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- EMDB-47148: CRYO-EM STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RAT1-RAI1-RTT103 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47148
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RAT1-RAI1-RTT103 COMPLEX
マップデータ
試料
  • 複合体: Rat1-Rai1-Rtt103 complex
    • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exoribonuclease 2
    • タンパク質・ペプチド: Decapping nuclease RAI1
    • タンパク質・ペプチド: Regulator of Ty1 transposition protein 103
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードNuclease / Complex / Transcription termination / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity ...RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA 5'-diphosphatase activity / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / NAD-cap decapping / 5'-3' RNA exonuclease activity / nuclear mRNA surveillance / transposable element silencing / mRNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA polymerase II complex binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme regulator activity / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / rRNA processing / site of double-strand break / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / rRNA binding / nucleotide binding / mRNA binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / 5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease ...: / 5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS
類似検索 - ドメイン・相同性
Decapping nuclease RAI1 / 5'-3' exoribonuclease 2 / Regulator of Ty1 transposition protein 103
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Chu HF / Tong L
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118093 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM129539 米国
Simons FoundationSF349247 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for the interaction between Saccharomyces cerevisiae Rtt103 and the Rat1-Rai1 complex.
著者: Hsu-Feng Chu / Liang Tong /
要旨: The Rat1 5'-3' exoribonuclease together with its partner Rai1 have important roles in Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase II transcription termination. Rtt103 copurifies with Rat1-Rai1 in S. ...The Rat1 5'-3' exoribonuclease together with its partner Rai1 have important roles in Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase II transcription termination. Rtt103 copurifies with Rat1-Rai1 in S. cerevisiae, but its mechanism of interaction with them is not known. We report here the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1-Rtt103 ternary complex at 2.9 Å resolution. We found that a short segment of Rtt103 is in close contact with Rai1, while the rest of Rtt103, including its RNA polymerase II C-terminal domain interaction domain, shows no interactions with Rai1 or Rat1. This is in contrast to the observations on the Komagataella phaffii Rat1-Rai1-Rtt103 complex, where only the RNA polymerase II C-terminal domain interaction domain of Rtt103 has contacts with Rai1. Our structure reveals that S. cerevisiae Rtt103 Pro261 and Tyr263 have important contacts with Rai1, and we show that the P261G/Y263A mutation of Rtt103 blocks the interaction with Rat1-Rai1. Our structure suggests that, in yeast, this segment of Rtt103, which we have named the Rai1 interaction segment, likely helps the recruitment of Rat1-Rai1 to RNA polymerase II for termination.
履歴
登録2024年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47148.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47148.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.456 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.456 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.456 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.9504241 - 1.3805941
平均 (標準偏差)0.00030265626 (±0.03397275)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 211.456 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47148_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47148_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rat1-Rai1-Rtt103 complex

全体名称: Rat1-Rai1-Rtt103 complex
要素
  • 複合体: Rat1-Rai1-Rtt103 complex
    • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exoribonuclease 2
    • タンパク質・ペプチド: Decapping nuclease RAI1
    • タンパク質・ペプチド: Regulator of Ty1 transposition protein 103
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Rat1-Rai1-Rtt103 complex

超分子名称: Rat1-Rai1-Rtt103 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: 5'-3' exoribonuclease 2

分子名称: 5'-3' exoribonuclease 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 114.204031 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGVPSFFRWL SRKYPKIISP VLEEQPQIVD GVILPLDYSA SNPNGELDNL YLDMNGIVHP CSHPENKPPP ETEDEMLLAV FEYTNRVLN MARPRKVLVM AVDGVAPRAK MNQQRARRFR SARDAQIENE AREEIMRQRE EVGEIIDDAV RNKKTWDSNA I TPGTPFMD ...文字列:
MGVPSFFRWL SRKYPKIISP VLEEQPQIVD GVILPLDYSA SNPNGELDNL YLDMNGIVHP CSHPENKPPP ETEDEMLLAV FEYTNRVLN MARPRKVLVM AVDGVAPRAK MNQQRARRFR SARDAQIENE AREEIMRQRE EVGEIIDDAV RNKKTWDSNA I TPGTPFMD KLAAALRYWT AFKLATDPGW KNLQVIISDA TVPGEGEHKI MNFIRSQRAD PEYNPNTTHC IYGLDADLIF LG LATHEPH FKILREDVFA QDNRKRNNLK DTINMTEEEK QFLQKQNSEQ PFLWLHINVL REYLSAELWV PGLPFTFDLE RAI DDWVFM CFFCGNDFLP HLPCLDVREN SIDILLDIWK VVLPKLKTYM TCDGVLNLPS VETLLQHLGS REGDIFKTRH IQEA RKKEA FERRKAQKNM SKGQDRHPTV ATEQLQMYDT QGNLAKGSWN LTTSDMVRLK KELMLANEGN EEAIAKVKQQ SDKNN ELMK DISKEEIDDA VSKANKTNFN LAEVMKQKII NKKHRLEKDN EEEEIAKDSK KVKTEKAESE CDLDAEIKDE IVADVN DRE NSETTEVSRD SPVHSTVNVS EGPKNGVFDT DEFVKLFEPG YHERYYTAKF HVTPQDIEQL RKDMVKCYIE GVAWVLM YY YQGCASWNWF YPYHYAPLAT DFHGFSHLEI KFEEGTPFLP YEQLMSVLPA ASGHALPKIF RSLMSEPDSE IIDFYPEE F PIDMNGKKMS WQGIALLPFI DQDRLLTAVR AQYPLLSDAE RARNIRGEPV LLISNKNANY ERFSKKLYSK ENNNNNVVV KFQHFKSGLS GIVSKDVEGF ELNGKIVCPI QGGSLPNLST TLILKMSYRL IPLPSRNKSI ILNGFIPSEP VLTAYDLDSI MYKYNNQNY SRRWNFGNDL KQNIVPVGPK GITQYKPRTG GYRAFFYFAE LSRNNVQPAH NYGRNSYNSQ PGFNNSRYDG G NNNYRQNS NYRNNKYSGN RNSLEHHHHH H

UniProtKB: 5'-3' exoribonuclease 2

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分子 #2: Decapping nuclease RAI1

分子名称: Decapping nuclease RAI1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 44.571445 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGVSANLFVK QRGSTTALKQ PKEIGFYSRT KDEEYLISDD TNLNYYYLPD AELDRKLDLS SGFQKFKDYY KDFEDRCSLR GLLETIESS ERHKGKKINA DIITFRGIAR KLISCAFDSP SFNTVDLRIV SFNGQLFIKE VPEAVNAAKA SSATEAGRNI N QDLNVFTG ...文字列:
MGVSANLFVK QRGSTTALKQ PKEIGFYSRT KDEEYLISDD TNLNYYYLPD AELDRKLDLS SGFQKFKDYY KDFEDRCSLR GLLETIESS ERHKGKKINA DIITFRGIAR KLISCAFDSP SFNTVDLRIV SFNGQLFIKE VPEAVNAAKA SSATEAGRNI N QDLNVFTG YKFETLATLS NPLQYTPREV IEKRTKRIVS HGDEYISVVR TGVGNCKLIL GAEVDCIFDF KENGRDNLKH YA ELKCTQQ VANISDTHKF ERKLFRTWLQ CFLVGIPRII YGFKDDHYVL KTVEEFSTEE VPVLLKNNNP QVGSACLEAI KWY GLLTEW LLKMIPRDED PHSQIRAFKL VFENNHLRLS EIEESDEEYS GLIDGEHILS NGFKEWRKSL K

UniProtKB: Decapping nuclease RAI1

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分子 #3: Regulator of Ty1 transposition protein 103

分子名称: Regulator of Ty1 transposition protein 103 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 48.725473 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MPFSSEQFTT KLNTLEDSQE SISSASKWLL LQYRDAPKVA EMWKEYMLRP SVNTRRKLLG LYLMNHVVQ QAKGQKIIQF QDSFGKVAAE VLGRINQEFP RDLKKKLSRV VNILKERNIF SKQVVNDIER SLKTESSPVE A LVLPQKLK ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MPFSSEQFTT KLNTLEDSQE SISSASKWLL LQYRDAPKVA EMWKEYMLRP SVNTRRKLLG LYLMNHVVQ QAKGQKIIQF QDSFGKVAAE VLGRINQEFP RDLKKKLSRV VNILKERNIF SKQVVNDIER SLKTESSPVE A LVLPQKLK DFAKDYEKLV KMHHNVCAMK MRFDKSSDEL DPSSSVYEEN FKTISKIGNM AKDIINESIL KRESGIHKLQ ST LDDEKRH LDEEQNMLSE IEFVLSAKDP SRLNKNVDED NIIPTYEVGD GDDDDDDGDN DDDDDDDDDD KNYDDRSNDS NYG VTNIST TDKKNEVVEK TDSEHKNSTH NPSDNQFGMK RTHDMIGHDD ANDIPEKKVH LDSKTSEDGT FNSEDGHYEL DIEG HVGAQ TDEGVENSGG VSSSIQDLLS KLAN

UniProtKB: Regulator of Ty1 transposition protein 103

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
200.0 mMNaClsodium choloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 14 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.27 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 614995
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 552608
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9dso:
CRYO-EM STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RAT1-RAI1-RTT103 COMPLEX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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