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- EMDB-50326: Betaglycan in complex with TGF-b1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50326
タイトルBetaglycan in complex with TGF-b1
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Complex of Betaglycan and TGF-b1
    • 複合体: Betaglycan
      • タンパク質・ペプチド: Betaglycan
    • 複合体: TGF-b1 homodimer
      • タンパク質・ペプチド: TGF-b1
      • タンパク質・ペプチド: TGF-b1
キーワードComplex / Betaglycan / TGF-b1 / Cytokine / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 PTM regulation / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / negative regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / TGFBR3 regulates activin signaling / response to luteinizing hormone / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / transforming growth factor beta receptor complex assembly / epicardium-derived cardiac fibroblast cell development ...TGFBR3 PTM regulation / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / negative regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / TGFBR3 regulates activin signaling / response to luteinizing hormone / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / transforming growth factor beta receptor complex assembly / epicardium-derived cardiac fibroblast cell development / Signaling by BMP / transforming growth factor beta receptor activity, type III / inhibin-betaglycan-ActRII complex / response to follicle-stimulating hormone / muscular septum morphogenesis / definitive erythrocyte differentiation / cellular response to acetaldehyde / frontal suture morphogenesis / Influenza Virus Induced Apoptosis / adaptive immune response based on somatic recombination of immune receptors built from immunoglobulin superfamily domains / positive regulation of microglia differentiation / regulation of interleukin-23 production / branch elongation involved in mammary gland duct branching / positive regulation of primary miRNA processing / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / columnar/cuboidal epithelial cell maturation / negative regulation of skeletal muscle tissue development / embryonic liver development / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / macrophage derived foam cell differentiation / response to laminar fluid shear stress / regulation of enamel mineralization / regulation of cartilage development / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / regulation of striated muscle tissue development / regulatory T cell differentiation / regulation of blood vessel remodeling / tolerance induction to self antigen / regulation of protein import into nucleus / BMP binding / extracellular matrix assembly / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / vasculogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / type III transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / myofibroblast differentiation / odontoblast differentiation / positive regulation of odontogenesis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of exit from mitosis / Signaling by Activin / apoptotic process involved in morphogenesis / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of macrophage cytokine production / secondary palate development / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / membrane protein intracellular domain proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / ventricular compact myocardium morphogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / positive regulation of extracellular matrix assembly / heart valve morphogenesis / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / mammary gland branching involved in thelarche / bronchiole development / hyaluronan catabolic process / cardiac epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of vasculature development / collagen metabolic process / lens fiber cell differentiation / transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of extracellular matrix disassembly / ATP biosynthetic process / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor catabolic process / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / heart trabecula morphogenesis / positive regulation of chemotaxis / type I transforming growth factor beta receptor binding / germ cell migration / negative regulation of biomineral tissue development / positive regulation of mononuclear cell migration / phospholipid homeostasis / response to salt / endoderm development / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of myoblast differentiation / positive regulation of vascular permeability / glycosaminoglycan binding
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta-1 proprotein / : / Transforming growth factor-beta / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP-C domain ...Transforming growth factor beta-1 proprotein / : / Transforming growth factor-beta / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP-C domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming growth factor beta-1 proprotein / Transforming growth factor beta receptor type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.39 Å
データ登録者Wieteska L / Coleman JA / Hinck AP
資金援助 米国, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM058067 米国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission893196European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structures of TGF-β with betaglycan and signaling receptors reveal mechanisms of complex assembly and signaling.
著者: Łukasz Wieteska / Alexander B Taylor / Emma Punch / Jonathan A Coleman / Isabella O Conway / Yeu-Farn Lin / Chang-Hyeock Byeon / Cynthia S Hinck / Troy Krzysiak / Rieko Ishima / Fernando ...著者: Łukasz Wieteska / Alexander B Taylor / Emma Punch / Jonathan A Coleman / Isabella O Conway / Yeu-Farn Lin / Chang-Hyeock Byeon / Cynthia S Hinck / Troy Krzysiak / Rieko Ishima / Fernando López-Casillas / Peter Cherepanov / Daniel J Bernard / Caroline S Hill / Andrew P Hinck /
要旨: Betaglycan (BG) is a transmembrane co-receptor of the transforming growth factor-β (TGF-β) family of signaling ligands. It is essential for embryonic development, tissue homeostasis and fertility ...Betaglycan (BG) is a transmembrane co-receptor of the transforming growth factor-β (TGF-β) family of signaling ligands. It is essential for embryonic development, tissue homeostasis and fertility in adults. It functions by enabling binding of the three TGF-β isoforms to their signaling receptors and is additionally required for inhibin A (InhA) activity. Despite its requirement for the functions of TGF-βs and InhA in vivo, structural information explaining BG ligand selectivity and its mechanism of action is lacking. Here, we determine the structure of TGF-β bound both to BG and the signaling receptors, TGFBR1 and TGFBR2. We identify key regions responsible for ligand engagement, which has revealed binding interfaces that differ from those described for the closely related co-receptor of the TGF-β family, endoglin, thus demonstrating remarkable evolutionary adaptation to enable ligand selectivity. Finally, we provide a structural explanation for the hand-off mechanism underlying TGF-β signal potentiation.
履歴
登録2024年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50326.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50326.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.134
最小 - 最大-0.333774 - 0.4346769
平均 (標準偏差)0.00031327433 (±0.019711502)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50326_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_50326_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50326_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50326_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Betaglycan and TGF-b1

全体名称: Complex of Betaglycan and TGF-b1
要素
  • 複合体: Complex of Betaglycan and TGF-b1
    • 複合体: Betaglycan
      • タンパク質・ペプチド: Betaglycan
    • 複合体: TGF-b1 homodimer
      • タンパク質・ペプチド: TGF-b1
      • タンパク質・ペプチド: TGF-b1

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超分子 #1: Complex of Betaglycan and TGF-b1

超分子名称: Complex of Betaglycan and TGF-b1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 25 KDa

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超分子 #2: Betaglycan

超分子名称: Betaglycan / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: TGF-b1 homodimer

超分子名称: TGF-b1 homodimer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: TGF-b1

分子名称: TGF-b1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Homodimer / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ALDTNYCFSS TEKNCCVRQL YIDFRKDLGW KWIHEPKGYH ANFCLGPCPY IWSLDTQYSK VLALYNQHNP GASAAPCCVP QALEPLPIVY YVGRKPKVEQ LSNMIVRSCK CS

UniProtKB: Transforming growth factor beta-1 proprotein

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分子 #2: TGF-b1

分子名称: TGF-b1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ALDTNYCFSS TEKNCCVRQL YIDFRKDLGW KWIHEPKGYH ANFCLGPCPY IWSLDTQYSK VLALYNQHNP GASAAPCCVP QALEPLPIVY YVGRKPKVEQ LSNMIVRSCK CS

UniProtKB: Transforming growth factor beta-1 proprotein

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分子 #3: Betaglycan

分子名称: Betaglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAVTSHHMIP VMVVLMSACL ATAGPEPSTR CELSPINASH PVQALMESFT VLSGCASRGT TGLPREVHVL NLRSTDQGPG QRQREVTLHL NPIASVHTHH KPIVFLLNSP QPLVWHLKTE RLAAGVPRLF LVSEGSVVQF PSGNFSLTAE TEERNFPQEN EHLLRWAQKE ...文字列:
MAVTSHHMIP VMVVLMSACL ATAGPEPSTR CELSPINASH PVQALMESFT VLSGCASRGT TGLPREVHVL NLRSTDQGPG QRQREVTLHL NPIASVHTHH KPIVFLLNSP QPLVWHLKTE RLAAGVPRLF LVSEGSVVQF PSGNFSLTAE TEERNFPQEN EHLLRWAQKE YGAVTSFTEL KIARNIYIKV GEDQVFPPTC NIGKNFLSLN YLAEYLQPKA AEGCVLPSQP HEKEVHIIEL ITPSSNPYSA FQVDIIVDIR PAQEDPEVVK NLVLILKCKK SVNWVIKSFD VKGNLKVIAP NSIGFGKESE RSMTMTKLVR DDIPSTQENL MKWALDNGYR PVTSYTMAPV ANRFHLRLEN NEEMRDEEVH TIPPELRILL DPDHPPALDN PLFPGEGSPN GGLPFPFPDI PRRGWKEGED RIPRPKQPIV PSVQLLPDHR EPEEVQGGVD IALSVKCDHE KMVVAVDKDS FQTNGYSGME LTLLDPSCKA KMNGTHFVLE SPLNGCGTRH RRSTPDGVVY YNSIVVQAPS PGDSSGWPDG YEDLESGDNG FPGDGDEGET APLSRAGVVV FNCSLRQLRN PSGFQGQLDG NATFNMELYN TDLFLVPSPG VFSVAENEHV YVEVSVTKAD QDLGFAIQTC FLSPYSNPDR MSDYTIIENI CPKDDSVKFY SSKRVHFPIP HAEVDKKRFS FLFKSVFNTS LLFLHCELTL CSRKKGSLKL PRCVTPDDAC TSLDATMIWT MMQNKKTFTK PLAVVLQVDY KENVPSTKDS SPIPPPPPQI FHGLDTLTVM GIAFAAFVIG ALLTGALWYI YSHTGETARR QQVPTSPPAS ENSSAAHSIG STQSTPCSSS STA

UniProtKB: Transforming growth factor beta receptor type 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 258006
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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