[日本語] English
万見
- EMDB-47170: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47170
タイトルHuman PELP1-WDR18-TEX10 complex
マップデータHuman PELP1-WDR18-TEX10 complex
試料
  • 複合体: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 18
    • タンパク質・ペプチド: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Testis-expressed protein 10
キーワードComplex / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


rixosome complex / PTK6 Expression / dynein axonemal particle / SUMO binding / nuclear pre-replicative complex / MLL1 complex / cellular response to estrogen stimulus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / euchromatin / DNA-templated DNA replication ...rixosome complex / PTK6 Expression / dynein axonemal particle / SUMO binding / nuclear pre-replicative complex / MLL1 complex / cellular response to estrogen stimulus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / euchromatin / DNA-templated DNA replication / rRNA processing / chromatin binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WD repeat-containing protein 18, C-terminal domain / WDR18 C-terminal helix / Uncharacterised domain NUC202 / PELP1, middle domain / Pre-rRNA-processing protein Ipi1, N-terminal / Rix1 complex component involved in 60S ribosome maturation / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / rRNA processing/ribosome biogenesis / HEAT repeat profile. ...WD repeat-containing protein 18, C-terminal domain / WDR18 C-terminal helix / Uncharacterised domain NUC202 / PELP1, middle domain / Pre-rRNA-processing protein Ipi1, N-terminal / Rix1 complex component involved in 60S ribosome maturation / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / rRNA processing/ribosome biogenesis / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo-like helical / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1 / WD repeat-containing protein 18 / Testis-expressed protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Huang J / Tong L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118093 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular insights into the overall architecture of human rixosome.
著者: Ji Huang / Liang Tong /
要旨: Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, ...Rixosome is a conserved, multi-subunit protein complex that has critical roles in ribosome biogenesis and silencing of Polycomb target genes. The subunits of human rixosome include PELP1, WDR18, TEX10, LAS1L and NOL9, with LAS1L providing the endoribonuclease activity and NOL9 the RNA 5' kinase activity. We report here cryo-EM structures of the human PELP1-WDR18-TEX10 and LAS1L-NOL9 complexes and a lower-resolution model of the human PELP1-WDR18-LAS1L complex. The structures reveal the overall organization of the human rixosome core scaffold of PELP1-WDR18-TEX10-LAS1L and indicate how the LAS1L-NOL9 endonuclease/kinase catalytic module is recruited to this core scaffold. Each TEX10 molecule has two regions of contact with WDR18, while the helix at the C terminus of WDR18 interacts with the helical domain of LAS1L. The structural observations are supported by our mutagenesis studies. Mutations in both WDR18-TEX10 contact regions can block the binding of TEX10, while truncation of the C-terminal helix of WDR18 can abolish the binding of LAS1L. The structures also reveal substantial conformational differences for TEX10 between the PELP1-WDR18-TEX10 complex alone and that in complex with pre-ribosome.
履歴
登録2024年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_47170.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47170.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human PELP1-WDR18-TEX10 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324.9 Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324.9 Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.083 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.284
最小 - 最大-1.700452 - 2.2958205
平均 (標準偏差)0.0010780704 (±0.052414026)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: Local refinement map for TEX10

ファイルemd_47170_additional_1.map
注釈Local refinement map for TEX10
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_47170_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_47170_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human PELP1-WDR18-TEX10 complex

全体名称: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex
要素
  • 複合体: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 18
    • タンパク質・ペプチド: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Testis-expressed protein 10

-
超分子 #1: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex

超分子名称: Human PELP1-WDR18-TEX10 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: WD repeat-containing protein 18

分子名称: WD repeat-containing protein 18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.660301 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNMAAPMEVA VCTDSAAPMW SCIVWELHSG ANLLTYRGGQ AGPRGLALLN GEYLLAAQLG KNYISAWELQ RKDQLQQKIM CPGPVTCLT ASPNGLYVLA GVAESIHLWE VSTGNLLVIL SRHYQDVSCL QFTGDSSHFI SGGKDCLVLV WSLCSVLQAD P SRIPAPRH ...文字列:
SNMAAPMEVA VCTDSAAPMW SCIVWELHSG ANLLTYRGGQ AGPRGLALLN GEYLLAAQLG KNYISAWELQ RKDQLQQKIM CPGPVTCLT ASPNGLYVLA GVAESIHLWE VSTGNLLVIL SRHYQDVSCL QFTGDSSHFI SGGKDCLVLV WSLCSVLQAD P SRIPAPRH VWSHHALPIT DLHCGFGGPL ARVATSSLDQ TVKLWEVSSG ELLLSVLFDV SIMAVTMDLA EHHMFCGGSE GS IFQVDLF TWPGQRERSF HPEQDAGKVF KGHRNQVTCL SVSTDGSVLL SGSHDETVRL WDVQSKQCIR TVALKGPVTN AAI LLAPVS MLSSDFRPSL PLPHFNKHLL GAEHGDEPRH GGLTLRLGLH QQGSEPSYLD RTEQLQAVLC STMEKSVLGG QDQL RVRVT ELEDEVRNLR KINRDLFDFS TRFITRPAK

UniProtKB: WD repeat-containing protein 18

-
分子 #2: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1

分子名称: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.266117 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNMAAAVLSG PSAGSAAGVP GGTGGLSAVS SGPRLRLLLL ESVSGLLQPR TGSAVAPVHP PNRSAPHLPG LMCLLRLHGS VGGAQNLSA LGALVSLSNA RLSSIKTRFE GLCLLSLLVG ESPTELFQQH CVSWLRSIQQ VLQTQDPPAT MELAVAVLRD L LRYAAQLP ...文字列:
SNMAAAVLSG PSAGSAAGVP GGTGGLSAVS SGPRLRLLLL ESVSGLLQPR TGSAVAPVHP PNRSAPHLPG LMCLLRLHGS VGGAQNLSA LGALVSLSNA RLSSIKTRFE GLCLLSLLVG ESPTELFQQH CVSWLRSIQQ VLQTQDPPAT MELAVAVLRD L LRYAAQLP ALFRDISMNH LPGLLTSLLG LRPECEQSAL EGMKACMTYF PRACGSLKGK LASFFLSRVD ALSPQLQQLA CE CYSRLPS LGAGFSQGLK HTESWEQELH SLLASLHTLL GALYEGAETA PVQNEGPGVE MLLSSEDGDA HVLLQLRQRF SGL ARCLGL MLSSEFGAPV SVPVQEILDF ICRTLSVSSK NISLHGDGPL RLLLLPSIHL EALDLLSALI LACGSRLLRF GILI GRLLP QVLNSWSIGR DSLSPGQERP YSTVRTKVYA ILELWVQVCG ASAGMLQGGA SGEALLTHLL SDISPPADAL KLRSP RGSP DGSLQTGKPS APKKLKLDVG EAMAPPSHRK GDSNANSDVC AAALRGLSRT ILMCGPLIKE ETHRRLHDLV LPLVMG VQQ GEVLGSSPYT SSRCRRELYC LLLALLLAPS PRCPPPLACA LQAFSLGQRE DSLEVSSFCS EALVTCAALT HPRVPPL QP MG

UniProtKB: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1

-
分子 #3: Testis-expressed protein 10

分子名称: Testis-expressed protein 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 106.013133 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNMTKKRKRQ HDFQKVKLKV GKKKPKLQNA TPTNFKTKTI HLPEQLKEDG TLPTNNRKLN IKDLLSQMHH YNAGVKQSAL LGLKDLLSQ YPFIIDAHLS NILSEVTAVF TDKDANVRLA AVQLLQFLAP KIRAEQISPF FPLVSAHLSS AMTHITEGIQ E DSLKVLDI ...文字列:
SNMTKKRKRQ HDFQKVKLKV GKKKPKLQNA TPTNFKTKTI HLPEQLKEDG TLPTNNRKLN IKDLLSQMHH YNAGVKQSAL LGLKDLLSQ YPFIIDAHLS NILSEVTAVF TDKDANVRLA AVQLLQFLAP KIRAEQISPF FPLVSAHLSS AMTHITEGIQ E DSLKVLDI LLEQYPALIT GRSSILLKNF VELISHQQLS KGLINRDRSQ SWILSVNPNR RLTSQQWRLK VLVRLSKFLQ AL ADGSSRL RESEGLQEQK ENPHATSNSI FINWKEHAND QQHIQVYENG GSQPNVSSQF RLRYLVGGLS GVDEGLSSTE NLK GFIEII IPLLIECWVE AVPPQLATPV GNGIEREPLQ VMQQVLNIIS LLWKLSKQQD ETHKLESWLR KNYLIDFKHH FMSR FPYVL KEITKHKRKE PNKSIKHCTV LSNNIDHLLL NLTLSDIMVS LANASTLQKD CSWIEMIRKF VTETLEDGSR LNSKQ LNRL LGVSWRLMQI QPNREDTETL IKAVYTLYQQ RGLILPVRTL LLKFFSKIYQ TEELRSCRFR YRSKVLSRWL AGLPLQ LAH LGSRNPELST QLIDIIHTAA ARANKELLKS LQATALRIYD PQEGAVVVLP ADSQQRLVQL VYFLPSLPAD LLSRLSR CC IMGRLSSSLA AMLIGILHMR SSFSGWKYSA KDWLMSDVDY FSFLFSTLTG FSKEELTWLQ SLRGVPHVIQ TQLSPVLL Y LTDLDQFLHH WDVTEAVFHS LLVIPARSQN FDILQSAISK HLVGLTVIPD STAGCVFGVI CKLLDHTCVV SETLLPFLA SCCYSLLYFL LTIEKGEAEH LRKRDKLWGV CVSILALLPR VLRLMLQSLR VNRVGPEELP VVGQLLRLLL QHAPLRTHML TNAILVQQI IKNITTLKSG SVQEQWLTDL HYCFNVYITG HPQGPSALAT VY

UniProtKB: Testis-expressed protein 10

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Hepes pH8.0, 400mM NaCl, 5mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8fl3

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 268599
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る