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- EMDB-45927: KSHV glycoprotein B ectodomain, postfusion form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45927
タイトルKSHV glycoprotein B ectodomain, postfusion form
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form
    • タンパク質・ペプチド: ORF8
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードMembrane fusion / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome / host cell Golgi apparatus / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ito F / Zhen J / Xie G / Huang H / Silva JC / Wu T / Zhou ZH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01DE025567 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Structure of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus gB in post-fusion conformation.
著者: Fumiaki Ito / James Zhen / Guodong Xie / Haigen Huang / Juan C Silva / Ting-Ting Wu / Z Hong Zhou /
要旨: Discovered in 1994 in lesions of an AIDS patient, Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) is a member of the gammaherpesvirus subfamily of the family, which contains a total of nine that ...Discovered in 1994 in lesions of an AIDS patient, Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) is a member of the gammaherpesvirus subfamily of the family, which contains a total of nine that infect humans. These viruses all contain a large envelope glycoprotein, glycoprotein B (gB), that is required for viral fusion with host cell membrane to initial infection. Although the atomic structures of five other human herpesviruses in their postfusion conformation and one in its prefusion conformation are known, the atomic structure of KSHV gB has not been reported. Here, we report the first structure of the KSHV gB ectodomain determined by single-particle cryogenic electron microscopy (cryoEM). Despite a similar global fold between herpesvirus gB, KSHV gB possesses local differences not shared by its relatives in other herpesviruses. The glycosylation sites of gB are arranged in belts down the symmetry axis with distinct localization compared to that of other herpesviruses, which occludes certain antibody binding sites. An extended glycan chain observed in domain I (DI), located proximal to the host membrane, may suggest its possible role in host cell attachment. Local flexibility of domain IV (DIV) governed by molecular hinges at its interdomain junctions identifies a means for enabling conformational change. A mutation in the domain III (DIII) central helix disrupts incorporation of gB into KSHV virions despite adoption of a canonical fold . Taken together, this study reveals mechanisms of structural variability of herpesvirus fusion protein gB and informs its folding and immunogenicity.IMPORTANCEIn 1994, a cancer-causing virus was discovered in lesions of AIDS patients, which was later named Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV). As the latest discovered human herpesvirus, KSHV has been classified into the gammaherpesvirus subfamily of the . In this study, we have expressed KSHV gB and employed cryogenic electron microscopy (cryoEM) to determine its first structure. Importantly, our structure resolves some glycans beyond the first sugar moiety. These glycans are arranged in a pattern unique to KSHV, which impacts the antigenicity of KSHV gB. Our structure also reveals conformational flexibility caused by molecular hinges between domains that provide clues into the mechanism behind the drastic change between prefusion and postfusion states.
履歴
登録2024年7月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月8日-
マップ公開2025年1月8日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45927.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45927.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 432 pix.
= 371.52 Å		0.86 Å/pix.
x 432 pix.
= 371.52 Å		0.86 Å/pix.
x 432 pix.
= 371.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.3167681 - 0.6430623
平均 (標準偏差)0.00023441833 (±0.012082717)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 371.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45927_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45927_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form

全体名称: Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form
    • タンパク質・ペプチド: ORF8
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form

超分子名称: Ectodomain of KSHV glycoprotein B in postfusion form
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 230 KDa

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分子 #1: ORF8

分子名称: ORF8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 71.326758 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: ASGPKSVDFY QFRVCSASIT GELFRFNLEQ TCPDTKDKYH QEGILLVYKK NIVPHIFKVR RYRKIATSVT VYRGLTESAI TNKYELPRP VPLYEISHMD STYQCFSSMK VNVNGVENTF TDRDDVNTTV FLQPVEGLTD NIQRYFSQPV IYAEPGWFPG I YRVRTTVN ...文字列:
ASGPKSVDFY QFRVCSASIT GELFRFNLEQ TCPDTKDKYH QEGILLVYKK NIVPHIFKVR RYRKIATSVT VYRGLTESAI TNKYELPRP VPLYEISHMD STYQCFSSMK VNVNGVENTF TDRDDVNTTV FLQPVEGLTD NIQRYFSQPV IYAEPGWFPG I YRVRTTVN CEIVDMIARS AEPYNYFVTS LGDTVEVSPF CYNESSCSTT PSNKNGLSVQ VVLNHTVVTY SDRGTSPTPQ NR IFVETGA YTLSWASESK TTAVCPLALW KTFPRSIQTT HEDSFHFVAN EITATFTAPL TPVANFTDTY SCLTSDINTT LNA SKAKLA STHVPNGTVQ YFHTTGGLYL VWQPMSAINL THAQGDRGNP TSSPPPSASP VTTSASRRKR RSASTAAAGG GGST DNLSY TQLQFAYDKL RPGINQVLEE LSRAWCREQV RDNLMWYELS KINPTSVMTA IYGRPVSAKF VGDAISVTEC INVDQ SSVN IHKSLRTNSK DVCYARPLVT FKFLNSSNLF TGQLGARNEI ILTNNQVETC KDTCEHYFIT RNETLVYKDY AYLRTI NTT DISTLNTFIA LNLSFIQNID FKAIELYSSA EKRLASSVFD LETMFREYNY YTHRLAGLRE DLDNTIDMNK E

UniProtKB: ORF8

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 24 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4092 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 5760 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14633 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab initio reconstruction in cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1) / 使用した粒子像数: 64516
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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