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万見
- EMDB-48542: Electron bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxid... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48542
タイトルElectron bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase WorABCSL with NADH
マップデータ
試料
  • 複合体: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase complex WorABCSL
    • タンパク質・ペプチド: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit L
    • タンパク質・ペプチド: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit S
キーワードelectron bifurcation / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 2 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase-like, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain superfamily / : / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domains 2 & 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain ...: / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 2 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase-like, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain superfamily / : / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domains 2 & 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit / Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Acetomicrobium mobile (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Feng X / Li H
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136885 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: An electron-bifurcating "plug" to a protein nanowire in tungsten-dependent aldehyde detoxification.
著者: Xiang Feng / Gerrit J Schut / Saisuki Putumbaka / Huilin Li / Michael W W Adams /
要旨: Members of the tungsten-containing oxidoreductase (WOR) family, which contain a tungstopyranopterin (Tuco) cofactor, are typically either monomeric (WorL) or heterodimeric (WorLS). These enzymes ...Members of the tungsten-containing oxidoreductase (WOR) family, which contain a tungstopyranopterin (Tuco) cofactor, are typically either monomeric (WorL) or heterodimeric (WorLS). These enzymes oxidize aldehydes to the corresponding acids while reducing the redox protein ferredoxin. They have been structurally characterized mainly using WORs from hyperthermophilic archaea. The WORs of some bacteria contain three additional subunits of the BfuABC family and these chimeric WorABCSL enzymes catalyze an electron-bifurcating reaction in which aldehyde oxidation is coupled to the simultaneous reduction of ferredoxin and nicotinamide adenine dinucleotide. In human gut microbes, electron bifurcation by WorABSL is proposed to enable the detoxification of aldehydes generated from cooked foods and in the tungstocentric production of beneficial short chain fatty acids from lactate, potentially impacting health. Herein we present the high-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of the WorABCSL purified from the bacterium The structure reveals a surprising 1:3 stoichiometry between WorABC and WorSL, with the WorSL units forming a nanowire-like architecture leading from three Tuco-containing catalytic sites in WorL via strings of multiple iron-sulfur clusters in WorS to a single bifurcating WorABC core. Our structure uncovers a distinct domain arrangement that links three Tuco-dependent aldehyde oxidation sites with the bifurcation process and potentially facilitates environmental aldehyde oxidation.
履歴
登録2025年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48542.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48542.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.1555526 - 2.0550618
平均 (標準偏差)0.00015354367 (±0.03506099)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_48542_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_48542_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxid...

全体名称: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase complex WorABCSL
要素
  • 複合体: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase complex WorABCSL
    • タンパク質・ペプチド: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit L
    • タンパク質・ペプチド: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit S

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超分子 #1: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxid...

超分子名称: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase complex WorABCSL
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit L

分子名称: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit L
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
配列文字列: MFGYMGKVLR VNLSTKNITL EPLRMDWAKD FLGARGLGSR YLVEEVDPNV DPFSPDNKLI FATGPVTGTL ATSAGRFNVV TKGPLTGTI AASNSGGYFG PELKYAGYDM IIFEGKSANP VYLWIYNDHV ELRDASHVWG KDSYETTDAL LSETDPEAKV A CIGPAGER ...文字列:
MFGYMGKVLR VNLSTKNITL EPLRMDWAKD FLGARGLGSR YLVEEVDPNV DPFSPDNKLI FATGPVTGTL ATSAGRFNVV TKGPLTGTI AASNSGGYFG PELKYAGYDM IIFEGKSANP VYLWIYNDHV ELRDASHVWG KDSYETTDAL LSETDPEAKV A CIGPAGER LVLFACVMND KHRAAGRTGV GAVMGSKNLK AVVVRGTGGI KLADKEAFLE ALRKARKKIA EHPVTGGGLP AY GTNVLVN VINAAGALPT RNFKEAWFEG ADKISGETMA ETILLKNKAC ASCASACGRV TKAMGEIGEG PEYEAVWAYG AQC GVDNLE AICKANFICN KLGMDPITMG STIGCAMELA ELGLIDEKKA GVSLHWGNAE AIVKLTEDTG YRRGFGEELA LGSY RLGEK YGHPELSMSA KKQEMPAYDP RALQGMGLEY ATSNRGGCHV RGYLTSPEVL GIPEKLDPTD IASKPQWTKT FQDLT AAVD SLGFCLFLTF ALDAGDLAAQ VAPIIGREVT AEELLLAGER IWNLERLFNL KAGISPKEDT LPPRLLNEPI PAGPSK GRV NKLHEMLPKY YELRGWGKNG IPTKERLESL GLLDIAAKYS L

UniProtKB: Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase

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分子 #2: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit S

分子名称: tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit S
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
配列文字列:
MEKVLVISPE KCVGCGSCEL ACSLEKEGEC RPSLARVTVY RFEAGANVPM TCQQCDDAPC ISVCKAGALA RDEKNVVQVD SSKCIGCRMC VMACPFGNMS YHWEQSTAIK CDQCNGSPYC VEFCPTKALD YVPADAISLQ KKKEFSARFA KIAQEVSE

UniProtKB: Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
300.0 mMSodium chlorideNaCl
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 59.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1042436
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / 使用した粒子像数: 737246
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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