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- EMDB-46895: Cryo-EM structure of the USP1-UAF1-Ubiquitin complex inhibited by... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46895
タイトルCryo-EM structure of the USP1-UAF1-Ubiquitin complex inhibited by KSQ-4279
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
  • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 6-(4-cyclopropyl-6-methoxy-pyrimidin-5-yl)-1-[[4-[1-propan-2-yl-4-(trifluoromethyl)imidazol-2-yl]phenyl]methyl]pyrazolo[3,4-d]pyrimidine
  • リガンド: 3-(methanesulfonyl)propan-1-amine
キーワードProtease / Thiol-protease / DNA-repair / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination ...regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / embryonic organ development / single fertilization / regulation of DNA repair / response to UV / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of epithelial cell proliferation / Translesion synthesis by REV1 / Regulation of BACH1 activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / skeletal system development / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / Regulation of NF-kappa B signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR3 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / WD domain, G-beta repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / Polyubiquitin-C / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Griffith JP / Wylie AA / Ali JA
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the USP1-UAF1-Ubiquitin complex inhibited by KSQ-4279
著者: Griffith JP / Wylie AA / Ali JA
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月17日-
マップ公開2025年9月17日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46895.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46895.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.819 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.027116898 - 1.6004392
平均 (標準偏差)0.0011269683 (±0.023051638)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 235.87201 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_46895_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map (A)

ファイルemd_46895_half_map_1.map
注釈half map (A)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map (B)

ファイルemd_46895_half_map_2.map
注釈half map (B)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin

全体名称: Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin
要素
  • 複合体: Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
  • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 6-(4-cyclopropyl-6-methoxy-pyrimidin-5-yl)-1-[[4-[1-propan-2-yl-4-(trifluoromethyl)imidazol-2-yl]phenyl]methyl]pyrazolo[3,4-d]pyrimidine
  • リガンド: 3-(methanesulfonyl)propan-1-amine

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超分子 #1: Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin

超分子名称: Ternary complex of USP1-UAF1-Ubiquitin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: WD repeat-containing protein 48

分子名称: WD repeat-containing protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.312398 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAAHHRQNTA GRRKVQVSYV IRDEVEKYNR NGVNALQLDP ALNRLFTAGR DSIIRIWSVN QHKQDPYIAS MEHHTDWVND IVLCCNGKT LISASSDTTV KVWNAHKGFC MSTLRTHKDY VKALAYAKDK ELVASAGLDR QIFLWDVNTL TALTASNNTV T TSSLSGNK ...文字列:
MAAHHRQNTA GRRKVQVSYV IRDEVEKYNR NGVNALQLDP ALNRLFTAGR DSIIRIWSVN QHKQDPYIAS MEHHTDWVND IVLCCNGKT LISASSDTTV KVWNAHKGFC MSTLRTHKDY VKALAYAKDK ELVASAGLDR QIFLWDVNTL TALTASNNTV T TSSLSGNK DSIYSLAMNQ LGTIIVSGST EKVLRVWDPR TCAKLMKLKG HTDNVKALLL NRDGTQCLSG SSDGTIRLWS LG QQRCIAT YRVHDEGVWA LQVNDAFTHV YSGGRDRKIY CTDLRNPDIR VLICEEKAPV LKMELDRSAD PPPAIWVATT KST VNKWTL KGIHNFRASG DYDNDCTNPI TPLCTQPDQV IKGGASIIQC HILNDKRHIL TKDTNNNVAY WDVLKACKVE DLGK VDFED EIKKRFKMVY VPNWFSVDLK TGMLTITLDE SDCFAAWVSA KDAGFSSPDG SDPKLNLGGL LLQALLEYWP RTHVN PMDE EENEVNHVNG EQENRVQKGN GYFQVPPHTP VIFGEAGGRT LFRLLCRDSG GETESMLLNE TVPQWVIDIT VDKNMP KFN KIPFYLQPHA SSGAKTLKKD RLSASDMLQV RKVMEHVYEK IINLDNESQT TSSSNNEKPG EQEKEEDIAV LAEEKIE LL CQDQVLDPNM DLRTVKHFIW KSGGDLTLHY RQKST

UniProtKB: WD repeat-containing protein 48

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分子 #2: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1

分子名称: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.321242 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPGVIPSESN GLSRGSPSKK NRLSLKFFQK KETKRALDFT DSQENEEKAS EYRASEIDQV VPAAQSSPIN CEKRENLLPF VGLNNLGNT CYLNSILQVL YFCPGFKSGV KHLFNIISRK KEALKDEANQ KDKGNCKEDS LASYELICSL QSLIISVEQL Q ASFLLNPE ...文字列:
MPGVIPSESN GLSRGSPSKK NRLSLKFFQK KETKRALDFT DSQENEEKAS EYRASEIDQV VPAAQSSPIN CEKRENLLPF VGLNNLGNT CYLNSILQVL YFCPGFKSGV KHLFNIISRK KEALKDEANQ KDKGNCKEDS LASYELICSL QSLIISVEQL Q ASFLLNPE KYTDELATQP RRLLNTLREL NPMYEGYLQH DAQEVLQCIL GNIQETCQLL KKEEVKNVAE LPTKVEEIPH PK EEMNGIN SIEMDSMRHS EDFKEKLPKG NGKRKSDTEF GNMKKKVKLS KEHQSLEENQ RQTRSKRKAT SDTLESPPKI IPK YISENE SPRPSQKKSR VKINWLKSAT KQPSILSKFC SLGKITTNQG VKGQSKENEC DPEEDLGKCE SDNTTNGCGL ESPG NTVTP VNVNEVKPIN KGEEQIGFEL VEKLFQGQLV LRTRCLECES LTERREDFQD ISVPVQEDEL SKVEESSEIS PEPKT EMKT LRWAISQFAS VERIVGEDKY FCENCHHYTE AERSLLFDKM PEVITIHLKC FAASGLEFDC YGGGLSKINT PLLTPL KLS LEEWSTKPTN DSYGLFAVVM HSGITISSGH YTASVKVTDL NSLELDKGNF VVDQMCEIGK PEPLNEEEAR GVVENYN DE EVSIRVGGNT QPSKVLNKKN VEAIGLLGGQ KSKADYELYN KASNPDKVAS TAFAENRNSE TSDTTGTHES DRNKESSD Q TGINISGFEN KISYVVQSLK EYEGKWLLFD DSEVKVTEEK DFLNSLSPST SPTSTPYLLF YKKL

UniProtKB: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1

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分子 #3: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.519778 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: 6-(4-cyclopropyl-6-methoxy-pyrimidin-5-yl)-1-[[4-[1-propan-2-yl-4...

分子名称: 6-(4-cyclopropyl-6-methoxy-pyrimidin-5-yl)-1-[[4-[1-propan-2-yl-4-(trifluoromethyl)imidazol-2-yl]phenyl]methyl]pyrazolo[3,4-d]pyrimidine
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: A1IB8
分子量理論値: 534.536 Da

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分子 #6: 3-(methanesulfonyl)propan-1-amine

分子名称: 3-(methanesulfonyl)propan-1-amine / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: A1A4Y
分子量理論値: 137.201 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7ay2

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 233037
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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