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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4700 | |||||||||
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タイトル | Thermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 3 | |||||||||
![]() | A combined map from focused refinements of several domains of the intact complex as described in the paper. | |||||||||
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![]() | ATP hydrolysis/synthesis / proton translocation / rotary catalysis / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / plant-type vacuole / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle ...proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / plant-type vacuole / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / lysosomal membrane / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Zhou L / Sazanov L | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure and conformational plasticity of the intact V/A-type ATPase. 著者: Long Zhou / Leonid A Sazanov / ![]() 要旨: V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the ...V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the rotary-catalysis mechanism. They belong to the V-type ATPase family, which differs from the mitochondrial/chloroplast F-type ATP synthases in overall architecture. We solved cryo-electron microscopy structures of the intact V/A-ATPase, reconstituted into lipid nanodiscs, in three rotational states and two substates. These structures indicate substantial flexibility between V and V in a working enzyme, which results from mechanical competition between central shaft rotation and resistance from the peripheral stalks. We also describe details of adenosine diphosphate inhibition release, V-V torque transmission, and proton translocation, which are relevant for the entire V-type ATPase family. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 35.3 KB 35.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 17 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 164.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 8.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | A combined map from focused refinements of several domains of the intact complex as described in the paper. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.085 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase
+超分子 #1: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase
+分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain
+分子 #2: V-type ATP synthase beta chain
+分子 #3: V-type ATP synthase subunit D
+分子 #4: V-type ATP synthase subunit F
+分子 #5: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
+分子 #6: V-type ATP synthase subunit E
+分子 #7: V-type ATP synthase subunit C
+分子 #8: V-type ATP synthase subunit I
+分子 #9: V-type ATP synthase, subunit K
+分子 #10: MAGNESIUM ION
+分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 5.4 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2700 / 平均露光時間: 63.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 1.78 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.5 µm / 倍率(補正後): 129032 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: REAL / 温度因子: 112.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
得られたモデル | ![]() PDB-6r0y: |