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- EMDB-4858: Cryo-EM structure of the N-terminal DC repeat (NDC) of human doub... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4858
タイトルCryo-EM structure of the N-terminal DC repeat (NDC) of human doublecortin (DCX) bound to 13-protofilament GDP-microtubule
マップデータCryo-EM structure of the N-terminal DC repeat (NDC) of human doublecortin (DCX) bound to 13-protofilament GDP-microtubule
試料
  • 複合体: 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin bound to 13-protofilament GDP-microtubule lattice site composed of 4 tubulin subunits (two alpha-subunit and two beta-subunits)
    • 複合体: human doublecortin
      • タンパク質・ペプチド: Neuronal migration protein doublecortin
    • 複合体: tubulin
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードMicrotubule-associated protein / neuronal migration protein / ubiquitin-like fold / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axoneme assembly / Neurofascin interactions / positive regulation of axon guidance / microtubule associated complex / microtubule-based process / central nervous system development / neuron migration / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton ...axoneme assembly / Neurofascin interactions / positive regulation of axon guidance / microtubule associated complex / microtubule-based process / central nervous system development / neuron migration / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / retina development in camera-type eye / nervous system development / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton / intracellular signal transduction / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neuronal migration protein doublecortin, chordata / : / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site ...Neuronal migration protein doublecortin, chordata / : / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuronal migration protein doublecortin / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Manka SW
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/R000352/1 英国
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2020
タイトル: Pseudo-repeats in doublecortin make distinct mechanistic contributions to microtubule regulation.
著者: Szymon W Manka / Carolyn A Moores /
要旨: Doublecortin (DCX) is a neuronal microtubule-associated protein (MAP) indispensable for brain development. Its flexibly linked doublecortin (DC) domains-NDC and CDC-mediate microtubule (MT) ...Doublecortin (DCX) is a neuronal microtubule-associated protein (MAP) indispensable for brain development. Its flexibly linked doublecortin (DC) domains-NDC and CDC-mediate microtubule (MT) nucleation and stabilization, but it is unclear how. Using high-resolution time-resolved cryo-EM, we mapped NDC and CDC interactions with tubulin at different MT polymerization stages and studied their functional effects on MT dynamics using TIRF microscopy. Although coupled, each DC repeat within DCX appears to have a distinct role in MT nucleation and stabilization: CDC is a conformationally plastic module that appears to facilitate MT nucleation and stabilize tubulin-tubulin contacts in the nascent MT lattice, while NDC appears to be favored along the mature lattice, providing MT stabilization. Our structures of MT-bound DC domains also explain in unprecedented detail the DCX mutation-related brain defects observed in the clinic. This modular composition of DCX reflects a common design principle among MAPs where pseudo-repeats of tubulin/MT binding elements chaperone or stabilize distinct conformational transitions to regulate distinct stages of MT dynamic instability.
履歴
登録2019年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月13日-
マップ公開2020年5月13日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • 表面レベル: 0.1
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rev
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4858.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4858.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the N-terminal DC repeat (NDC) of human doublecortin (DCX) bound to 13-protofilament GDP-microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.39 Å/pix.
x 92 pix.
= 127.88 Å		1.39 Å/pix.
x 80 pix.
= 111.2 Å		1.39 Å/pix.
x 89 pix.
= 123.71 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.42844164 - 0.6564815
平均 (標準偏差)0.010863944 (±0.064069666)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808992
Spacing898092
セルA: 123.71 Å / B: 111.2 Å / C: 127.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z898092
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z123.710111.200127.880
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS898092
D min/max/mean-0.4280.6560.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin...

全体名称: 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin bound to 13-protofilament GDP-microtubule lattice site composed of 4 tubulin subunits (two alpha-subunit and two beta-subunits)
要素
  • 複合体: 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin bound to 13-protofilament GDP-microtubule lattice site composed of 4 tubulin subunits (two alpha-subunit and two beta-subunits)
    • 複合体: human doublecortin
      • タンパク質・ペプチド: Neuronal migration protein doublecortin
    • 複合体: tubulin
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin...

超分子名称: 5-component complex of N-terminal DC domain of human doublecortin bound to 13-protofilament GDP-microtubule lattice site composed of 4 tubulin subunits (two alpha-subunit and two beta-subunits)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: human doublecortin

超分子名称: human doublecortin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: tubulin

超分子名称: tubulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: Neuronal migration protein doublecortin

分子名称: Neuronal migration protein doublecortin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.441834 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QALSNEKKAK KVRFYRNGDR YFKGIVYAVS SDRFRSFDAL LADLTRSLSD NINLPQGVRY IYTIDGSRKI GSMDELEEGE SYVCSSDNF FKKVEYTKNV

UniProtKB: Neuronal migration protein doublecortin

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分子 #2: Tubulin beta-2B chain

分子名称: Tubulin beta-2B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 48.113129 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDAT

UniProtKB: Tubulin beta-2B chain

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分子 #3: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 48.263594 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPDSF NTFFSETGAG KHVPRAVFVD LEPTVIDEVR TGTYRQLFHP EQLITGKED AANNYARGHY TIGKEIIDLV LDRIRKLADQ CTGLQGFLVF HSFGGGTGSG FTSLLMERLS VDYGKKSKLE F SIYPAPQV ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPDSF NTFFSETGAG KHVPRAVFVD LEPTVIDEVR TGTYRQLFHP EQLITGKED AANNYARGHY TIGKEIIDLV LDRIRKLADQ CTGLQGFLVF HSFGGGTGSG FTSLLMERLS VDYGKKSKLE F SIYPAPQV STAVVEPYNS ILTTHTTLEH SDCAFMVDNE AIYDICRRNL DIERPTYTNL NRLISQIVSS ITASLRFDGA LN VDLTEFQ TNLVPYPRIH FPLATYAPVI SAEKAYHEQL SVAEITNACF EPANQMVKCD PRHGKYMACC LLYRGDVVPK DVN AAIATI KTKRSIQFVD WCPTGFKVGI NYQPPTVVPG GDLAKVQRAV CMLSNTTAIA EAWARLDHKF DLMYAKRAFV HWYV GEGME EGEFSEARED MAALEKDYEE VGVDSVE

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #4: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 5 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 5 pixel / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30434
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1mjd


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6rev:
Cryo-EM structure of the N-terminal DC repeat (NDC) of human doublecortin (DCX) bound to 13-protofilament GDP-microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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