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万見
- EMDB-47171: Human LAS1L-NOL9 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47171
タイトルHuman LAS1L-NOL9 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Human LAS1L-NOL9 complex
    • タンパク質・ペプチド: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9
    • タンパク質・ペプチド: Ribosomal biogenesis protein LAS1L
    • タンパク質・ペプチド: Ribosomal biogenesis protein LAS1L
キーワードComplex / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / Las1 complex / intermediate filament cytoskeleton / maturation of 5.8S rRNA / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / MLL1 complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol ...ATP-dependent polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / Las1 complex / intermediate filament cytoskeleton / maturation of 5.8S rRNA / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / MLL1 complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / maturation of LSU-rRNA / rRNA processing / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9, N-terminal domain / Las1 / Las1-like / Polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase Clp1, P-loop domain / Polyribonucleotide 5-hydroxyl-kinase Clp1/Grc3 / mRNA cleavage and polyadenylation factor CLP1 P-loop / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9 / Ribosomal biogenesis protein LAS1L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Huang J / Tong L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118093 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular insights into the overall architecture of human rixosome.
著者: Ji Huang / Liang Tong /
要旨: Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, ...Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, TEX10, LAS1L and NOL9, with LAS1L providing the endoribonuclease activity and NOL9 the RNA 5' kinase activity. We report here cryo-EM structures of the human PELP1-WDR18-TEX10 and LAS1L-NOL9 complexes and a lower-resolution model of the human PELP1-WDR18-LAS1L complex. The structures reveal the overall organization of the human rixosome core scaffold of PELP1-WDR18-TEX10-LAS1L and indicate how the LAS1L-NOL9 endonuclease/kinase catalytic module is recruited to this core scaffold. Each TEX10 molecule has two regions of contact with WDR18, while the helix at the C terminus of WDR18 interacts with the helical domain of LAS1L. The structural observations are supported by our mutagenesis studies. Mutations in both WDR18-TEX10 contact regions can block the binding of TEX10, while truncation of the C-terminal helix of WDR18 can abolish the binding of LAS1L. The structures also reveal substantial conformational differences for TEX10 between the PELP1-WDR18-TEX10 complex alone and that in complex with pre-ribosome.
履歴
登録2024年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47171.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.248 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.248 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.248 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.083 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.27
最小 - 最大-3.262097 - 4.4541607
平均 (標準偏差)0.0002693829 (±0.06486875)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 277.248 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47171_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47171_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human LAS1L-NOL9 complex

全体名称: Human LAS1L-NOL9 complex
要素
  • 複合体: Human LAS1L-NOL9 complex
    • タンパク質・ペプチド: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9
    • タンパク質・ペプチド: Ribosomal biogenesis protein LAS1L
    • タンパク質・ペプチド: Ribosomal biogenesis protein LAS1L

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超分子 #1: Human LAS1L-NOL9 complex

超分子名称: Human LAS1L-NOL9 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9

分子名称: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.021492 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNSASSCHRP LLIPPVRPVG PGRALLLLPV EQGFTFSGIC RVTCLYGQVQ VFGFTISQGQ PAQDIFSVYT HSCLSIHALH YSQPEKSKK ELKREARNLL KSHLNLDDRR WSMQNFSPQC SIVLLEHLKT ATVNFITSYP GSSYIFVQES PTPQIKPEYL A LRSVGIRR ...文字列:
SNSASSCHRP LLIPPVRPVG PGRALLLLPV EQGFTFSGIC RVTCLYGQVQ VFGFTISQGQ PAQDIFSVYT HSCLSIHALH YSQPEKSKK ELKREARNLL KSHLNLDDRR WSMQNFSPQC SIVLLEHLKT ATVNFITSYP GSSYIFVQES PTPQIKPEYL A LRSVGIRR EKKRKGLQLT ESTLSALEEL VNVSCEEVDG CPVILVCGSQ DVGKSTFNRY LINHLLNSLP CVDYLECDLG QT EFTPPGC ISLLNITEPV LGPPFTHLRT PQKMVYYGKP SCKNNYENYI DIVKYVFSAY KRESPLIVNT MGWVSDQGLL LLI DLIRLL SPSHVVQFRS DHSKYMPDLT PQYVDDMDGL YTKSKTKMRN RRFRLAAFAD ALEFADEEKE SPVEFTGHKL IGVY TDFAF RITPRNRESH NKILRDLSIL SYLSQLQPPM PKPLSPLHSL TPYQVPFNAV ALRITHSDVA PTHILYAVNA SWVGL CKIQ DDVRGYTNGP ILLAQTPICD CLGFGICRGI DMEKRLYHIL TPVPPEELRT VNCLLVGAIA IPHCVLKCQR GIEGTV PYV TTDYNFKLPG ASEKIGAREP EEAHKEKPYR RPKFCRKMK

UniProtKB: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase NOL9

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分子 #2: Ribosomal biogenesis protein LAS1L

分子名称: Ribosomal biogenesis protein LAS1L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.170799 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNMSWESGAG PGLGSQGMDL VWSAWYGKCV KGKGSLPLSA HGIVVAWLSR AEWDQVTVYL FCDDHKLQRY ALNRITVWRS RSGNELPLA VASTADLIRC KLLDVTGGLG TDELRLLYGM ALVRFVNLIS ERKTKFAKVP LKCLAQEVNI PDWIVDLRHE L THKKMPHI ...文字列:
SNMSWESGAG PGLGSQGMDL VWSAWYGKCV KGKGSLPLSA HGIVVAWLSR AEWDQVTVYL FCDDHKLQRY ALNRITVWRS RSGNELPLA VASTADLIRC KLLDVTGGLG TDELRLLYGM ALVRFVNLIS ERKTKFAKVP LKCLAQEVNI PDWIVDLRHE L THKKMPHI NDCRRGCYFV LDWLQKTYWC RQLENSLRET WELE

UniProtKB: Ribosomal biogenesis protein LAS1L

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分子 #3: Ribosomal biogenesis protein LAS1L

分子名称: Ribosomal biogenesis protein LAS1L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.958731 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
SNGQESPTAE NARLLAQKRG ALQGSAWQVS SEDVRWDTFP LGRMPGQTED PAELMLENYD TMYLLDQPVL E

UniProtKB: Ribosomal biogenesis protein LAS1L

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 590896
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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