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- EMDB-4703: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 1R -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4703
タイトルThermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 1R
マップデータA combined map from focused refinements of several domains of the intact complex as described in the paper.
試料
  • 複合体: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 2種
キーワードATP hydrolysis/synthesis / proton translocation / rotary catalysis / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase, subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Zhou L / Sazanov L
引用ジャーナル: Science / : 2019
タイトル: Structure and conformational plasticity of the intact V/A-type ATPase.
著者: Long Zhou / Leonid A Sazanov /
要旨: V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the ...V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the rotary-catalysis mechanism. They belong to the V-type ATPase family, which differs from the mitochondrial/chloroplast F-type ATP synthases in overall architecture. We solved cryo-electron microscopy structures of the intact V/A-ATPase, reconstituted into lipid nanodiscs, in three rotational states and two substates. These structures indicate substantial flexibility between V and V in a working enzyme, which results from mechanical competition between central shaft rotation and resistance from the peripheral stalks. We also describe details of adenosine diphosphate inhibition release, V-V torque transmission, and proton translocation, which are relevant for the entire V-type ATPase family.
履歴
登録2019年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0215
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0215
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6r10
  • 表面レベル: 0.0215
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4703.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A combined map from focused refinements of several domains of the intact complex as described in the paper.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.09 Å/pix.
x 132 pix.
= 143.22 Å
1.09 Å/pix.
x 132 pix.
= 143.22 Å
1.09 Å/pix.
x 232 pix.
= 251.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.085 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0215 / ムービー #1: 0.0215
最小 - 最大-0.076258905 - 0.17501871
平均 (標準偏差)0.0041984674 (±0.012453172)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ132232132
Spacing132132232
セルA: 143.22 Å / B: 143.22 Å / C: 251.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0851.0851.085
M x/y/z132132232
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z143.220143.220251.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ132132232
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS232132132
D min/max/mean-0.0760.1750.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase

全体名称: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase
要素
  • 複合体: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit E
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit K
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase

超分子名称: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 94.2 MDa

+
分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain

分子名称: V-type ATP synthase alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 63.69998 KDa
配列文字列: MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV ...文字列:
MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV EEPVVVLEDG TELKMYHTWP VRRARPVQRK LDPNTPFLTG MRILDVLFPV AMGGTAAIPG PFGSGKTVTQ QS LAKWSNA DVVVYVGCGE RGNEMTDVLV EFPELTDPKT GGPLMHRTVL IANTSNMPVA AREASIYVGV TIAEYFRDQG FSV ALMADS TSRWAEALRE ISSRLEEMPA EEGYPPYLAA RLAAFYERAG KVITLGGEEG AVTIVGAVSP PGGDMSEPVT QSTL RIVGA FWRLDASLAF RRHFPAINWN GSYSLFTSAL DPWYRENVAE DYPELRDAIS ELLQREAGLQ EIVQLVGPDA LQDAE RLVI EVGRIIREDF LQQNAYHEVD AYCSMKKAYG IMKMILAFYK EAEAAIKRGV SIDEILQLPV LERIGRARYV SEEEFP AYF EEAMKEIQGA FKALA

UniProtKB: V-type ATP synthase alpha chain

+
分子 #2: V-type ATP synthase beta chain

分子名称: V-type ATP synthase beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 53.2195 KDa
配列文字列: MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA ...文字列:
MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA RQATVRPDLS GEGEKEEPFA VVFAAMGITQ RELSYFIQEF ERTGALSRSV LFLNKADDPT IERILTPRMA LT VAEYLAF EHDYHVLVIL TDMTNYCEAL REIGAAREEI PGRRGYPGYM YTDLATIYER AGVVEGKKGS VTQIPILSMP DDD RTHPIP DLTGYITEGQ IQLSRELHRK GIYPPIDPLP SLSRLMNNGV GKGKTREDHK QVSDQLYSAY ANGVDIRKLV AIIG EDALT ENDRRYLQFA DAFERFFINQ GQQNRSIEES LQIAWALLSM LPQGELKRIS KDHIGKYYGQ KLEEIWGAPQ ALD

UniProtKB: V-type ATP synthase beta chain

+
分子 #3: V-type ATP synthase subunit D

分子名称: V-type ATP synthase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 24.715566 KDa
配列文字列: MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV ...文字列:
MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV IPGIRAQIRF IQQVLEQRER EDTFRLKRIK GKIEAREAEE EGGRPNPQVE IGAGL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit D

+
分子 #4: V-type ATP synthase subunit F

分子名称: V-type ATP synthase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 11.294904 KDa
配列文字列:
MAVIADPETA QGFRLAGLEG YGASSAEEAQ SLLETLVERG GYALVAVDEA LLPDPERAVE RLMRGRDLPV LLPIAGLKEA FQGHDVEGY MRELVRKTIG FDIKL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit F

+
分子 #5: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)

分子名称: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 13.166218 KDa
配列文字列:
MTGGLVLNAI SRAGGAMGGL GLIKSLAEKE KQLLERLEAA KKEAEERVKR AEAEAKALLE EAEAKAKALE AQYRERERAE TEALLARYR ERAEAEAKAV REKAMARLDE AVALVLKEVL P

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)

+
分子 #6: V-type ATP synthase subunit E

分子名称: V-type ATP synthase subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 20.645582 KDa
配列文字列:
MSKLEAILSQ EVEAEIQALL QEAEAKAEAV KREAEEKAKA LLQARERALE AQYRAALRRA ESAGELLVAT ARTQARGEVL EEVRRRVRE ALEALPQKPE WPEVVRKLAL EALEALPGAK ALVANPEDLP HLEALARERG VELQAEPALR LGVRAVGAEG K TQVENSLL ARLDRAWDAL SSKVAQALWG

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit E

+
分子 #7: V-type ATP synthase subunit C

分子名称: V-type ATP synthase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 35.96857 KDa
配列文字列: MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL ...文字列:
MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL AKRFFEDVAK AAKGLDQPAL RDYLALEVDA ENLRTAFKLQ GSGLAPDAFF LKGGRFVDRV RFARLMEGDY AV LDELSGT PFSGLSGVRD LKALERGLRC VLLKEAKKGV QDPLGVGLVL AYVKEREWEA VRLRLLARRA YFGLPRAQVE EEV VCP

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit C

+
分子 #8: V-type ATP synthase subunit I

分子名称: V-type ATP synthase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 72.204289 KDa
配列文字列: MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA ...文字列:
MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA HEAYAGGVAA LVVVHRKEVD QAKAALSRAG VAELRLPGAL GELPLSEAAR RLKERAEAAP RELSEVRQHL AK LARESAS TLQSLWTRAQ DEVARLKALE ELASGRFGFA LLGYVPVKAK PKVEEALARH KESVVYAFEP VDEHHEADRI PVV LDNPPW AKPFELLVSF LNTPKYGTFD PTPVVPVFFP FWFGMIVGDI GYALLFYLVG RWLSGYVKRN EPLVIDLFAL KLKP QVIGK LVHILNWMVF WTVVWGVIYG EFFGTFLEHL GVFGTPEHPG LIPILIHRID TAKTANLLIL LSVAFGVVLV FFGLA LRAY LGLKHRHMAH FWEGVGYLGG LVGVLALAAS YLGNLQAGWL QGLMYLGFGV FLLAVLMSRI WLMIPEIFTQ AGHILS HIR IYAVGAAGGI LAGLLTDVGF ALAERLGLLG VLLGLLVAGV LHLLILLLTT LGHMLQPIRL LWVEFFTKFG FYEENGR PY RPFKSVREAQ

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit I

+
分子 #9: V-type ATP synthase, subunit K

分子名称: V-type ATP synthase, subunit K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
分子量理論値: 9.841714 KDa
配列文字列:
MKKLLVTVLL AVFGALAFAA EEAAASGGLD RGLIAVGMGL AVGLAALGTG VAQARIGAAG VGAIAEDRSN FGTALIFLLL PETLVIFGL LIAFILNGRL

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit K

+
分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5.4 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
50.0 mMNH2C(CH2OH)3Tris
100.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.1 %C32H58N2O7SCHAPS
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2700 / 平均露光時間: 63.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス(補正後): 1.78 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.5 µm / 倍率(補正後): 129032 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 181245
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta) / 使用した粒子像数: 15571
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 25000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 beta)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: A, residue_range: 1-578, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: B, residue_range: 1-578, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: C, residue_range: 1-578, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: D, residue_range: 5-474, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: E, residue_range: 3-471, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: F, residue_range: 3-472, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: G, residue_range: 3-209, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: H, residue_range: 1-104, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: I, residue_range: 60-120, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: J, residue_range: 2-188, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: K, residue_range: 60-120, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: L, residue_range: 2-188, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: M, residue_range: 3-322, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: N, residue_range: 1-649, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: O, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: P, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: Q, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: R, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: S, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: T, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: U, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: V, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: W, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: X, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: Y, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: Z, residue_range: 8-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / 温度因子: 167.6
得られたモデル

PDB-6r10:
Thermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 1R

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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