[日本語] English
万見
- EMDB-48300: CryoEM structure of the Protein Phasphatase 2A (Aalpha-B56gamma-C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48300
タイトルCryoEM structure of the Protein Phasphatase 2A (Aalpha-B56gamma-Calpha) holoenzyme complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードPP2A / Phosphatase / Complex / Holoenzyme / Heterotrimer / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / mitotic sister chromatid separation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-threonine dephosphorylation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / mitotic sister chromatid separation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-threonine dephosphorylation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex / : / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / meiotic sister chromatid cohesion / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / protein antigen binding / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / Co-stimulation by CD28 / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ERK/MAPK targets / mesoderm development / T cell homeostasis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of cell differentiation / phosphoprotein phosphatase activity / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein dephosphorylation / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / protein tyrosine phosphatase activity / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / meiotic cell cycle / chromosome segregation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / response to lead ion / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / PKR-mediated signaling / tau protein binding / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Cyclin D associated events in G1 / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Day A / Taylor D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Regulatory mechanisms of PP2A complex assembly driven by physiochemical differences in A-subunit isoforms
著者: Day A / Huang W / Leonard D / O'Connor CM / Narla G / Ogris E / Taylor DJ
履歴
登録2024年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_48300.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48300.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.056 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0777
最小 - 最大-0.20490085 - 0.52429795
平均 (標準偏差)0.00019500985 (±0.017150978)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 270.336 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_48300_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_48300_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme

全体名称: Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme
要素
  • 複合体: Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

-
超分子 #1: Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme

超分子名称: Heterotrimer complex of the PP2A Aalpha-B56gamma-Calpha holoenzyme
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 156 KDa

-
分子 #1: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.378344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAADGDDSL YPIAVLIDEL RNEDVQLRLN SIKKLSTIAL ALGVERTRSE LLPFLTDTIY DEDEVLLALA EQLGTFTTLV GGPEYVHCL LPPLESLATV EETVVRDKAV ESLRAISHEH SPSDLEAHFV PLVKRLAGGD WFTSRTSACG LFSVCYPRVS S AVKAELRQ ...文字列:
MAAADGDDSL YPIAVLIDEL RNEDVQLRLN SIKKLSTIAL ALGVERTRSE LLPFLTDTIY DEDEVLLALA EQLGTFTTLV GGPEYVHCL LPPLESLATV EETVVRDKAV ESLRAISHEH SPSDLEAHFV PLVKRLAGGD WFTSRTSACG LFSVCYPRVS S AVKAELRQ YFRNLCSDDT PMVRRAAASK LGEFAKVLEL DNVKSEIIPM FSNLASDEQD SVRLLAVEAC VNIAQLLPQE DL EALVMPT LRQAAEDKSW RVRYMVADKF TELQKAVGPE ITKTDLVPAF QNLMKDCEAE VRAAASHKVK EFCENLSADC REN VIMSQI LPCIKELVSD ANQHVKSALA SVIMGLSPIL GKDNTIEHLL PLFLAQLKDE CPEVRLNIIS NLDCVNEVIG IRQL SQSLL PAIVELAEDA KWRVRLAIIE YMPLLAGQLG VEFFDEKLNS LCMAWLVDHV YAIREAATSN LKKLVEKFGK EWAHA TIIP KVLAMSGDPN YLHRMTTLFC INVLSEVCGQ DITTKHMLPT VLRMAGDPVA NVRFNVAKSL QKIGPILDNS TLQSEV KPI LEKLTQDQDV DVKYFAQEAL TVLSLA

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform

-
分子 #2: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 61.144645 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLTCNKAGSR MVVDAANSNG PFQPVVLLHI RDVPPADQEK LFIQKLRQCC VLFDFVSDPL SDLKWKEVKR AALSEMVEYI THNRNVITE PIYPEVVHMF AVNMFRTLPP SSNPTGAEFD PEEDEPTLEA AWPHLQLVYE FFLRFLESPD FQPNIAKKYI D QKFVLQLL ...文字列:
MLTCNKAGSR MVVDAANSNG PFQPVVLLHI RDVPPADQEK LFIQKLRQCC VLFDFVSDPL SDLKWKEVKR AALSEMVEYI THNRNVITE PIYPEVVHMF AVNMFRTLPP SSNPTGAEFD PEEDEPTLEA AWPHLQLVYE FFLRFLESPD FQPNIAKKYI D QKFVLQLL ELFDSEDPRE RDFLKTTLHR IYGKFLGLRA YIRKQINNIF YRFIYETEHH NGIAELLEIL GSIINGFALP LK EEHKIFL LKVLLPLHKV KSLSVYHPQL AYCVVQFLEK DSTLTEPVVM ALLKYWPKTH SPKEVMFLNE LEEILDVIEP SEF VKIMEP LFRQLAKCVS SPHFQVAERA LYYWNNEYIM SLISDNAAKI LPIMFPSLYR NSKTHWNKTI HGLIYNALKL FMEM NQKLF DDCTQQFKAE KLKEKLKMKE REEAWVKIEN LAKANPQYTV YSQASTMSIP VAMETDGPLF EDVQMLRKTV KDEAH QAQK DPKKDRPLAR RKSELPQDPH TKKALEAHCR ADELASQDGR

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform

-
分子 #3: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha i...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.636152 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDEKVFTKEL DQWIEQLNEC KQLSESQVKS LCEKAKEILT KESNVQEVRC PVTVCGDVHG QFHDLMELFR IGGKSPDTNY LFMGDYVDR GYYSVETVTL LVALKVRYRE RITILRGNHE SRQITQVYGF YDECLRKYGN ANVWKYFTDL FDYLPLTALV D GQIFCLHG ...文字列:
MDEKVFTKEL DQWIEQLNEC KQLSESQVKS LCEKAKEILT KESNVQEVRC PVTVCGDVHG QFHDLMELFR IGGKSPDTNY LFMGDYVDR GYYSVETVTL LVALKVRYRE RITILRGNHE SRQITQVYGF YDECLRKYGN ANVWKYFTDL FDYLPLTALV D GQIFCLHG GLSPSIDTLD HIRALDRLQE VPHEGPMCDL LWSDPDDRGG WGISPRGAGY TFGQDISETF NHANGLTLVS RA HQLVMEG YNWCHDRNVV TIFSAPNYCY RCGNQAAIME LDDTLKYSFL QFDPAPRRGE PHVTRRTPDY FL

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

-
分子 #4: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium chloride
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
1.0 mMC4H10O2S2DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 31.5943 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio map generated by cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 240227
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る