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- EMDB-47420: CryoEM structure of LARGE1 bound to UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47420
タイトルCryoEM structure of LARGE1 bound to UDP
マップデータlocal sharpened map
試料
  • 複合体: LARGE1
    • タンパク質・ペプチド: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID
キーワードGlycosyltransferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / walking behavior / connective tissue development / glycosphingolipid biosynthetic process / skeletal muscle organ development / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / glucuronosyltransferase activity ...post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / walking behavior / connective tissue development / glycosphingolipid biosynthetic process / skeletal muscle organ development / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / glucuronosyltransferase activity / Matriglycan biosynthesis on DAG1 / UDP-xylosyltransferase activity / localization of cell / synaptic assembly at neuromuscular junction / negative regulation of muscle cell apoptotic process / protein O-linked glycosylation via mannose / N-acetylglucosamine metabolic process / neuromuscular process controlling posture / acetylglucosaminyltransferase activity / retina layer formation / skeletal muscle fiber differentiation / plasma membrane organization / retina vasculature development in camera-type eye / reactive gliosis / basement membrane organization / nerve development / hexosyltransferase activity / water transport / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / glycoprotein biosynthetic process / neuromuscular synaptic transmission / protein O-linked glycosylation / dentate gyrus development / skeletal muscle tissue regeneration / astrocyte differentiation / acetylcholine receptor signaling pathway / cardiac muscle cell development / protein targeting to membrane / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / muscle cell cellular homeostasis / blood vessel development / glycosyltransferase activity / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / response to light stimulus / response to mechanical stimulus / positive regulation of Rac protein signal transduction / behavioral fear response / striated muscle contraction / skeletal muscle fiber development / myelination / cytoskeleton organization / potassium ion transmembrane transport / post-translational protein modification / determination of adult lifespan / protein localization to plasma membrane / neuromuscular junction / sensory perception of sound / intracellular protein transport / bone development / multicellular organism growth / neuron migration / memory / long-term synaptic potentiation / manganese ion binding / protein-containing complex assembly / gene expression / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl-transferase for dystroglycan / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Joseph S / Spellmon N / Campbell KP
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)U54 NS053672 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)U24 GM129547 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: LARGE1 processively polymerizes length-controlled matriglycan on prodystroglycan.
著者: Soumya Joseph / Nicholas J Schnicker / Nicholas Spellmon / Zhen Xu / Rui Yan / Zhiheng Yu / Omar Davulcu / Tiandi Yang / Jesse Hopkins / Mary E Anderson / David Venzke / Kevin P Campbell /
要旨: Matriglycan is a linear glycan (xylose-β1,3-glucuronate), which binds proteins in the extracellular matrix that contain laminin-globular domains and Lassa Fever Virus. It is indispensable for ...Matriglycan is a linear glycan (xylose-β1,3-glucuronate), which binds proteins in the extracellular matrix that contain laminin-globular domains and Lassa Fever Virus. It is indispensable for neuromuscular function. Matriglycan of insufficient length can cause muscular dystrophy with abnormal brain and eye development. LARGE1 (Like-acetylglucosaminyltransferase-1) uniquely synthesizes matriglycan on dystroglycan. The mechanism of matriglycan synthesis is not obvious from cryo-EM reconstructions of LARGE1. However, by reconstituting activity in vitro on recombinant prodystroglycan we show that the presence of the dystroglycan N-terminal domain (DGN), phosphorylated core M3, and a xylose-glucuronate primer are necessary for matriglycan polymerization by LARGE1. By introducing active site mutations, we demonstrate that LARGE1 processively polymerizes matriglycan on prodystroglycan, with its length regulated by the dystroglycan prodomain, DGN. Our enzymatic analysis of LARGE1 uncovers the mechanism of matriglycan synthesis on dystroglycan, which can form the basis for therapeutic strategies to treat matriglycan-deficient neuromuscular disorders and arenaviral infections.
履歴
登録2024年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47420.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47420.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈local sharpened map
投影像・断面図

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大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.712 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.712 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.712 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.827 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0078
最小 - 最大-0.023530895 - 0.04627809
平均 (標準偏差)0.000007989914 (±0.0012209115)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 211.712 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_47420_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_47420_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_47420_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LARGE1

全体名称: LARGE1
要素
  • 複合体: LARGE1
    • タンパク質・ペプチド: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID

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超分子 #1: LARGE1

超分子名称: LARGE1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1

分子名称: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 転移酵素; グリコシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.806242 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSALLILALV GAAVADYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKLAA AFEDGKPVSL SPLESQAHSP RYTASSQRER ESLEVRMREV EEENRALRR QLSLAQGRAP SHRRGNHSKT YSMEEGTGDS ENLRAGIVAG NSSECGQQPV VEKCETIHVA IVCAGYNASR D VVTLVKSV ...文字列:
MSALLILALV GAAVADYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKLAA AFEDGKPVSL SPLESQAHSP RYTASSQRER ESLEVRMREV EEENRALRR QLSLAQGRAP SHRRGNHSKT YSMEEGTGDS ENLRAGIVAG NSSECGQQPV VEKCETIHVA IVCAGYNASR D VVTLVKSV LFHRRNPLHF HLIADSIAEQ ILATLFQTWM VPAVRVDFYN ADELKSEVSW IPNKHYSGIY GLMKLVLTKT LP ANLERVI VLDTDITFAT DIAELWAVFH KFKGQQVLGL VENQSDWYLG NLWKNHRPWP ALGRGYNTGV ILLLLDKLRK MKW EQMWRL TAERELMGML STSLADQDIF NAVIKQNPFL VYQLPCFWNV QLSDHTRSEQ CYRDVSDLKV IHWNSPKKLR VKNK HVEFF RNLYLTFLEY DGNLLRRELF GCPSEADVNS ENLQKQLSEL DEDDLCYEFR RERFTVHRTH LYFLHYEYEP AADST DVTL VAQLSMDRLQ MLEAICKHWE GPISLALYLS DAEAQQFLRY AQGSEVLMSR HNVGYHIVYK EGQFYPVNLL RNVAMK HIS TPYMFLSDID FLPMYGLYEY LRKSVIQLDL ANTKKAMIVP AFETLRYRLS FPKSKAELLS MLDMGTLFTF RYHVWTK GH APTNFAKWRT ATTPYRVEWE ADFEPYVVVR RDCPEYDRRF VGFGWNKVAH IMELDVQEYE FIVLPNAYMI HMPHAPSF D ITKFRSNKQY RICLKTLKEE FQQDMSRRYG FAALKYLTAE NNSHHHHHH

UniProtKB: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1

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分子 #2: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #3: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID

分子名称: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: UGA
分子量理論値: 580.285 Da
Chemical component information

ChemComp-UGA:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.50 mg/mL
緩衝液pH: 6.6
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: RELION, PHENIX) / 使用した粒子像数: 347589
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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