmitry Shvarev / Jaslyn E M M Wong / Kristian Parey / Dovile Januliene / Arne Moeller /
要旨: High-resolution structure determination of membrane proteins typically requires reconstitution into artificial membrane mimics. The choice of the specific membrane substitute can strongly affect the ...High-resolution structure determination of membrane proteins typically requires reconstitution into artificial membrane mimics. The choice of the specific membrane substitute can strongly affect the protein's specific activity, stability, and conformational spectrum, potentially leading to errors or misinterpretation during analysis. The bacterial ATP-binding cassette transporter MsbA is a prominent example of such environment-specific bias. Here, we present a systematic analysis of the conformational spectrum of MsbA, stabilized in a dozen environments, using cryoelectron microscopy (cryo-EM), and show pronounced feedback between the membrane mimetics and the transporter. Detergents generally favor wide inward-facing conformations while nanodiscs induce narrower conformations. Notably, only in three tested environments, MsbA samples the full movement of the nucleotide-binding domains, including narrow and wide conformations. We expect this study to serve as a blueprint for other membrane proteins, even where a structural reaction to the hydrophobic environment is not directly visible but still critical for the proteins' function.
履歴
登録2024年6月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50791.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50791.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 231.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.68 Å/pix.
x 393 pix.
= 267.24 Å		0.68 Å/pix.
x 393 pix.
= 267.24 Å		0.68 Å/pix.
x 393 pix.
= 267.24 Å

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投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

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画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.15223235 - 0.26625964
平均 (標準偏差)0.00051200204 (±0.007355359)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ393393393
Spacing393393393
セルA=B=C: 267.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_50791_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50791_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50791_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MsbA

全体名称: MsbA
要素
  • 複合体: MsbA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent lipid A-core flippase

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超分子 #1: MsbA

超分子名称: MsbA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ATP-dependent lipid A-core flippase

分子名称: ATP-dependent lipid A-core flippase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ABC-type lipid A-core oligosaccharide transporter
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 64.530543 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHNDKDLSTW QTFRRLWPTI APFKAGLIVA GVALILNAAS DTFMLSLLKP LLDDGFGKTD RSVLVWMPLV VIGLMILRGI TSYVSSYCI SWVSGKVVMT MRRRLFGHMM GMPVSFFDKQ STGTLLSRIT YDSEQVASSS SGALITVVRE GASIIGLFIM M FYYSWQLS ...文字列:
MHNDKDLSTW QTFRRLWPTI APFKAGLIVA GVALILNAAS DTFMLSLLKP LLDDGFGKTD RSVLVWMPLV VIGLMILRGI TSYVSSYCI SWVSGKVVMT MRRRLFGHMM GMPVSFFDKQ STGTLLSRIT YDSEQVASSS SGALITVVRE GASIIGLFIM M FYYSWQLS IILIVLAPIV SIAIRVVSKR FRNISKNMQN TMGQVTTSAE QMLKGHKEVL IFGGQEVETK RFDKVSNRMR LQ GMKMVSA SSISDPIIQL IASLALAFVL YAASFPSVMD SLTAGTITVV FSSMIALMRP LKSLTNVNAQ FQRGMAACQT LFT ILDSEQ EKDEGKRVIE RATGDVEFRN VTFTYPGRDV PALRNINLKI PAGKTVALVG RSGSGKSTIA SLITRFYDID EGEI LMDGH DLREYTLASL RNQVALVSQN VHLFNDTVAN NIAYARTEQY SREQIEEAAR MAYAMDFINK MDNGLDTVIG ENGVL LSGG QRQRIAIARA LLRDSPILIL DEATSALDTE SERAIQAALD ELQKNRTSLV IAHRLSTIEK ADEIVVVEDG VIVERG THN DLLEHRGVYA QLHKMQFGQ

UniProtKB: ATP-dependent lipid A-core flippase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 101023
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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