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万見
- EMDB-50366: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50366
タイトルCryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3
    • タンパク質・ペプチド: Megabody25,Outer membrane protein
  • リガンド: DECANE
キーワードGABA / neurotransmission / gating cycle / time-resolved cryo-EM / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA receptor complex / cellular response to histamine / GABA receptor activation / GABA-A receptor activity / GABA-gated chloride ion channel activity / GABA-A receptor complex / inhibitory synapse assembly / gamma-aminobutyric acid signaling pathway / postsynaptic specialization membrane / synaptic transmission, GABAergic ...GABA receptor complex / cellular response to histamine / GABA receptor activation / GABA-A receptor activity / GABA-gated chloride ion channel activity / GABA-A receptor complex / inhibitory synapse assembly / gamma-aminobutyric acid signaling pathway / postsynaptic specialization membrane / synaptic transmission, GABAergic / roof of mouth development / Signaling by ERBB4 / chloride channel complex / dendrite membrane / cytoplasmic vesicle membrane / chloride transmembrane transport / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / GABA-ergic synapse / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
SabA, N-terminal extracellular adhesion domain / SabA N-terminal extracellular adhesion domain / Outer membrane protein, Helicobacter / Helicobacter outer membrane protein / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha 1 subunit / : / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha subunit / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, beta subunit / : / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha ...SabA, N-terminal extracellular adhesion domain / SabA N-terminal extracellular adhesion domain / Outer membrane protein, Helicobacter / Helicobacter outer membrane protein / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha 1 subunit / : / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha subunit / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, beta subunit / : / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein / Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1 / Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Mihaylov DB / Malinauskas T / Aricescu AR
資金援助 英国, 米国, 6件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/15 英国
Cancer Research UKDRCRPG-May23/100002 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/L009609/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_EX_MR/T046279/1 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01-GM135550 米国
National Science Foundation (NSF, United States)NeuroNex 2014862 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50366.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50366.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 210 pix.
= 260.383 Å		1.24 Å/pix.
x 210 pix.
= 260.383 Å		1.24 Å/pix.
x 210 pix.
= 260.383 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23992 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.6025011 - 1.7248116
平均 (標準偏差)0.0070101633 (±0.06209212)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 260.3832 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50366_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_50366_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: One of the half maps

ファイルemd_50366_half_map_1.map
注釈One of the half maps
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: One of the half maps

ファイルemd_50366_half_map_2.map
注釈One of the half maps
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex ...

全体名称: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3
    • タンパク質・ペプチド: Megabody25,Outer membrane protein
  • リガンド: DECANE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex ...

超分子名称: Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 250 KDa

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分子 #1: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1

分子名称: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.059648 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPDY DIPTTENLYF QGTGQPSQDE LKDNTTVFTR ILDRLLDGYD NRLRPGLGE RVTEVKTDIF VTSFGPVSDH DMEYTIDVFF RQSWKDERLK FKGPMTVLRL NNLMASKIWT PDTFFHNGKK S VAHNMTMP ...文字列:
MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPDY DIPTTENLYF QGTGQPSQDE LKDNTTVFTR ILDRLLDGYD NRLRPGLGE RVTEVKTDIF VTSFGPVSDH DMEYTIDVFF RQSWKDERLK FKGPMTVLRL NNLMASKIWT PDTFFHNGKK S VAHNMTMP NKLLRITEDG TLLYTMRLTV RAECPMHLED FPMDAHACPL KFGSYAYTRA EVVYEWTREP ARSVVVAEDG SR LNQYDLL GQTVDSGIVQ SSTGEYVVMT THFHLKRKIG YFVIQTYLPC IMTVILSQVS FWLNRESVPA RTVFGVTTVL TMT TLSISA RNSLPKVAYA TAMDWFIAVC YAFVFSALIE FATVNYFTKS QPARAAKIDR LSRIAFPLLF GIFNLVYWAT YLNR EPQLK APTPHQ

UniProtKB: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1, Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-1

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分子 #2: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3

分子名称: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.643246 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPDY DIPTTENLYF QGTGQSVNDP GNMSFVKETV DKLLKGYDIR LRPDFGGPP VCVGMNIDIA SIDMVSEVNM DYTLTMYFQQ YWRDKRLAYS GIPLNLTLDN RVADQLWVPD TYFLNDKKSF V HGVTVKNR ...文字列:
MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPDY DIPTTENLYF QGTGQSVNDP GNMSFVKETV DKLLKGYDIR LRPDFGGPP VCVGMNIDIA SIDMVSEVNM DYTLTMYFQQ YWRDKRLAYS GIPLNLTLDN RVADQLWVPD TYFLNDKKSF V HGVTVKNR MIRLHPDGTV LYGLRITTTA ACMMDLRRYP LDEQNCTLEI ESYGYTTDDI EFYWRGGDKA VTGVERIELP QF SIVEHRL VSRNVVFATG AYPRLSLSFR LKRNIGYFIL QTYMPSILIT ILSWVSFWIN YDASAARVAL GITTVLTMTT INT HLRETL PKIPYVKAID MYLMGCFVFV FLALLEYAFV NYIFFSQPAR AAAIDRWSRI VFPFTFSLFN LVYWLYYVN

UniProtKB: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3, Gamma-aminobutyric acid receptor subunit beta-3

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分子 #3: Megabody25,Outer membrane protein

分子名称: Megabody25,Outer membrane protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 56.300629 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: QVQLVESGGG LVQTKTTTSV IDTTNDAQNL LTQAQTIVNT LKDYCPILIA KSSSSNGGTN NANTPSWQTA GGGKNSCATF GAEFSAASD MINNAQKIVQ ETQQLSANQP KNITQPHNLN LNSPSSLTAL AQKMLKNAQS QAEILKLANQ VESDFNKLSS G HLKDYIGK ...文字列:
QVQLVESGGG LVQTKTTTSV IDTTNDAQNL LTQAQTIVNT LKDYCPILIA KSSSSNGGTN NANTPSWQTA GGGKNSCATF GAEFSAASD MINNAQKIVQ ETQQLSANQP KNITQPHNLN LNSPSSLTAL AQKMLKNAQS QAEILKLANQ VESDFNKLSS G HLKDYIGK CDASAISSAN MTMQNQKNNW GNGCAGVEET QSLLKTSAAD FNNQTPQINQ AQNLANTLIQ ELGNNTYEQL SR LLTNDNG TNSKTSAQAI NQAVNNLNER AKTLAGGTTN SPAYQATLLA LRSVLGLWNS MGYAVICGGY TKSPGENNQK DFH YTDENG NGTTINCGGS TNSNGTHSYN GTNTLKADKN VSLSIEQYEK IHEAYQILSK ALKQAGLAPL NSKGEKLEAH VTTS KYGSL RLSCAASGHT FNYPIMGWFR QAPGKEREFV GAISWSGGST SYADSVKDRF TISRDNAKNT VYLEMNNLKP EDTAV YYCA AKGRYSGGLY YPTNYDYWGQ GTQVTVSSHH HHHHEPEA

UniProtKB: Outer membrane protein, Outer membrane protein

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分子 #6: DECANE

分子名称: DECANE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: D10
分子量理論値: 142.282 Da
Chemical component information

ChemComp-D10:
DECANE / デカン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
137.0 mMNaClsodium chloride
2.7 mMKClpotassium chloride
4.3 mMNa2HPODisodium phosphate

詳細: 137 mM NaCl, 2.7 mM KCl, 4.3 mM Na2HPO
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa / 詳細: current: 30mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3421 / 平均露光時間: 4.34 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 96000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 387966
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 85000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6huk


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 30 / 当てはまり具合の基準: FSC at 0.5
得られたモデル

PDB-9ffm:
Cryo-EM structure of the alpha1beta3 GABA(A) receptor in complex with Mb25 in the resting state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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