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- EMDB-49146: Local refinement of crosslinked LetB MCE Rings 2, 3 and 4 (Map 1b) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49146
タイトルLocal refinement of crosslinked LetB MCE Rings 2, 3 and 4 (Map 1b)
マップデータ
試料
  • 複合体: MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde
キーワードLipid transporter / Outer membrane integrity / MCE system / Metal-binding protein / Intermembrane complex / LIPID TRANSPORT
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Santarossa CC / Bhabha G / Ekiert DC
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128777 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1K99GM157496-01 米国
Other privateThe Charles H. Revson Foundation
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: LetA defines a structurally distinct transporter family involved in lipid trafficking.
著者: Cristina C Santarossa / Yupeng Li / Sara Yousef / Hale S Hasdemir / Carlos C Rodriguez / Max B Haase / Minkyung Baek / Nicolas Coudray / John G Pavek / Kimber N Focke / Annika L Silverberg / ...著者: Cristina C Santarossa / Yupeng Li / Sara Yousef / Hale S Hasdemir / Carlos C Rodriguez / Max B Haase / Minkyung Baek / Nicolas Coudray / John G Pavek / Kimber N Focke / Annika L Silverberg / Carmelita Bautista / Johannes Yeh / Michael T Marty / David Baker / Emad Tajkhorshid / Damian C Ekiert / Gira Bhabha
要旨: Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that ...Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that account for most of the known membrane transport processes. However, many membrane proteins with predicted transporter functions remain uncharacterized. We determined the structure of LetAB, a phospholipid transporter involved in outer membrane integrity, and found that LetA adopts a distinct architecture that is structurally and evolutionarily unrelated to known transporter families. LetA functions as a pump at one end of a ~225 Å long tunnel formed by its binding partner, MCE protein LetB, creating a pathway for lipid transport between the inner and outer membranes. Unexpectedly, the LetA transmembrane domains adopt a fold that is evolutionarily related to the eukaryotic tetraspanin family of membrane proteins, including TARPs and claudins. LetA has no detectable homology to known transport proteins, and defines a new class of membrane transporters. Through a combination of deep mutational scanning, molecular dynamics simulations, AlphaFold-predicted alternative states, and functional studies, we present a model for how the LetA-like family of membrane transporters may use energy from the proton-motive force to drive the transport of lipids across the bacterial cell envelope.
履歴
登録2025年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49146.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49146.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 360 pix.
= 370.386 Å		1.03 Å/pix.
x 360 pix.
= 370.386 Å		1.03 Å/pix.
x 360 pix.
= 370.386 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02885 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.137
最小 - 最大-0.4957214 - 1.0467678
平均 (標準偏差)-0.0005205883 (±0.021135818)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 370.386 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49146_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49146_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde

全体名称: MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde
要素
  • 複合体: MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde

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超分子 #1: MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde

超分子名称: MCE Rings 2, 3 and 4 crosslinked with glutaraldehyde
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MG1655

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride
150.0 mMNaClsodium chloride
0.5 mMDDMn-Dodecyl-B-D-maltoside
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 5 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12464 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.1 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3582925
詳細: Particles were selected by template-based auto-picking in cryoSPARC
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.0.2) / 使用した粒子像数: 131736
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6v0f


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細: The initial model consisted of the complete biological assembly for PDB entry 6V0F
詳細Model was fit as a rigid-body into the individual map using Chimera. Real space refinement was carried out in PHENIX. Models were then manually inspected and adjusted in Coot. Iterative rounds of model building and refinement were performed.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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