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- EMDB-47241: Cryo-EM structure of hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47241
タイトルCryo-EM structure of hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 in complex with LSTa and antibody CR9114
マップデータ
試料
  • 複合体: Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9114 Fab
    • 複合体: CR9114 Fab
      • タンパク質・ペプチド: CR9114 Fab light chain
      • タンパク質・ペプチド: CR9114 Fab Fab heavy chain
    • 複合体: Hemagglutinin
      • タンパク質・ペプチド: Hemagglutinin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードHemagglutinin / Sialic Acid Complex / Antibody / VIRAL PROTEIN / H5N1 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fernandez-Quintero ML / Han J / Rodriguez AJ / Ward AB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93019C00051 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A single mutation in dairy cow-associated H5N1 viruses increases receptor binding breadth.
著者: Marina R Good / Monica L Fernández-Quintero / Wei Ji / Alesandra J Rodriguez / Julianna Han / Andrew B Ward / Jenna J Guthmiller /
要旨: Clade 2.3.4.4b H5N1 is causing an unprecedented outbreak in dairy cows in the United States. To understand if recent H5N1 viruses are changing their receptor use, we screened recombinant ...Clade 2.3.4.4b H5N1 is causing an unprecedented outbreak in dairy cows in the United States. To understand if recent H5N1 viruses are changing their receptor use, we screened recombinant hemagglutinin (HA) from historical and recent 2.3.4.4b H5N1 viruses for binding to distinct glycans bearing terminal sialic acids using a glycan microarray. We find that H5 from A/Texas/37/2024, an isolate from the dairy cow outbreak, has increased binding breadth to core glycans bearing terminal α2,3 sialic acids, the avian receptor, compared to historical and recent 2.3.4.4b H5N1 viruses. We do not observe any binding to α2,6 sialic acids, the receptor used by human seasonal influenza viruses. Using molecular dynamics and a cryo-EM structure of A/Texas/37/2024 H5, we show A/Texas/37/2024 H5 is more flexible within the receptor-binding site compared to a 2.3.4.4b H5 from 2022. We identify a single mutation outside of the receptor binding site, T199I, is responsible for increased binding breadth, as it increases receptor binding site flexibility. Together, these data show recent H5N1 viruses are evolving increased receptor binding breadth which could impact the host range and cell types infected with H5N1.
履歴
登録2024年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47241.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.2 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.2 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.725 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.173
最小 - 最大-1.0164186 - 1.3276434
平均 (標準偏差)0.000024404866 (±0.022767756)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 371.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47241_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47241_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9...

全体名称: Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9114 Fab
要素
  • 複合体: Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9114 Fab
    • 複合体: CR9114 Fab
      • タンパク質・ペプチド: CR9114 Fab light chain
      • タンパク質・ペプチド: CR9114 Fab Fab heavy chain
    • 複合体: Hemagglutinin
      • タンパク質・ペプチド: Hemagglutinin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9...

超分子名称: Hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 homotrimer bound to LSTa and CR9114 Fab
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: CR9114 Fab

超分子名称: CR9114 Fab / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Hemagglutinin

超分子名称: Hemagglutinin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3

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分子 #1: CR9114 Fab light chain

分子名称: CR9114 Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.482556 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列:
SALTQPPAVS GTPGQRVTIS CSGSDSNIGR RSVNWYQQFP GTAPKLLIYS NDQRPSVVPD RFSGSKSGTS ASLAISGLQS EDEAEYYCA AWDDSLKGAV FGGGTQLTVL G

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分子 #2: CR9114 Fab Fab heavy chain

分子名称: CR9114 Fab Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.911277 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列:
QVQLVQSGAE VKKPGSSVKV SCKSSGGTSN NYAISWVRQA PGQGLDWMGG ISPIFGSTAY AQKFQGRVTI SADIFSNTAY MELNSLTSE DTAVYFCARH GNYYYYSGMD VWGQGTTVTV S

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分子 #3: Hemagglutinin

分子名称: Hemagglutinin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
分子量理論値: 65.198391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MENIVLLLAI VSLVKSDQIC IGYHANNSTE QVDTIMEKNV TVTHAQDILE KTHNGKLCDL NGVKPLILKD CSVAGWLLGN PMCDEFIRV PEWSYIVERA NPANDLCYPG SLNDYEELKH MLSRINHFEK IQIIPKSSWP NHETSLGVSA ACPYQGAPSF F RNVVWLIK ...文字列:
MENIVLLLAI VSLVKSDQIC IGYHANNSTE QVDTIMEKNV TVTHAQDILE KTHNGKLCDL NGVKPLILKD CSVAGWLLGN PMCDEFIRV PEWSYIVERA NPANDLCYPG SLNDYEELKH MLSRINHFEK IQIIPKSSWP NHETSLGVSA ACPYQGAPSF F RNVVWLIK KNDAYPTIKI SYNNTNREDL LILWGIHHSN NAEEQTNLYK NPITYISVGT STLNQRLAPK IATRSQVNGQ RG RMDFFWT ILKPDDAIHF ESNGNFIAPE YAYKIVKKGD STIMKSGVEY GHCNTKCQTP VGAINSSMPF HNIHPLTIGE CPK YVKSNK LVLATGLRNS PLREKRRKRG LFGAIAGFIE GGWQGMVDGW YGYHHSNEQG SGYAADKEST QKAIDGVTNK VNSI IDKMN TQFEAVGREF NNLERRIENL NKKMEDGFLD VWTYNAELLV LMENERTLDF HDSNVKNLYD KVRLQLRDNA KELGN GCFE FYHKCDNECM ESVRNGTYDY PQYSEEARLK REEISGSGYI PEAPRDGQAY VRKDGEWVLL STFLGSGLND IFEAQK IEW HEGHHHHHH

UniProtKB: Hemagglutinin

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 15 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: TBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4922 / 平均電子線量: 41.63 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 190000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v.4.5.3) / 使用した粒子像数: 260000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル
ChainPDB ID
chain_id: A, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
chain_id: B, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
chain_id: C, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
chain_id: L, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4fqh

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4fqh

得られたモデル

PDB-9dwe:
Cryo-EM structure of hemagglutinin H5 A/Texas/37/2024 in complex with LSTa and antibody CR9114

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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