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万見
- EMDB-47203: Hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47203
タイトルHetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
マップデータ
試料
  • 複合体: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
    • タンパク質・ペプチド: Hsp70-Hsp40-DafA
キーワードChaperone / Hsp70 / Hsp40 / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / DNA replication / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MerR HTH family regulatory protein / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Chaperone DnaK / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / Putative DNA-binding domain superfamily / DnaJ molecular chaperone homology domain ...MerR HTH family regulatory protein / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Chaperone DnaK / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / Putative DNA-binding domain superfamily / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DafA / Chaperone protein DnaK / Chaperone protein DnaJ 2 / Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Ibrahim Z / Kalodimos C
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other governmentNIH grant R35 GM12246 米国
Other privateALSAC 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
著者: Ibrahim Z / Kalodimos C
履歴
登録2024年10月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47203.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47203.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.65 Å/pix.
x 256 pix.
= 422.912 Å		1.65 Å/pix.
x 256 pix.
= 422.912 Å		1.65 Å/pix.
x 256 pix.
= 422.912 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.652 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.116
最小 - 最大-3.337662 - 3.7853384
平均 (標準偏差)0.0018860322 (±0.054438893)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 422.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47203_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_47203_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_47203_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex

全体名称: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
要素
  • 複合体: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex
    • タンパク質・ペプチド: Hsp70-Hsp40-DafA

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超分子 #1: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex

超分子名称: hetero-hexameric Hsp70-Hsp40-DafA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: it is a heterohexameric complex containing two copies of each of the chaperone proteins: Hsp70, Hsp40 and DafA
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 211.1 KDa

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分子 #1: Hsp70-Hsp40-DafA

分子名称: Hsp70-Hsp40-DafA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: it is a heterohexameric complex containing two copies of each of the proteins: Hsp70, Hsp40 and DafA
光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAKAVGIDLG TTNSVIAVLE GGKPVVLENA EGERVTPSVV AFRDGETLVG RMAKRQAVLN PEGTIFEIKR FIGRRFEEVQ EEAKRVPYKV VPGPDGGVRV EVKGKLYTPE EISAMILRKL VEDASKKLGE KITKAVITVP AYFNNAQREA TANAGRIAGL EVLRIINEPT ...文字列:
MAKAVGIDLG TTNSVIAVLE GGKPVVLENA EGERVTPSVV AFRDGETLVG RMAKRQAVLN PEGTIFEIKR FIGRRFEEVQ EEAKRVPYKV VPGPDGGVRV EVKGKLYTPE EISAMILRKL VEDASKKLGE KITKAVITVP AYFNNAQREA TANAGRIAGL EVLRIINEPT AAALAYGLDK KGNETVLVFD LGGGTFDVTI LEIGEGVFEV KATSGDTHLG GSDMDHAIVN WLAEEFKKEH GVDLKADRQA LQRLIEAAEK AKIELSSTLE TTISLPFIAL DPASKTPLHL EKKLTRAKFE ELIQPLLKRL RGPVEQALKD AGLTPAQIDE VILVGGATRV PAVQQVVREL LGKEPNRSVN PDEVVAMGAA IQAGVLMGEV RDVVLLDVTP LSLGVETKGG VMTVLIPRNT TIPTRKCEIF TTAEHNQTAV EIHVLQGERP MAQDNKSLGR FRLEGIPPMP AGVPQIEVCF DIDANGILHV TAKERSTGRE ASITIQNTTT LSEEEIQRII EEAKRHAEED RRRREHAELK NALDSARVQA ERVLQERQGA PEARARLEAA IGKAKELVER DAPDPELKAA TEELLKAVEE YEKGAQAASG KGPDDVIDAD YKPAD MAAK KDYYAILGVP RNATQEEIKR AYKRLARQYH PDVNKSPEAE EKFKEINEAY AVLSDPEKRR IYDTYGTTEA PPPPPPGGYD FSGFDVEDFS EFFQELFGPG LFGGFGRRSR KGRDLRAELP LTLEEAFHGG ERVVEVAGRR VSVRIPPGVR EGSVIRVPGM GGQGNPPGDL LLVVRLLPHP VFRLEGQDLY ATLDVPAPIA VVGGKVRAMT LEGPVEVAVP PRTQAGRKLR LKGKGFPGPA GRGDLYLEVR ITIPERLTPE EEALWKKLAE AYYARA MLA RSGWLSLEAL SEYGLSLAAV RAYVEIGFVE PLEVGGAWYF REEDLLRMAK AERIRKDLGA NLIGAALVVE ILERT

UniProtKB: Chaperone protein DnaK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES, 75 mM NaCl at pH 7.5
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Gradient Fixation method was used to stabilize the Hsp70-Hsp40-DafA complex for single particle cryoEM

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 77.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1) / 使用した粒子像数: 175874
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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