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- EMDB-47260: PKD2 ion channel, F629S variant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47260
タイトルPKD2 ion channel, F629S variant
マップデータEM Map PKD2 Variant F629S
試料
  • 複合体: PKD2 ion channel F629S variant protomer
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードIon channel / TRP channel / polycystin / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / metanephric ascending thin limb development / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / basal cortex / renal artery morphogenesis / HLH domain binding / calcium-induced calcium release activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / muscle alpha-actinin binding / regulation of calcium ion import / voltage-gated monoatomic ion channel activity / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / cellular response to fluid shear stress / cation channel complex / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to osmotic stress / actinin binding / non-motile cilium / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neural tube development / voltage-gated sodium channel activity / aorta development / motile cilium / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / protein heterotetramerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / centrosome duplication / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / transcription regulator inhibitor activity / cytoskeletal protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoplasmic vesicle membrane / basal plasma membrane / cellular response to cAMP / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to reactive oxygen species / phosphoprotein binding / protein tetramerization / establishment of localization in cell / liver development / calcium ion transmembrane transport / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / mitotic spindle / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / ciliary basal body / cilium / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Esarte Palomero O / DeCaen PG
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK131118-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK123463-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)(F32DK137477-01A1 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)TL1DK132769 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)U2CDK129917 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PKD2 ion channel, F629S variant
著者: Esarte Palomero O / DeCaen PG
履歴
登録2024年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47260.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM Map PKD2 Variant F629S
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 400 pix.
= 259.52 Å
0.65 Å/pix.
x 400 pix.
= 259.52 Å
0.65 Å/pix.
x 400 pix.
= 259.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.6488 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.102
最小 - 最大-0.44219112 - 0.5949078
平均 (標準偏差)0.00036152132 (±0.020962054)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 259.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47260_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: EM Half Map A PKD2 Variant F629S

ファイルemd_47260_half_map_1.map
注釈EM Half Map A PKD2 Variant F629S
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: EM Half Map B PKD2 Variant F629S

ファイルemd_47260_half_map_2.map
注釈EM Half Map B PKD2 Variant F629S
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : PKD2 ion channel F629S variant protomer

全体名称: PKD2 ion channel F629S variant protomer
要素
  • 複合体: PKD2 ion channel F629S variant protomer
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: PKD2 ion channel F629S variant protomer

超分子名称: PKD2 ion channel F629S variant protomer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 339.6 KDa

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分子 #1: Polycystin-2

分子名称: Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: PKD2 variant F629S (residues 52-793) was expressed with an N-terminal StrepII-MBP-TEV cleaved prior to macromolecular analysis
コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.043344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GEIEMQRIRQ AAARDPPAGA AASPSPPLSS CSRQAWSRDN PGFEAEEEEE EVEGEEGGMV VEMDVEWRPG SRRSAASSAV SSVGARSRG LGGYHGAGHP SGRRRRREDQ GPPCPSPVGG GDPLHRHLPL EGQPPRVAWA ERLVRGLRGL WGTRLMEESS T NREKYLKS ...文字列:
GEIEMQRIRQ AAARDPPAGA AASPSPPLSS CSRQAWSRDN PGFEAEEEEE EVEGEEGGMV VEMDVEWRPG SRRSAASSAV SSVGARSRG LGGYHGAGHP SGRRRRREDQ GPPCPSPVGG GDPLHRHLPL EGQPPRVAWA ERLVRGLRGL WGTRLMEESS T NREKYLKS VLRELVTYLL FLIVLCILTY GMMSSNVYYY TRMMSQLFLD TPVSKTEKTN FKTLSSMEDF WKFTEGSLLD GL YWKMQPS NQTEADNRSF IFYENLLLGV PRIRQLRVRN GSCSIPQDLR DEIKECYDVY SVSSEDRAPF GPRNGTAWIY TSE KDLNGS SHWGIIATYS GAGYYLDLSR TREETAAQVA SLKKNVWLDR GTRATFIDFS VYNANINLFC VVRLLVEFPA TGGV IPSWQ FQPLKLIRYV TTFDFFLAAC EIIFCFFIFY YVVEEILEIR IHKLHYFRSF WNCLDVVIVV LSVVAIGINI YRTSN VEVL LQFLEDQNTF PNFEHLAYWQ IQFNNIAAVT VFFVWIKLFK FINFNRTMSQ LSTTMSRCAK DLFGFAIMFF IIFLAY AQL AYLVFGTQVD DFSTSQECIF TQFRIILGDI NFAEIEEANR VLGPIYFTTF VFFMFFILLN MFLAIINDTY SEVKSDL AQ QKAEMELSDL IRKGYHKALV KLKLKKNTVD DISESLRQGG GKLNFDELRQ DLKGKGHTDA EIEAIFTKYD QDGDQELT E HEHQQMRDDL EKEREDLDLD

UniProtKB: Polycystin-2

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / : CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
25.0 mMHEPES(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid)
1.0 mMCaCl2Calcium Chloride
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: 25 mM HEPES-NaOH, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl2, 1 mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.026000000000000002 kPa / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: Vitrification carried in air. Ethane temperature -183 C.
詳細Stabilized in amphipol A8-35. Monodisperse sample after gel filtration in a Superdex 200 column.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 11520 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8184 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9145 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 / 詳細: 50 frame movie stacks. Super-resolution mode
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1046126
詳細: Denoised micrographs were blob picked (130-170 angstrom)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-initio reconstruction
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
詳細: Final reconstruction performed with C4 symmetry imposed
使用した粒子像数: 215875
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細The initial Alphafold model was fitted to the map using ChimeraX. Refinement was performed using ISOLDE and PHENIX.
精密化空間: REAL / 温度因子: 107.9
得られたモデル

PDB-9dwq:
PKD2 ion channel, F629S variant

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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