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- EMDB-47566: Cryo-EM structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47566
タイトルCryo-EM structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex
マップデータstructure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex
試料
  • 複合体: Pmt4-Ccw5 complex
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
    • タンパク質・ペプチド: Cell wall mannoprotein CIS3
  • リガンド: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate
キーワードPmt4 / O-mannosylation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt4p homodimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked glycosylation via mannose / fungal-type cell wall organization / cellular bud tip / fungal-type cell wall ...dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt4p homodimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked glycosylation via mannose / fungal-type cell wall organization / cellular bud tip / fungal-type cell wall / protein O-linked glycosylation / fungal-type vacuole / cell periphery / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Yeast PIR protein repeat / : / : / Yeast PIR protein repeat / Cell wall mannoprotein PIR1-like, C-terminal domain / Yeast PIR proteins repeats signature. / Yeast PIR proteins repeats profile. / Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain ...Yeast PIR protein repeat / : / : / Yeast PIR protein repeat / Cell wall mannoprotein PIR1-like, C-terminal domain / Yeast PIR proteins repeats signature. / Yeast PIR proteins repeats profile. / Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4 / Cell wall mannoprotein CIS3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Du M / Yuan Z / Li H
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA231466 米国
Department of Energy (DOE, United States)GM131754 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Pmt4 recognizes two separate acceptor sites to O-mannosylate the S/T-rich regions of substrate proteins
著者: Du M / Yuan Z / Li H
履歴
登録2024年10月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47566.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47566.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 165.6 Å		0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 165.6 Å		0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 165.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.023
最小 - 最大-0.06279099 - 0.1064989
平均 (標準偏差)0.0010221893 (±0.0053467466)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 165.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_47566_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_47566_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pmt4-Ccw5 complex

全体名称: Pmt4-Ccw5 complex
要素
  • 複合体: Pmt4-Ccw5 complex
    • タンパク質・ペプチド: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
    • タンパク質・ペプチド: Cell wall mannoprotein CIS3
  • リガンド: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate

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超分子 #1: Pmt4-Ccw5 complex

超分子名称: Pmt4-Ccw5 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4

分子名称: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 88.061945 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSVPKKRNHG KLPPSTKDVD DPSLKYTKAA PKCEQVAEHW LLQPLPEPES RYSFWVTIVT LLAFAARFYK IWYPKEVVFD EVHFGKFAS YYLERSYFFD VHPPFAKMMI AFIGWLCGYD GSFKFDEIGY SYETHPAPYI AYRSFNAILG TLTVPIMFNT L KELNFRAI ...文字列:
MSVPKKRNHG KLPPSTKDVD DPSLKYTKAA PKCEQVAEHW LLQPLPEPES RYSFWVTIVT LLAFAARFYK IWYPKEVVFD EVHFGKFAS YYLERSYFFD VHPPFAKMMI AFIGWLCGYD GSFKFDEIGY SYETHPAPYI AYRSFNAILG TLTVPIMFNT L KELNFRAI TCAFASLLVA IDTAHVTETR LILLDAILII SIAATMYCYV RFYKCQLRQP FTWSWYIWLH ATGLSLSFVI ST KYVGVMT YSAIGFAAVV NLWQLLDIKA GLSLRQFMRH FSKRLNGLVL IPFVIYLFWF WVHFTVLNTS GPGDAFMSAE FQE TLKDSP LSVDSKTVNY FDIITIKHQD TDAFLHSHLA RYPQRYEDGR ISSAGQQVTG YTHPDFNNQW EVLPPHGSDV GKGQ AVLLN QHIRLRHVAT DTYLLAHDVA SPFYPTNEEI TTVTLEEGDG ELYPETLFAF QPLKKSDEGH VLKSKTVSFR LFHVD TSVA LWTHNDELLP DWGFQQQEIN GNKKVIDPSN NWVVDEIVNL DEVRKVYIPK VVKPLPFLKK WIETQKSMFE HNNKLS SEH PFASEPYSWP GSLSGVSFWT NGDEKKQIYF IGNIIGWWFQ VISLAVFVGI IVADLITRHR GYYALNKMTR EKLYGPL MF FFVSWCCHYF PFFLMARQKF LHHYLPAHLI ACLFSGALWE VIFSDCKSLD LEKDEDISGA SYERNPKVYV KPYTVFLV C VSCAVAWFFV YFSPLVYGDV SLSPSEVVSR EWFDIELNFS K

UniProtKB: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4

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分子 #2: Cell wall mannoprotein CIS3

分子名称: Cell wall mannoprotein CIS3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 1.556673 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
TSTNATSSSC ATPSLK

UniProtKB: Cell wall mannoprotein CIS3

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分子 #3: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-...

分子名称: (3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: NNM
分子量理論値: 644.947 Da
Chemical component information

ChemComp-NNM:
(3R)-3,31-dimethyl-7,11,15,19,23,27-hexamethylidenedotriacont-31-en-1-yl dihydrogen phosphate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Pmt4 apo form
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 93521
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9e6i:
Cryo-EM structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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