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- EMDB-46969: Cholinephosphotransferase in complex with diacylglycerol in nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46969
タイトルCholinephosphotransferase in complex with diacylglycerol in nanodisc
マップデータMembrane protein enzyme in nanodisc
試料
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in complex with diacyl-glycerol
    • 複合体: nanobody24
    • 複合体: yCPT1
      • タンパク質・ペプチド: Cholinephosphotransferase 1
キーワードlipid metabolism / phospholipid synthesis / membrane protein enzyme / choline metabolism / MEMBRANE PROTEIN
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Lama glama (ラマ) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Roberts JR / Maeda S / Ohi MD
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for catalysis and selectivity of phospholipid synthesis by eukaryotic choline-phosphotransferase.
著者: Jacquelyn R Roberts / Yasuhiro Horibata / Frank E Kwarcinski / Vinson Lam / Ashleigh M Raczkowski / Akane Hubbard / Betsy White / Hiroyuki Sugimoto / Gregory G Tall / Melanie D Ohi / Shoji Maeda /
要旨: Phospholipids are the most abundant component in lipid membranes and are essential for the structural and functional integrity of the cell. In eukaryotic cells, phospholipids are primarily ...Phospholipids are the most abundant component in lipid membranes and are essential for the structural and functional integrity of the cell. In eukaryotic cells, phospholipids are primarily synthesized de novo through the Kennedy pathway that involves multiple enzymatic processes. The terminal reaction is mediated by a group of cytidine-5'-diphosphate (CDP)-choline /CDP-ethanolamine-phosphotransferases (CPT/EPT) that use 1,2-diacylglycerol (DAG) and CDP-choline or CDP-ethanolamine to produce phosphatidylcholine (PC) or phosphatidylethanolamine (PE) that are the main phospholipids in eukaryotic cells. Here we present the structure of the yeast CPT1 in multiple substrate-bound states. Structural and functional analysis of these binding-sites reveal the critical residues for the DAG acyl-chain preference and the choline/ethanolamine selectivity. Additionally, we present the structure in complex with a potent inhibitor characterized in this study. The ensemble of structures allows us to propose the reaction mechanism for phospholipid biosynthesis by the family of CDP-alcohol phosphotransferases (CDP-APs).
履歴
登録2024年9月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46969.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46969.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Membrane protein enzyme in nanodisc
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.248
最小 - 最大-0.8627254 - 1.141223
平均 (標準偏差)-0.00032753174 (±0.022881752)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_46969_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_46969_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in comple...

全体名称: Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in complex with diacyl-glycerol
要素
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in complex with diacyl-glycerol
    • 複合体: nanobody24
    • 複合体: yCPT1
      • タンパク質・ペプチド: Cholinephosphotransferase 1

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超分子 #1: Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in comple...

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae CDP-choline phosphotransferase in complex with diacyl-glycerol
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #2: nanobody24

超分子名称: nanobody24 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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超分子 #3: yCPT1

超分子名称: yCPT1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Cholinephosphotransferase 1

分子名称: Cholinephosphotransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGFFIPQSSL GNLKLYKYQS DDRSFLSNHV LRPFWRKFAT IFPLWMAPNL VTLLGFCFII FNVLTTLYY DPYFDQESPR WTYFSYAIGL FLYQTFDACD GMHARRTGQQ GPLGELFDHC I DSINTTLS MIPVCSMTGM GYTYMTIFSQ FAILCSFYLS TWEEYHTHKL ...文字列:
MGFFIPQSSL GNLKLYKYQS DDRSFLSNHV LRPFWRKFAT IFPLWMAPNL VTLLGFCFII FNVLTTLYY DPYFDQESPR WTYFSYAIGL FLYQTFDACD GMHARRTGQQ GPLGELFDHC I DSINTTLS MIPVCSMTGM GYTYMTIFSQ FAILCSFYLS TWEEYHTHKL YLAEFCGPVE GI IVLCISF IAVGIYGPQT IWHTKVAQFS WQDFVFDVET VHLMYAFCTG ALIFNIVTAH TNV VRYYES QSTKSATPSK TAENISKAVN GLLPFFAYFS SIFTLVLIQP SFISLALILS IGFS VAFVV GRMIIAHLTM QPFPMVNFPF LIPTIQLVLY AFMVYVLDYQ KGSIVSALVW MGLGL TLAI HGMFINDIIY DITTFLDIYA LSIKHPKEI

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 72669
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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