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- EMDB-47243: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47243
タイトルDNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5 (State 1, composite)
マップデータDNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5 (State 1, composite)
試料
  • 複合体: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
    • DNA: 601 I strand (damaged strand 1)
    • DNA: 601 J strand (non-damaged strand)
    • DNA: 601 K strand (damaged strand 2)
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase beta
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / pyrimidine dimer repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / homeostasis of number of cells / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair ...Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / pyrimidine dimer repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / homeostasis of number of cells / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / response to hyperoxia / lymph node development / salivary gland morphogenesis / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / spleen development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / base-excision repair, gap-filling / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / response to gamma radiation / PRC2 methylates histones and DNA / spindle microtubule / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA-templated DNA replication / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Metalloprotease DUBs / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / heterochromatin formation / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / antibacterial humoral response / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / neuron apoptotic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / microtubule binding / DNA-directed DNA polymerase / gene expression / in utero embryonic development
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain ...DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Nucleotidyltransferase superfamily / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase beta / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Weaver TM / Ryan BJ / Freudenthal BD
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128562 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM140718 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5 (State 1, composite)
著者: Ryan BJ / Weaver TM / Freudenthal BD
履歴
登録2024年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47243.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47243.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5 (State 1, composite)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.41 Å/pix.
x 600 pix.
= 247.8 Å		0.41 Å/pix.
x 600 pix.
= 247.8 Å		0.41 Å/pix.
x 600 pix.
= 247.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.413 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.3
最小 - 最大-12.584516000000001 - 25.633109999999999
平均 (標準偏差)0.0031044749 (±1.0049955)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 247.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap a...

全体名称: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5
要素
  • 複合体: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
    • DNA: 601 I strand (damaged strand 1)
    • DNA: 601 J strand (non-damaged strand)
    • DNA: 601 K strand (damaged strand 2)
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase beta

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超分子 #1: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap a...

超分子名称: DNA Polymerase Beta bound to a nucleosome containing a 1-nt gap at SHL-4.5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.257838 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVGLFEDTNL AAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.990342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKA RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRN DEELNKLLGK VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #4: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

分子名称: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.806018 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK AQKKDGKKRK RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

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分子 #8: DNA polymerase beta

分子名称: DNA polymerase beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.241672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSKRKAPQET LNGGITDMLT ELANFEKNVS QAIHKYNAYR KAASVIAKYP HKIKSGAEAK KLPGVGTKIA EKIDEFLATG KLRKLEKIR QDDTSSSINF LTRVSGIGPS AARKFVDEGI KTLEDLRKNE DKLNHHQRIG LKYFGDFEKR IPREEMLQMQ D IVLNEVKK ...文字列:
MSKRKAPQET LNGGITDMLT ELANFEKNVS QAIHKYNAYR KAASVIAKYP HKIKSGAEAK KLPGVGTKIA EKIDEFLATG KLRKLEKIR QDDTSSSINF LTRVSGIGPS AARKFVDEGI KTLEDLRKNE DKLNHHQRIG LKYFGDFEKR IPREEMLQMQ D IVLNEVKK VDSEYIATVC GSFRRGAESS GDMDVLLTHP SFTSESTKQP KLLHQVVEQL QKVHFITDTL SKGETKFMGV CQ LPSKNDE KEYPHRRIDI RLIPKDQYYC GVLYFTGSDI FNKNMRAHAL EKGFTINEYT IRPLGVTGVA GEPLPVDSEK DIF DYIQWK YREPKDRSE

UniProtKB: DNA polymerase beta

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分子 #5: 601 I strand (damaged strand 1)

分子名称: 601 I strand (damaged strand 1) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 35.901875 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)

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分子 #6: 601 J strand (non-damaged strand)

分子名称: 601 J strand (non-damaged strand) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.610043 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #7: 601 K strand (damaged strand 2)

分子名称: 601 K strand (damaged strand 2) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 8.902761 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESN-2-hydroxyethylpiperazine-N-2-ethane sulfonic acid
50.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMTCEP-HClTris (2-carboxyethyl) phosphine hydrochloride
5.0 mMEDTAEthylenediaminetetraacetic acid

詳細: 25mM HEPES (pH-7.1), 50 mM NaCl, 1mM TCEP, and 5mM EDTA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7u51

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1) / 使用した粒子像数: 17090
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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