[日本語] English
万見
- EMDB-49587: Focused map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 heli... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49587
タイトルFocused map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
マップデータFocused map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
試料
  • 複合体: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
キーワードDNA replication / HSV-1 helicase-primase / VIRAL PROTEIN
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者He Q / Baranovskiy AG / Morstadt LM / Babayeva ND / Lim C / Tahirov TH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM152032 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2GM150023 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structural basis of herpesvirus helicase-primase inhibition by pritelivir and amenamevir.
著者: Andrey G Baranovskiy / Qixiang He / Yoshiaki Suwa / Lucia M Morstadt / Nigar D Babayeva / Ci Ji Lim / Tahir H Tahirov /
要旨: Widespread herpesvirus infections are associated with various diseases. DNA replication of human herpes simplex virus type 1 (HSV-1) requires a helicase-primase (HP) complex of three core proteins: ...Widespread herpesvirus infections are associated with various diseases. DNA replication of human herpes simplex virus type 1 (HSV-1) requires a helicase-primase (HP) complex of three core proteins: UL5, UL52, and UL8. This complex unwinds viral DNA and synthesizes primers for DNA replication, making it an attractive antiviral target. Although HP inhibitors pritelivir and amenamevir were identified through screening, their binding mechanisms remain unclear. Here, we report cryo-electron microscopy structures of HSV-1 HP bound to a forked DNA template alone and in complex with pritelivir or amenamevir. The structures reveal a bilobed architecture highlighting HP coordinated action at the replication fork and providing a structural basis for HP inhibition by illustrating precisely how pritelivir and amenamevir block helicase activity. Data lay a solid foundation for the development of improved antiviral therapies.
履歴
登録2025年3月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_49587.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49587.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å		1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å		1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.065
最小 - 最大-0.103901714 - 0.325189
平均 (標準偏差)0.00009453586 (±0.0050182045)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 399.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: Focused sharp map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal)...

ファイルemd_49587_additional_1.map
注釈Focused sharp map of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map-B of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1...

ファイルemd_49587_half_map_1.map
注釈half-map-B of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map-A of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1...

ファイルemd_49587_half_map_2.map
注釈half-map-A of UL52-UL5 (C-terminal and N-terminal) of HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir

全体名称: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
要素
  • 複合体: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir

-
超分子 #1: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir

超分子名称: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: HSV-1 helicase-primase in complex with a forked DNA and pritelivir sovled using cryo-EM single-particle analysis
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 300 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
100.0 mMKClpotassium chloride
0.5 percentGlycerolGlycerol
2.0 mMDTTdithiothreitol
2.0 mMCHAPSOCHAPSO

詳細: CHAPSO is made fresh at 80 mM before being added to the sample at a final concentration of 2 mM immediately before vitrification
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was monodisperse

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9216 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 3516384
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: From Cryosparc
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 409125
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る