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- EMDB-47368: The structure of myosin thick filament from Drosophila melanogast... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47368
タイトルThe structure of myosin thick filament from Drosophila melanogaster flight muscle with ordered arrangement of myosin heads
マップデータDrosophila flight muscle thick filament with ordered arrangement of myosin heads. This is the final map we used for segmentation and analysis.
試料
  • 複合体: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain, isoform U
キーワードaging / flightin / myofilin / paramyosin / stretchin-klp / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rastegarpouyani H / Hojjatian A / Taylor KA
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139616 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116788 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM129539 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R24 GM154192 米国
Simons FoundationSF349247 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Two Forms of Thick Filament in the Flight Muscle of .
著者: Hosna Rastegarpouyani / Alimohammad Hojjatian / Kenneth A Taylor /
要旨: Invertebrate striated muscle myosin filaments are highly variable in structure. The best characterized myosin filaments are those found in insect indirect flight muscle (IFM) in which the flight- ...Invertebrate striated muscle myosin filaments are highly variable in structure. The best characterized myosin filaments are those found in insect indirect flight muscle (IFM) in which the flight-powering muscles are not attached directly to the wings. Four insect orders, Hemiptera, Diptera, Hymenoptera, and Coleoptera, have evolved IFM. IFM thick filaments from the first three orders have highly similar myosin arrangements but differ significantly among their non-myosin proteins. The cryo-electron microscopy of isolated IFM myosin filaments from the Dipteran described here revealed the coexistence of two distinct filament types, one presenting a tubular backbone like in previous work and the other a solid backbone. Inside an annulus of myosin tails, tubular filaments show no noticeable densities; solid filaments show four paired paramyosin densities. Both myosin heads of the tubular filaments are disordered; solid filaments have one completely and one partially immobilized head. Tubular filaments have the protein stretchin-klp on their surface; solid filaments do not. Two proteins, flightin and myofilin, are identifiable in all the IFM filaments previously determined. In , flightin assumes two conformations, being compact in solid filaments and extended in tubular filaments. Nearly identical solid filaments occur in the large water bug , which flies infrequently. The tubular filaments occur in younger flies, and the solid filaments appear in older flies, which fly less frequently if at all, suggesting that the solid filament form is correlated with infrequent muscle use. We suggest that the solid form is designed to conserve ATP when the muscle is not in active use.
履歴
登録2024年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47368.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47368.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Drosophila flight muscle thick filament with ordered arrangement of myosin heads. This is the final map we used for segmentation and analysis.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 768 pix.
= 736.512 Å		0.96 Å/pix.
x 768 pix.
= 736.512 Å		0.96 Å/pix.
x 768 pix.
= 736.512 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.959 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-0.11698822 - 2.6379356
平均 (標準偏差)0.0018011874 (±0.063051745)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ768768768
Spacing768768768
セルA=B=C: 736.51196 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: It is the first half map of Drosophila...

ファイルemd_47368_half_map_1.map
注釈It is the first half map of Drosophila flight muscle thick filament with ordered arrangement of myosin heads without any post-processing.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: It is the second half map of Drosophila...

ファイルemd_47368_half_map_2.map
注釈It is the second half map of Drosophila flight muscle thick filament with ordered arrangement of myosin heads without any post-processing.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Drosophila melanogaster flight muscle thick filament

全体名称: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
要素
  • 複合体: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain, isoform U

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超分子 #1: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament

超分子名称: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: Myosin heavy chain, isoform U

分子名称: Myosin heavy chain, isoform U / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列: MPKPVANQED EDPTPYLFVS LEQRRIDQSK PYDSKKSCWI PDEKEGYLLG EIKATKGDIV SVGLQGGETR DLKKDLLQQV NPPKYEKAE DMSNLTYLND ASVLHNLRQR YYNKLIYTYS GLFCVAINPY KRYPVYTNRC AKMYRGKRRN EVPPHIFAIS D GAYVDMLT ...文字列:
MPKPVANQED EDPTPYLFVS LEQRRIDQSK PYDSKKSCWI PDEKEGYLLG EIKATKGDIV SVGLQGGETR DLKKDLLQQV NPPKYEKAE DMSNLTYLND ASVLHNLRQR YYNKLIYTYS GLFCVAINPY KRYPVYTNRC AKMYRGKRRN EVPPHIFAIS D GAYVDMLT NHVNQSMLIT GESGAGKTEN TKKVIAYFAT VGASKKTDEA AKSKGSLEDQ VVQTNPVLEA FGNAKTVRND NS SRFGKFI RIHFGPTGKL AGADIETYLL EKARVISQQS LERSYHIFYQ IMSGSVPGVK DICLLTDNIY DYHIVSQGKV TVA SIDDAE EFSLTDQAFD ILGFTKQEKE DVYRITAAVM HMGGMKFKQR GREEQAEQDG EEEGGRVSKL FGCDTAELYK NLLK PRIKV GNEFVTQGRN VQQVTNSIGA LCKGVFDRLF KWLVKKCNET LDTQQKRQHF IGVLDIAGFE IFEYNGFEQL CINFT NEKL QQFFNHHMFV LEQEEYKREG IDWAFIDFGM DLLACIDLIE KPMGILSILE EESMFPKATD QTFSEKLTNT HLGKSA PFQ KPKPPKPGQQ AAHFAIAHYA GCVSYNITGW LEKNKDPLND TVVDQFKKSQ NKLLIEIFAD HAGQSGGGEQ AKGGRGK KG GGFATVSSAY KEQLNSLMTT LRSTQPHFVR CIIPNEMKQP GVVDAHLVMH QLTCNGVLEG IRICRKGFPN RMMYPDFK M RYQILNPKGI KGIEDPKKCT KVLIESTELN DDQYRLGNTK VFFRAGVLGQ MEEFRDERLG KIMSWMQAWA RGYLSRKGF KKLQEQRVAL KVVQRNLRKY LQLRTWPWYK LWQKVKPLLN VSRIEDEIAR LEEKAKKAEE LHAAEVKVRK ELEALNAKLL AEKTALLDS LSGEKGALQD YQERNAKLTA QKNDLENQLR DIQERLTQEE DARNQLFQQK KKADQEISGL KKDIEDLELN V QKAEQDKA TKDHQIRNLN DEIAHQDELI NKLNKEKKMQ GETNQKTGEE LQAAEDKINH LNKVKAKLEQ TLDELEDSLE RE KKVRGDV EKSKRKVEGD LKLTQEAVAD LERNKKELEQ TIQRKDKELS SITAKLEDEQ VVVLKHQRQI KELQARIEEL EEE VEAERQ ARAKAEKQRA DLARELEELG ERLEEAGGAT SAQIELNKKR EAELSKLRRD LEEANIQHES TLANLRKKHN DAVA EMAEQ VDQLNKLKAK AEKEKNEYYG QLNDLRAGVD HITNEKAAQE KIAKQLQHTL NEVQSKLDET NRTLNDFDAS KKKLS IENS DLLRQLEEAE SQVSQLSKIK ISLTTQLEDT KRLADEESRE RATLLGKFRN LEHDLDNLRE QVEEEAEGKA DLQRQL SKA NAEAQVWRSK YESDGVARSE ELEEAKRKLQ ARLAEAEETI ESLNQKCIGL EKTKQRLSTE VEDLQLEVDR ANAIANA AE KKQKAFDKII GEWKLKVDDL AAELDASQKE CRNYSTELFR LKGAYEEGQE QLEAVRRENK NLADEVKDLL DQIGEGGR N IHEIEKARKR LEAEKDELQA ALEEAEAALE QEENKVLRAQ LELSQVRQEI DRRIQEKEEE FENTRKNHQR ALDSMQASL EAEAKGKAEA LRMKKKLEAD INELEIALDH ANKANAEAQK NIKRYQQQLK DIQTALEEEQ RARDDAREQL GISERRANAL QNELEESRT LLEQADRGRR QAEQELADAH EQLNEVSAQN ASISAAKRKL ESELQTLHSD LDELLNEAKN SEEKAKKAMV D AARLADEL RAEQDHAQTQ EKLRKALEQQ IKELQVRLDE AEANALKGGK KAIQKLEQRV RELENELDGE QRRHADAQKN LR KSERRVK ELSFQSEEDR KNHERMQDLV DKLQQKIKTY KRQIEEAEEI AALNLAKFRK AQQELEEAEE RADLAEQAIS KFR AKGRAG SVGRGASPAP TASKGRKSAL LEQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 444666
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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