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万見
- EMDB-47777: Cryo-EM reconstruction of Escherichia phage N4 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47777
タイトルCryo-EM reconstruction of Escherichia phage N4 capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia phage N4 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: 32 kDa protein
キーワードBacteriophage / capsid / Hoc-like decoration protein / Ig-like decoration protein / Schitoviridae / N4 / enquatroviridae / VIRAL PROTEIN
機能・相同性viral capsid / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 32 kDa protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage N4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Eruera A / McJarrow-Keller K / Hyun JK / Bostina M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Atlas of Interactions Between Decoration Proteins and Major Capsid Proteins of Coliphage N4.
著者: Klem McJarrow-Keller / Alice-Roza Eruera / Alexander J M Crowe / Rosheny Kumaran / Jaekyung Hyun / Mihnea Bostina /
要旨: Coliphage N4 is a representative species of the family of bacteriophages. Originally structurally studied in 2008, the capsid structure was solved to 14 Å to reveal an interesting arrangement of Ig- ...Coliphage N4 is a representative species of the family of bacteriophages. Originally structurally studied in 2008, the capsid structure was solved to 14 Å to reveal an interesting arrangement of Ig-like decoration proteins across the surface of the capsid. Herein, we present a high-resolution N4 structure, reporting a 2.45 Å map of the capsid obtained via single particle cryogenic-electron microscopy. Structural analysis of the major capsid proteins (MCPs) and decoration proteins (gp56 and gp17) of phage N4 reveals a pattern of interactions across the capsid that are mediated by structurally homologous domains of gp17. In this study, an analysis of the complex interface contacts allows us to confirm that the gp17 Ig-like decoration proteins of N4 are likely employed by the virus to increase the capsid's structural integrity.
履歴
登録2024年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月19日-
マップ公開2025年2月19日-
更新2025年2月19日-
現状2025年2月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47777.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47777.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 1000 pix.
= 1067.3 Å		1.07 Å/pix.
x 1000 pix.
= 1067.3 Å		1.07 Å/pix.
x 1000 pix.
= 1067.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0673 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.385
最小 - 最大-1.6103933 - 2.86422
平均 (標準偏差)0.0040648705 (±0.12746035)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100010001000
Spacing100010001000
セルA=B=C: 1067.2999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47777_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47777_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47777_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage N4

全体名称: Escherichia phage N4 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage N4 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: 32 kDa protein

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超分子 #1: Escherichia phage N4

超分子名称: Escherichia phage N4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Escherichia phage N4 expressed in E. coli K-12 / NCBI-ID: 2886925 / 生物種: Escherichia phage N4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
分子量理論値: 44.074816 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MLNYNAPTDG QKSSIDGANS DQMQTFFWLK KAIITARKEQ YFMPLASVTN MPKHYGKTIK VYEYVPLLDD RNINDQGIDA SGATIVNGN LYGSSKDIGN ITSKLPLLTE NGGRVNRVGF TRIAREGSIH KFGFFYEFTQ ESIDFDSDDG LMEHLSRELM N GATQITEA ...文字列:
MLNYNAPTDG QKSSIDGANS DQMQTFFWLK KAIITARKEQ YFMPLASVTN MPKHYGKTIK VYEYVPLLDD RNINDQGIDA SGATIVNGN LYGSSKDIGN ITSKLPLLTE NGGRVNRVGF TRIAREGSIH KFGFFYEFTQ ESIDFDSDDG LMEHLSRELM N GATQITEA VLQKDLLAAA GTVLYAGAAT SDATITGEGS TPSVVSYKNL MRLDQILTEN RTPTQTTIIT GSRMIDTKVI GA TRVMYVG SELVPELKAM KDLFGNKAFI ETQHYADAGT IMNGEVGSID KFRIIQVPEM LHWAGAGAQA TGANPGYRTS MVS GQEHYD VYPMLVVGDD SFTSIGFQTD GKSLKFTVMT KMPGKETADR NDPYGETGFS SIKWYYGILV KRPERLALIK TVAP L

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: 32 kDa protein

分子名称: 32 kDa protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
分子量理論値: 29.2059 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MPVLKVMFHK DTNVATVLDA SGSLSDGSVE VGTFHHPDET YPDSVTIYHG VRDLLYKRSA KDPSQTASYP NNIINMQVIS IDMKATPRL ILGTALPRVI STIEGKDVTW HVDVAGGKAP LTYKWQFKAN TVGAAFADID SGENPTAKTA TLINHAVTAE S AGTYKVIV ...文字列:
MPVLKVMFHK DTNVATVLDA SGSLSDGSVE VGTFHHPDET YPDSVTIYHG VRDLLYKRSA KDPSQTASYP NNIINMQVIS IDMKATPRL ILGTALPRVI STIEGKDVTW HVDVAGGKAP LTYKWQFKAN TVGAAFADID SGENPTAKTA TLINHAVTAE S AGTYKVIV TDANGTTIES SSLLVVGVQE PPEVASIVAY PSPLALSVAD DITDGKTVKF SSLPAGSLIG TLSIKTQPDS GK ATAEISG NVLTVKPVAA GDTTVVVTNG TKEVTVTVNV TE

UniProtKB: 32 kDa protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 53.59 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 160000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 157663
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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