[日本語] English
万見
- EMDB-47728: Structure of thioferritin (PfDPSL) with ferrihydrite growth at a ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47728
タイトルStructure of thioferritin (PfDPSL) with ferrihydrite growth at a single three-fold pore.
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and mineral at single 3-fold pore
    • タンパク質・ペプチド: DNA protection during starvation protein
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: OXYGEN MOLECULE
  • リガンド: OXYGEN ATOM
  • リガンド: water
キーワードFerritin / thioferritin / oxidative stress / iron homeostasis / iron mineral / ferric oxyhydroxide / mineral core / protein cage / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / nucleoid / ferroxidase activity / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / heme binding / DNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DPS-like protein, ferritin-like diiron-binding domain / DNA-binding protein from starved cells-like / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA protection during starvation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Gauvin CC / Waghwani HK / Tokmina-Lukaszewska M / Bothner B / Douglas T / Lawrence CM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1828765 米国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2025
タイトル: The Mechanism of Mineral Nucleation and Growth in a Mini-Ferritin.
著者: Colin C Gauvin / Monika Tokmina-Lukaszewska / Hitesh Kumar Waghwani / Sterling C McBee / Trevor Douglas / Brian Bothner / C Martin Lawrence /
要旨: Iron is an enigmatic element. While necessary for life, as Fe(II) it also catalyzes formation of reactive oxygen species. To mitigate this, cellular life has evolved the ferritin protein superfamily, ...Iron is an enigmatic element. While necessary for life, as Fe(II) it also catalyzes formation of reactive oxygen species. To mitigate this, cellular life has evolved the ferritin protein superfamily, which includes the 24 subunit ferritins and bacterioferritins, and 12 subunit mini-ferritins (DPS). Each catalyze the oxidation of Fe(II) to ferric oxyhydroxide, which is then sequestered within the hollow protein shell. While there is a wealth of structural information on unmineralized ferritins, high resolution information on iron loaded ferritins is lacking, and the mechanism of iron mineralization is poorly understood. To address this, we followed iron loading in a mini-ferritin by cryo-EM. We determined a 1.86 Å structure in the unmineralized state, as well as a 1.91 Å structure of an early, iron loading state in which the mini-ferritin catalyzes nucleation of ferric oxyhydroxide at the acidic 3-fold pores. Mechanistically, a conserved crucible of precisely positioned glutamates and unsaturated main chain carbonyls are employed as a template to catalyze nucleation. A 2.4 Å structure at a later time point was also determined, revealing the role of a second constellation of main-chain carbonyls on the interior surface that subsequently supports crystalline mineral growth, that then proceeds into the center of the particle. Notably, the visualized mineral is consistent with one of two competing structural descriptions for ferrihydrite. This study provides the first pseudoatomic level observation of controlled mineral nucleation and growth in any member of the ferritin superfamily, and informs general mechanisms of nucleation and biomineralization.
履歴
登録2024年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_47728.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47728.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.69 Å/pix.
x 448 pix.
= 309.12 Å		0.69 Å/pix.
x 448 pix.
= 309.12 Å		0.69 Å/pix.
x 448 pix.
= 309.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.69 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.59409386 - 0.90383387
平均 (標準偏差)0.0013479458 (±0.024548344)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 309.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_47728_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_47728_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and minera...

全体名称: Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and mineral at single 3-fold pore
要素
  • 複合体: Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and mineral at single 3-fold pore
    • タンパク質・ペプチド: DNA protection during starvation protein
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: OXYGEN MOLECULE
  • リガンド: OXYGEN ATOM
  • リガンド: water

-
超分子 #1: Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and minera...

超分子名称: Thioferritin dodecamer with loaded ferroxidase centers and mineral at single 3-fold pore
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus (古細菌)
分子量理論値: 256 KDa

-
分子 #1: DNA protection during starvation protein

分子名称: DNA protection during starvation protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus (古細菌)
分子量理論値: 21.387254 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MPEHNRRLVE RTGIDVEKLL ELLIKAAAAE FTTYYYYTIL RNHATGLEGE AIKEIIEDAR LEDRNHFEAL VPRIYELGGE LPRDIREFA DLASCRDAYL PEEPTIENIL KVLLEAERCA VGVYTEICNY TFGKDPRTYD LALAILHEEI EHEAWFEELL T GKPSGHFR RGKPGESPYV SKFLKTR

UniProtKB: DNA protection during starvation protein

-
分子 #2: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 37 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

-
分子 #3: OXYGEN MOLECULE

分子名称: OXYGEN MOLECULE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: OXY
分子量理論値: 31.999 Da
Chemical component information

ChemComp-O2:
OXYGEN MOLECULE

-
分子 #4: OXYGEN ATOM

分子名称: OXYGEN ATOM / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 18 / 式: O
分子量理論値: 15.999 Da
Chemical component information

ChemComp-O:
OXYGEN ATOM

-
分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 144 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC6H13NO4S2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid
100.0 mMNaClSodium Chloride

詳細: 50 mM MES, 100 mM NaCl, pH 6.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample formed a thin monodispersed layer.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9094 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 57000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Images were motion corrected using patch motion correction software in CryoSPARC.
粒子像選択選択した数: 3153592
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5) / 使用した粒子像数: 395423
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7stw


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Model was fit to map using ChimeraX fitmap, and then refined in PHENIX.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 58.4
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9e8s:
Structure of thioferritin (PfDPSL) with ferrihydrite growth at a single three-fold pore.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る