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万見
- EMDB-49946: Nucleic acid bound human SLFN14, State 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49946
タイトルNucleic acid bound human SLFN14, State 1
マップデータ
試料
  • 複合体: Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*UP*GP*GP*G)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*CP*AP*CP*UP*C)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードnuclease / antiviral factor / post-transcriptional regulator / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / rRNA catabolic process / cellular response to magnesium ion / mRNA catabolic process / cellular response to manganese ion / RNA endonuclease activity / ribosome binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Van Riper J / Martinez-Claros AO / Wang L / Schneiderman H / Maheshwari S / Pillon MC
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)R00ES030735 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM147123 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RR200076 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: CryoEM structure of the SLFN14 endoribonuclease reveals insight into RNA binding and cleavage.
著者: Justin Van Riper / Arleth O Martinez-Claros / Lie Wang / Hannah E Schneiderman / Sweta Maheshwari / Monica C Pillon /
要旨: The SLFN14 endoribonuclease is a post-transcriptional regulator that targets the ribosome and its associated RNA substrates for codon-bias translational repression. SLFN14 nuclease activity is linked ...The SLFN14 endoribonuclease is a post-transcriptional regulator that targets the ribosome and its associated RNA substrates for codon-bias translational repression. SLFN14 nuclease activity is linked to antiviral defense and platelet function. Despite its prominent role in gene regulation, the molecular signals regulating SLFN14 substrate recognition and catalytic activation remain unclear. SLFN14 dysregulation is linked to human diseases, including ribosomopathies and inherited thrombocytopenia, thus underscoring the importance of establishing the signals coordinating its RNA processing activity. Here, we reconstitute active full-length human SLFN14 and report a high-resolution cryoEM reconstruction of the SLFN14•RNA complex. The structure reveals a medallion-like architecture that shares structural homology with other SLFN family members. We unveil a C-terminal hydrophobic intermolecular interface that stabilizes the SLFN14 homodimer without the need for additional molecular signals. We describe compact sequence-independent RNA binding interfaces and highlight the environment of the SLFN14 disease hotspot at the RNA cleft entrance. We show that the SLFN14 endoribonuclease has broad site-specificity in the absence of modified native tRNA, a characteristic not shared with its SLFN11 family member. Finally, we demonstrate that metal-dependent acceptor stem cleavage requires the SLFN14 E-EhK motif and uncover its unexpected parallel with other virus-activatable nucleases.
履歴
登録2025年3月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49946.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249.6 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249.6 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0519
最小 - 最大-0.06236581 - 1.9131067
平均 (標準偏差)0.0016811246 (±0.027390597)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 249.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49946_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49946_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1

全体名称: Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1
要素
  • 複合体: Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*UP*GP*GP*G)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*CP*AP*CP*UP*C)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1

超分子名称: Nucleic acid bound SLFN14 complex, state 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 232 KDa

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分子 #1: Protein SLFN14

分子名称: Protein SLFN14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 107.658367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MESLKTDTEM PYPEVIVDVG RVIFGEENRK KMTNSCLKRS ENSRIIRAIC ALLNSGGGVI KAEIDDKTYS YQCHGLGQDL ETSFQKLLP SGSQKYLDYM QQGHNLLIFV KSWSPDVFSL PLRICSLRSN LYRRDVTSAI NLSASSALEL LREKGFRAQR G RPRVKKLH ...文字列:
MESLKTDTEM PYPEVIVDVG RVIFGEENRK KMTNSCLKRS ENSRIIRAIC ALLNSGGGVI KAEIDDKTYS YQCHGLGQDL ETSFQKLLP SGSQKYLDYM QQGHNLLIFV KSWSPDVFSL PLRICSLRSN LYRRDVTSAI NLSASSALEL LREKGFRAQR G RPRVKKLH PQQVLNRCIQ EEEDMRILAS EFFKKDKLMY KEKLNFTEST HVEFKRFTTK KVIPRIKEML PHYVSAFANT QG GYVLIGV DDKSKEVVGC KWEKVNPDLL KKEIENCIEK LPTFHFCCEK PKVNFTTKIL NVYQKDVLDG YVCVIQVEPF CCV VFAEAP DSWIMKDNSV TRLTAEQWVV MMLDTQSAPP SLVTDYNSCL ISSASSARKS PGYPIKVHKF KEALQRHLFP VTQE EVQFK PESLCKKLFS DHKELEGLMK TLIHPCSQGI VIFSRSWAGD VGFRKEQNVL CDALLIAVNS PVVLYTILID PNWPG GLEY ARNTAHQLKQ KLQTVGGYTG KVCIIPRLIH LSSTQSRPGE IPLRYPRSYR LADEEEMEDL LQALVVVSLS SRSLLS DQM GCEFFNLLIM EQSQLLSESL QKTRELFIYC FPGVRKTALA IKIMEKIKDL FHCKPKEILY VCESDSLKDF VTQQTTC QA VTRKTFMQGE FLKIKHIVMD ETENFCSKYG NWYMKAKNIT HPKAKGTGSE NLHHGILWLF LDPFQIHHAD VNGLPPPS A QFPRKTITSG IHCALEIAKV MKEEMKRIKE NPPSNMSPDT LALFSETAYE EATCAQALPG VCETKTNLTT EQIANYVAR KCHSLFQCGY LPKDIAILCR RGEDRGRYRL ALLKAMELIE THRPSEVVFS PATGVWGSHI VLDSIQQFSG LERTVVFGLS PECDQSEEF HKLCFASRAI KHLYLLYEKR AAYTRTRPLE QKLISEEDLA ANDILDYKDD DDKV

UniProtKB: Protein SLFN14

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分子 #2: RNA (5'-R(P*AP*UP*GP*GP*G)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*AP*UP*GP*GP*G)-3') / タイプ: rna / ID: 2 / 詳細: arbitrary RNA sequence / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.626032 KDa
配列文字列:
AUGGG

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分子 #3: RNA (5'-R(P*CP*CP*CP*AP*CP*UP*C)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*CP*CP*CP*AP*CP*UP*C)-3') / タイプ: rna / ID: 3 / 詳細: arbitrary RNA sequence / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.116323 KDa
配列文字列:
CCCACUC

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Used alphafold model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 338469
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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