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- EMDB-46057: Cryo-EM structure of a nautilus-like HflK/C assembly in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46057
タイトルCryo-EM structure of a nautilus-like HflK/C assembly in complex with FtsH AAA protease
マップデータ
試料
  • 複合体: FtsH.HflK.HflKC complex
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflK
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
キーワードFtsH / HflK / HflC / AAA protease / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / hydrolase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / hydrolase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / : / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular ...HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / : / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Band 7/SPFH domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Modulator of FtsH protease HflC / Protein HflK / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Ghanbarpour A / Sauer RT / Davis JH
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01-GM144542 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM141517 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2046778 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2025
タイトル: An asymmetric nautilus-like HflK/C assembly controls FtsH proteolysis of membrane proteins.
著者: Alireza Ghanbarpour / Bertina Telusma / Barrett M Powell / Jia Jia Zhang / Isabella Bolstad / Carolyn Vargas / Sandro Keller / Tania A Baker / Robert T Sauer / Joseph H Davis /
要旨: The AAA protease FtsH associates with HflK/C subunits to form a megadalton-size complex that spans the inner membrane and extends into the periplasm of E. coli. How this bacterial complex and ...The AAA protease FtsH associates with HflK/C subunits to form a megadalton-size complex that spans the inner membrane and extends into the periplasm of E. coli. How this bacterial complex and homologous assemblies in eukaryotic organelles recruit, extract, and degrade membrane-embedded substrates is unclear. Following the overproduction of protein components, recent cryo-EM structures showed symmetric HflK/C cages surrounding FtsH in a manner proposed to inhibit the degradation of membrane-embedded substrates. Here, we present structures of native protein complexes, in which HflK/C instead forms an asymmetric nautilus-shaped assembly with an entryway for membrane-embedded substrates to reach and be engaged by FtsH. Consistent with this nautilus-like structure, proteomic assays suggest that HflK/C enhances FtsH degradation of certain membrane-embedded substrates. Membrane curvature in our FtsH•HflK/C complexes is opposite that of surrounding membrane regions, a property that correlates with lipid scramblase activity and possibly with FtsH's function in the degradation of membrane-embedded proteins.
履歴
登録2024年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46057.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46057.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.64 Å/pix.
x 360 pix.
= 588.6 Å		1.64 Å/pix.
x 360 pix.
= 588.6 Å		1.64 Å/pix.
x 360 pix.
= 588.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.635 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.053
最小 - 最大-0.21183717 - 0.67284954
平均 (標準偏差)0.00014543232 (±0.016579889)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 588.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_46057_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_46057_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_46057_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FtsH.HflK.HflKC complex

全体名称: FtsH.HflK.HflKC complex
要素
  • 複合体: FtsH.HflK.HflKC complex
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflK
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

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超分子 #1: FtsH.HflK.HflKC complex

超分子名称: FtsH.HflK.HflKC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21

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分子 #1: Modulator of FtsH protease HflK

分子名称: Modulator of FtsH protease HflK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
分子量理論値: 45.598793 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAWNQPGNNG QDRDPWGSSK PGGNSEGNGN KGGRDQGPPD LDDIFRKLSK KLGGLGGGKG TGSGGGSSSQ GPRPQLGGRV VTIAAAAIV IIWAASGFYT IKEAERGVVT RFGKFSHLVE PGLNWKPTFI DEVKPVNVEA VRELAASGVM LTSDENVVRV E MNVQYRVT ...文字列:
MAWNQPGNNG QDRDPWGSSK PGGNSEGNGN KGGRDQGPPD LDDIFRKLSK KLGGLGGGKG TGSGGGSSSQ GPRPQLGGRV VTIAAAAIV IIWAASGFYT IKEAERGVVT RFGKFSHLVE PGLNWKPTFI DEVKPVNVEA VRELAASGVM LTSDENVVRV E MNVQYRVT NPEKYLYSVT SPDDSLRQAT DSALRGVIGK YTMDRILTEG RTVIRSDTQR ELEETIRPYD MGITLLDVNF QA ARPPEEV KAAFDDAIAA RENEQQYIRE AEAYTNEVQP RANGQAQRIL EEARAYKAQT ILEAQGEVAR FAKLLPEYKA APE ITRERL YIETMEKVLG NTRKVLVNDK GGNLMVLPLD QMLKGGNAPA AKSDNGASNL LRLPPASSST TSGASNTSST SQGD IMDQR RANAQRNDYQ RQGE

UniProtKB: Protein HflK

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分子 #2: Modulator of FtsH protease HflC

分子名称: Modulator of FtsH protease HflC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
分子量理論値: 37.703887 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MRKSVIAIII IVLVVLYMSV FVVKEGERGI TLRFGKVLRD DDNKPLVYEP GLHFKIPFIE TVKMLDARIQ TMDNQADRFV TKEKKDLIV DSYIKWRISD FSRYYLATGG GDISQAEVLL KRKFSDRLRS EIGRLDVKDI VTDSRGRLTL EVRDALNSGS A GTEDEVTT ...文字列:
MRKSVIAIII IVLVVLYMSV FVVKEGERGI TLRFGKVLRD DDNKPLVYEP GLHFKIPFIE TVKMLDARIQ TMDNQADRFV TKEKKDLIV DSYIKWRISD FSRYYLATGG GDISQAEVLL KRKFSDRLRS EIGRLDVKDI VTDSRGRLTL EVRDALNSGS A GTEDEVTT PAADNAIAEA AERVTAETKG KVPVINPNSM AALGIEVVDV RIKQINLPTE VSEAIYNRMR AEREAVARRH RS QGQEEAE KLRATADYEV TRTLAEAERQ GRIMRGEGDA EAAKLFADAF SKDPDFYAFI RSLRAYENSF SGNQDVMVMS PDS DFFRYM KTPTSATR

UniProtKB: Modulator of FtsH protease HflC

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分子 #3: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

分子名称: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
分子量理論値: 70.797031 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAKNLILWLV IAVVLMSVFQ SFGPSESNGR KVDYSTFLQE VNNDQVREAR INGREINVTK KDSNRYTTYI PVQDPKLLDN LLTKNVKVV GEPPEEPSLL ASIFISWFPM LLLIGVWIFF MRQMQGGGGK GAMSFGKSKA RMLTEDQIKT TFADVAGCDE A KEEVAELV ...文字列:
MAKNLILWLV IAVVLMSVFQ SFGPSESNGR KVDYSTFLQE VNNDQVREAR INGREINVTK KDSNRYTTYI PVQDPKLLDN LLTKNVKVV GEPPEEPSLL ASIFISWFPM LLLIGVWIFF MRQMQGGGGK GAMSFGKSKA RMLTEDQIKT TFADVAGCDE A KEEVAELV EYLREPSRFQ KLGGKIPKGV LMVGPPGTGK TLLAKAIAGE AKVPFFTISG SDFVEMFVGV GASRVRDMFE QA KKAAPCI IFIDEIDAVG RQRGAGLGGG HDEREQTLNQ MLVEMDGFEG NEGIIVIAAT NRPDVLDPAL LRPGRFDRQV VVG LPDVRG REQILKVHMR RVPLAPDIDA AIIARGTPGF SGADLANLVN EAALFAARGN KRVVSMVEFE KAKDKIMMGA ERRS MVMTE AQKESTAYHE AGHAIIGRLV PEHDPVHKVT IIPRGRALGV TFFLPEGDAI SASRQKLESQ ISTLYGGRLA EEIIY GPEH VSTGASNDIK VATNLARNMV TQWGFSEKLG PLLYAEEEGE VFLGRSVAKA KHMSDETARI IDQEVKALIE RNYNRA RQL LTDNMDILHA MKDALMKYET IDAPQIDDLM ARRDVRPPAG WEEPGASNNS GDNGSPKAPR PVDEPRTPNP GNTMSEQ LG DK

UniProtKB: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 46.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.05 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Patch CTF estimation, cryoSPARC / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 184019
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / 詳細: Ab-initio reconstruction, cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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