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- EMDB-47460: Complex of Human MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47460
タイトルComplex of Human MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
マップデータUnsharpened and sharpened maps averaged in Coot. Map used for model building and refinement.
試料
  • 複合体: Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial Rho GTPase 1
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking kinesin protein 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードmitochondrial transport / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


anterograde axonal transport of mitochondrion / RHOT1 GTPase cycle / mitochondrion distribution / mitochondrial outer membrane permeabilization / GABA receptor binding / cellular homeostasis / vesicle transport along microtubule / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / endosome to lysosome transport ...anterograde axonal transport of mitochondrion / RHOT1 GTPase cycle / mitochondrion distribution / mitochondrial outer membrane permeabilization / GABA receptor binding / cellular homeostasis / vesicle transport along microtubule / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / endosome to lysosome transport / myosin binding / protein targeting / neurogenesis / axon cytoplasm / mitochondrion organization / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / Ub-specific processing proteases / GTPase activity / calcium ion binding / dendrite / GTP binding / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
HAP1, N-terminal / Trafficking kinesin-binding protein, C-terminal / : / HAP1 N-terminal conserved region / Kinesin associated protein / Kinesin associated protein / HAP1 N-terminal conserved region / Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain ...HAP1, N-terminal / Trafficking kinesin-binding protein, C-terminal / : / HAP1 N-terminal conserved region / Kinesin associated protein / Kinesin associated protein / HAP1 N-terminal conserved region / Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / : / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Trafficking kinesin protein 1 / Mitochondrial Rho GTPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Ravitch EE / Baltrusaitis EE / Barrie KR / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RM1 GM136511 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Complex of Human MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
著者: Ravitch EE / Baltrusaitis EE / Perez TP / Barrie KR / Fenton AR / Holbaur ELF / Dominguez R
履歴
登録2024年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47460.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47460.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened and sharpened maps averaged in Coot. Map used for model building and refinement.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.24069731 - 0.36250794
平均 (標準偏差)0.000386872 (±0.00853756)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 258.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47460_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_47460_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_47460_additional_2.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A

ファイルemd_47460_half_map_1.map
注釈Half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B

ファイルemd_47460_half_map_2.map
注釈Half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)

全体名称: Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
要素
  • 複合体: Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial Rho GTPase 1
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking kinesin protein 1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)

超分子名称: Heterotetrameric complex of MIRO1 and TRAK1 Binding Site-2 (L570-R613)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Complex was cross linked with glutaraldehyde and isolated by glycerol gradient cosedimentation
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Mitochondrial Rho GTPase 1

分子名称: Mitochondrial Rho GTPase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.050766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SENLYFQGSM KKDVRILLVG EPRVGKTSLI MSLVSEEFPE EVPPRAEEIT IPADVTPERV PTHIVDYSEA EQSDEQLHQ EISQANVICI VYAVNNKHSI DKVTSRWIPL INERTDKDSR LPLILVGNKS DLVEYSSMET ILPIMNQYTE I ETCVECSA ...文字列:
MGSSHHHHHH SENLYFQGSM KKDVRILLVG EPRVGKTSLI MSLVSEEFPE EVPPRAEEIT IPADVTPERV PTHIVDYSEA EQSDEQLHQ EISQANVICI VYAVNNKHSI DKVTSRWIPL INERTDKDSR LPLILVGNKS DLVEYSSMET ILPIMNQYTE I ETCVECSA KNLKNISELF YYAQKAVLHP TGPLYCPEEK EMKPACIKAL TRIFKISDQD NDGTLNDAEL NFFQRICFNT PL APQALED VKNVVRKHIS DGVADSGLTL KGFLFLHTLF IQRGRHETTW TVLRRFGYDD DLDLTPEYLF PLLKIPPDCT TEL NHHAYL FLQSTFDKHD LDRDCALSPD ELKDLFKVFP YIPWGPDVNN TVCTNERGWI TYQGFLSQWT LTTYLDVQRC LEYL GYLGY SILTEQESQA SAVTVTRDKK IDLQKKQTQR NVFRCNVIGV KNCGKSGVLQ ALLGRNLMRQ KKIREDHKSY YAINT VYVY GQEKYLLLHD ISESEFLTEA EIICDVVCLV YDVSNPKSFE YCARIFKQHF MDSRIPCLIV AAKSDLHEVK QEYSIS PTD FCRKHKMPPP QAFTCNTADA PSKDIFVKLT TMAMYPHVTQ ADLKSSTWSH PQFEK

UniProtKB: Mitochondrial Rho GTPase 1

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分子 #2: Trafficking kinesin protein 1

分子名称: Trafficking kinesin protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.595561 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AGHMYLPEKL QIVKPLEGSA TLHHWQQLAQ PHLGGILDPR PGVVTKGFRT LDVDLDEVY

UniProtKB: Trafficking kinesin protein 1

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-initio map generated in CryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 326239
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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