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- EMDB-45992: Structure of PDE6C in complex with the rod inhibitory p gamma sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45992
タイトルStructure of PDE6C in complex with the rod inhibitory p gamma subunit in the absence of added cGMP
マップデータ
試料
  • 複合体: cone PDE6
    • タンパク質・ペプチド: Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'
  • タンパク質・ペプチド: rod pg
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE
キーワードPDE6-cGMP-GMP complex / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


calmodulin-activated dual specificity 3',5'-cyclic-GMP, 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / calmodulin-activated 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / retinal cone cell development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / cGMP binding / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / phototransduction, visible light / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / cAMP-mediated signaling / visual perception ...calmodulin-activated dual specificity 3',5'-cyclic-GMP, 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / calmodulin-activated 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / retinal cone cell development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / cGMP binding / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / phototransduction, visible light / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / cAMP-mediated signaling / visual perception / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain ...3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / GAF-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Srivastava D / Singh S / Artemyev N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01 EY010843 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structural and functional dynamics of human cone cGMP-phosphodiesterase important for photopic vision.
著者: Sneha Singh / Dhiraj Srivastava / Kimberly Boyd / Nikolai O Artemyev /
要旨: Cone cGMP-phosphodiesterase (PDE6) is the key effector enzyme for daylight vision, and its properties are critical for shaping distinct physiology of cone photoreceptors. We determined the structures ...Cone cGMP-phosphodiesterase (PDE6) is the key effector enzyme for daylight vision, and its properties are critical for shaping distinct physiology of cone photoreceptors. We determined the structures of human cone PDE6C in various liganded states by single-particle cryo-EM that reveal essential functional dynamics and adaptations of the enzyme. Our analysis exposed the dynamic nature of PDE6C association with its regulatory γ-subunit (Pγ) which allows openings of the catalytic pocket in the absence of phototransduction signaling, thereby controlling photoreceptor noise and sensitivity. We demonstrate evolutionarily recent adaptations of PDE6C stemming from residue substitutions in the Pγ subunit and the noncatalytic cGMP binding site and influencing the Pγ dynamics in holoPDE6C. Thus, our structural analysis sheds light on the previously unrecognized molecular evolution of the effector enzyme in cones that advances adaptation for photopic vision.
履歴
登録2024年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45992.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45992.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 324 pix.
= 267.948 Å		0.83 Å/pix.
x 324 pix.
= 267.948 Å		0.83 Å/pix.
x 324 pix.
= 267.948 Å

表面

投影像

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断面 (1/2)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.827 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.85024834 - 1.1796658
平均 (標準偏差)0.0002851752 (±0.037091274)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 267.948 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45992_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45992_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45992_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cone PDE6

全体名称: cone PDE6
要素
  • 複合体: cone PDE6
    • タンパク質・ペプチド: Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'
  • タンパク質・ペプチド: rod pg
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: cone PDE6

超分子名称: cone PDE6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 218 KDa

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分子 #1: Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'

分子名称: Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.724594 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: GPTSGDYKDD DDKGGEINQV AVEKYLEENP QFAKEYFDRK LRVEVLGEIF KNSQVPVQSS MSFSELTQVE ESALCLELLW TVQEEGGTP EQGVHRALQR LAHLLQADRC SMFLCRSRNG IPEVASRLLD VTPTSKFEDN LVGPDKEVVF PLDIGIVGWA A HTKKTHNV ...文字列:
GPTSGDYKDD DDKGGEINQV AVEKYLEENP QFAKEYFDRK LRVEVLGEIF KNSQVPVQSS MSFSELTQVE ESALCLELLW TVQEEGGTP EQGVHRALQR LAHLLQADRC SMFLCRSRNG IPEVASRLLD VTPTSKFEDN LVGPDKEVVF PLDIGIVGWA A HTKKTHNV PDVKKNSHFS DFMDKQTGYV TKNLLATPIV VGKEVLAVIM AVNKVNASEF SKQDEEVFSK YLNFVSIILR LH HTSYMYN IESRRSQILM WSANKVFEEL TDVERQFHKA LYTVRSYLNC ERYSIGLLDM TKEKEFYDEW PIKLGEVEPY KGP KTPDGR EVNFYKIIDY ILHGKEEIKV IPTPPADHWT LISGLPTYVA ENGFICNMMN APADEYFTFQ KGPVDETGWV IKNV LSLPI VNKKEDIVGV ATFYNRKDGK PFDEHDEYIT ETLTQFLGWS LLNTDTYDKM NKLENRKDIA QEMLMNQTKA TPEEI KSIL KFQEKLNVDV IDDCEEKQLV AILKEDLPDP RSAELYEFRF SDFPLTEHGL IKCGIRLFFE INVVEKFKVP VEVLTR WMY TVRKGYRAVT YHNWRHGFNV GQTMFTLLMT GRLKKYYTDL EAFAMLAAAF CHDIDHRGTN NLYQMKSTSP LARLHGS SI LERHHLEYSK TLLQDESLNI FQNLNKRQFE TVIHLFEVAI IATDLALYFK KRTMFQKIVD ACEQMQTEEE AIKYVTVD P TKKEIIMAMM MTACDLSAIT KPWEVQSQVA LMVANEFWEQ GDLERTVLQQ QPIPMMDRNK RDELPKLQVG FIDFVCTFV YKEFSRFHKE ITPMLSGLQN NRVEWKSLAD EYDAKMKVIE EEA

UniProtKB: Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'

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分子 #2: rod pg

分子名称: rod pg / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 11.055742 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列:
MVGYPYDVPD YAMNLEPPKA EIRSATRVMG GPVTPRKGPP KFKQRQTRQF KSKPPKKGVQ GFGDDIPGME GLGTDITVIC PWEAFNHLE LHELAQYGII

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PCG
分子量理論値: 345.205 Da
Chemical component information

ChemComp-PCG:
CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6mzb


詳細: homology model of human PDE6C based on PDB 6MZB
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 174400
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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