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万見
- EMDB-49401: CryoEM Structure of PHR-phosphatase-C2 domain of SHIP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49401
タイトルCryoEM Structure of PHR-phosphatase-C2 domain of SHIP2
マップデータCoulomb potential map for SHIP2 PHR-PTase-C2
試料
  • 細胞器官・細胞要素: PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2
キーワードinositol phosphatase / LIPID BINDING PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Gupta J / Izard T
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2026
タイトル: Structural insights into SHIP2 reveal its membrane regulatory mechanisms.
著者: Jyoti Gupta / Johanne Le Coq / Daniel Lietha / Tina Izard /
要旨: Src homology 2 domain-containing inositol-5 phosphatase 2 (SHIP2) is a key player in regulating the signaling by phosphoinositides and is involved in the modulation of cellular functions such as ...Src homology 2 domain-containing inositol-5 phosphatase 2 (SHIP2) is a key player in regulating the signaling by phosphoinositides and is involved in the modulation of cellular functions such as proliferation, adhesion, migration, and survival. SHIP2 works by dephosphorylating PIP to modulate the PI3K/AKT pathway, which plays a role in different standard and pathological conditions. SHIP2 appears to play a dual part in cancer, serving as a tumor suppressor in some instances and a tumor promoter in others. It is also involved in neurodegenerative diseases, including Alzheimer's disease. To understand the molecular mechanism of SHIP2, we solved its cryogenic electron microscopy (cryoEM) structure. Unexpectedly, the SHIP2 pleckstrin homology-related domain was found to associate with its C2 and phosphatase domains. This arrangement enables the catalytic domain to interact with the substrate, especially at higher concentrations of PIP or PI(3,4)P. Furthermore, SHIP2 forms oligomers on the membrane. Our findings suggest a mechanism by which SHIP2 activity may be regulated through interactions with membrane lipids. This provides structural insights into how domain organization and membrane association regulate its function in various physiological contexts.
履歴
登録2025年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月18日-
マップ公開2026年2月18日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49401.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49401.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Coulomb potential map for SHIP2 PHR-PTase-C2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.44 Å/pix.
x 128 pix.
= 184.32 Å		1.44 Å/pix.
x 128 pix.
= 184.32 Å		1.44 Å/pix.
x 128 pix.
= 184.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.44 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0877
最小 - 最大-0.90927047 - 0.8941236
平均 (標準偏差)-0.00054871675 (±0.03691951)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 184.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49401_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49401_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49401_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2

全体名称: PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2
要素
  • 細胞器官・細胞要素: PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2

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超分子 #1: PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2

超分子名称: PHR-phosphatase-C2 domains of SHIP2 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系位相板: OTHER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 513600
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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