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万見
- EMDB-49062: 2.61 A S.cerevisiae Chd1[L886G/L889G/L891G]-nucleosome 2:1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49062
タイトル2.61 A S.cerevisiae Chd1[L886G/L889G/L891G]-nucleosome 2:1 complex
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: Complex between nucleosome and CHD1
    • DNA: DNA Tracking Strand
    • DNA: DNA Lagging Strand
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
キーワードchromatin / CHD1 / remodeler / ATP-dependent chromatin remodeler / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / rDNA binding / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex ...regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / rDNA binding / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / : / ATP-dependent activity, acting on DNA / transcription elongation by RNA polymerase II / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Chromo domain-containing protein 1 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Nodelman IM / Folkwein HJ / Armache J-P / Bowman GD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM084192 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: A competitive regulatory mechanism of the Chd1 remodeler is integral to distorting nucleosomal DNA.
著者: Ilana M Nodelman / Heather J Folkwein / Wesley S Glime / Jean-Paul Armache / Gregory D Bowman /
要旨: The Chd1 chromatin remodeler repositions nucleosomes into evenly spaced arrays, a characteristic of most eukaryotic genes. Here we show that the yeast Chd1 remodeler requires two activating segments ...The Chd1 chromatin remodeler repositions nucleosomes into evenly spaced arrays, a characteristic of most eukaryotic genes. Here we show that the yeast Chd1 remodeler requires two activating segments to distort nucleosomal DNA into an A-form-like conformation, a critical first step in nucleosome sliding. As shown by cryo-electron microscopy, these two activating segments together pack against the ATPase motor, where they are poised to stabilize the central ATPase cleft. These activating elements contact the ATPase at locations that are incompatible with binding of NegC, an autoinhibitory segment located between the two activators. NegC inhibits sliding by antagonizing the activators through steric competition and constraining activator placement, giving rise to directional nucleosome sliding. Given that activator reinforcement of the ATPase cleft is needed for DNA distortion, this first step in remodeling appears to provide a natural checkpoint for regulation of chromatin remodeler activity.
履歴
登録2025年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49062.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49062.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

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コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336.128 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336.128 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336.128 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0504 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.0 - 1.5502926
平均 (標準偏差)0.0047534793 (±0.029084938)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 336.128 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Auto-sharpened map with bfactor = -38.2

ファイルemd_49062_additional_1.map
注釈Auto-sharpened map with bfactor = -38.2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_49062_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_49062_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between nucleosome and CHD1

全体名称: Complex between nucleosome and CHD1
要素
  • 複合体: Complex between nucleosome and CHD1
    • DNA: DNA Tracking Strand
    • DNA: DNA Lagging Strand
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1

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超分子 #1: Complex between nucleosome and CHD1

超分子名称: Complex between nucleosome and CHD1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 450 kDa/nm

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分子 #1: DNA Tracking Strand

分子名称: DNA Tracking Strand / タイプ: dna / ID: 1 / 詳細: DNA (151-MER) / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.35152 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DA) ...文字列:
(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DG) (DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA) (DA)(DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG) (DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT) (DT)(DC)(DC)(DT)(DA) (DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)

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分子 #2: DNA Lagging Strand

分子名称: DNA Lagging Strand / タイプ: dna / ID: 2 / 詳細: DNA (151-MER) / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.871832 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG) (DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT) (DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC) ...文字列:
(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG) (DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT) (DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DG) (DC)(DG)(DG)(DC) (DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.061849 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKRHRKVLRD NIQGITKPAI RRLARRGGVK RISGLIYEET RGVLKVFLEN VIRDAVTYTE HAKRKTVTAM DVVYALKRQG RTLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #4: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.082128 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVRN DEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK K

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.494098 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRKESYAIYV YKVLKQVHPD TGISCKAMSI MNSFVNDVFE RIAGEASRLA HYNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTK YTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #6: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.760795 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KKPHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRFQ SSAVMALQEA SEAYLVALFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDI QLARRIRGER A

UniProtKB: Histone H3

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分子 #7: Chromo domain-containing protein 1

分子名称: Chromo domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 96.77393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: KIPTRFSNRQ NKTVNYNIDY SDDDLLESED DYGSEEALSE ENVHEASANP QPEDFHGIDI VINHRLKTSL EEGKVLEKTV PDLNNCKEN YEFLIKWTDE SHLHNTWETY ESIGQVRGLK RLDNYCKQFI IEDQQVRLDP YVTAEDIEIM DMERERRLDE F EEFHVPER ...文字列:
KIPTRFSNRQ NKTVNYNIDY SDDDLLESED DYGSEEALSE ENVHEASANP QPEDFHGIDI VINHRLKTSL EEGKVLEKTV PDLNNCKEN YEFLIKWTDE SHLHNTWETY ESIGQVRGLK RLDNYCKQFI IEDQQVRLDP YVTAEDIEIM DMERERRLDE F EEFHVPER IIDSQRASLE DGTSQLQYLV KWRRLNYDEA TWENATDIVK LAPEQVKHFQ NRENSKILPQ YSSNYTSQRP RF EKLSVQP PFIKGGELRD FQLTGINWMA FLWSKGDNGI LADEMGLGKT VQTVAFISWL IFARRQNGPH IIVVPLSTMP AWL DTFEKW APDLNCICYM GNQKSRDTIR EYEFYTNPRA KGKKTMKFNV LLTTYEYILK DRAELGSIKW QFMAVDEAHR LKNA ESSLY ESLNSFKVAN RMLITGTPLQ NNIKELAALV NFLMPGRFTI DQEIDFENQD EEQEEYIHDL HRRIQPFILR RLKKD VEKS LPSKTERILR VELSDVQTEY YKNILTKNYS ALTAGAKGGH FSLLNIMNEL KKASNHPYLF DNAEERVLQK FGDGKM TRE NVLRGLIMSS GKMVLLDQLL TRLKKDGHRV LIFSQMVRML DILGDYLSIK GINFQRLDGT VPSAQRRISI DHFNSPD SN DFVFLLSTRA GGLGINLMTA DTVVIFDSDW NPQADLQAMA RAHRIGQKNH VMVYRLVSKD TVEEEVLERA RKKMILEY A IISLGVTDGN KYTKKNEPNA GELSAILKFG AGNMFTATDN QKKGEDGNGD DVLNHAEDHV TTPDLGESHL GGEEFLKQF EVTDYKADID WDDIIPEEEL KKLQDEEQKR KDEEY

UniProtKB: Chromo domain-containing protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 15463267
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 155592
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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