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万見
- EMDB-45609: Structure of the LRRK2/14-3-3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45609
タイトルStructure of the LRRK2/14-3-3 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer
    • 複合体: LRRK2
      • タンパク質・ペプチド: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
    • 複合体: 14-3-3 dimer
      • タンパク質・ペプチド: 14-3-3 protein gamma
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードLRRK2 / LRRK2 complex / LRRK2 14-3-3 complex / LRRK2 autoinhibited / TRANSFERASE / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola neck / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity ...caveola neck / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of SNARE complex assembly / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / peroxidase inhibitor activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / amphisome / regulation of synaptic vesicle transport / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of lysosomal lumen pH / co-receptor binding / negative regulation of GTPase activity / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of dopamine receptor signaling pathway / mitochondrion localization / regulation of neuron maturation / positive regulation of microglial cell activation / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of autophagosome assembly / JUN kinase kinase kinase activity / olfactory bulb development / neuron projection arborization / multivesicular body, internal vesicle / striatum development / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to mitochondrion / cellular response to dopamine / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of protein autoubiquitination / Wnt signalosome / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of protein processing / GTP metabolic process / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of neuron differentiation / syntaxin-1 binding / regulation of reactive oxygen species metabolic process / lysosome organization / Golgi-associated vesicle / clathrin binding / protein kinase A binding / regulation of locomotion / PTK6 promotes HIF1A stabilization / negative regulation of macroautophagy / neuromuscular junction development / protein kinase C inhibitor activity / regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of mitochondrial fission / Golgi organization / regulation of synaptic vesicle exocytosis / exploration behavior / microvillus / intracellular distribution of mitochondria / endoplasmic reticulum exit site / autolysosome / locomotory exploration behavior / Regulation of localization of FOXO transcription factors / negative regulation of Notch signaling pathway / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / MAP kinase kinase kinase activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / canonical Wnt signaling pathway / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to glucose starvation / presynaptic cytosol / Rho protein signal transduction / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / phagocytic vesicle / neuron projection morphogenesis / JNK cascade / cellular response to manganese ion / negative regulation of TORC1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of autophagy / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity
類似検索 - 分子機能
: / : / : / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc, COR-B domain / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain ...: / : / : / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc, COR-B domain / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein gamma / Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.96 Å
データ登録者Martinez Fiesco JA / Zhang P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: 14-3-3 binding maintains the Parkinson's associated kinase LRRK2 in an inactive state.
著者: Juliana A Martinez Fiesco / Alexandra Beilina / Astrid Alvarez de la Cruz / Ning Li / Riley D Metcalfe / Mark R Cookson / Ping Zhang /
要旨: Leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2) is an essential regulator in cellular signaling and a major contributor to Parkinson's disease (PD) pathogenesis. 14-3-3 proteins are critical modulators of LRRK2 ...Leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2) is an essential regulator in cellular signaling and a major contributor to Parkinson's disease (PD) pathogenesis. 14-3-3 proteins are critical modulators of LRRK2 activity, yet the structural basis of their interaction has remained unclear. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the LRRK2:14-3-3 autoinhibitory complex, revealing how a 14-3-3 dimer stabilizes an autoinhibited LRRK2 monomer through dual-site anchoring. The dimer engages both phosphorylated S910/S935 sites and the COR-A/B subdomains within the Roc-COR GTPase region. This spatial configuration constrains LRR domain mobility, reinforces the inactive conformation, and likely impedes LRRK2 dimerization and oligomer formation. Structure-guided mutagenesis studies show that PD-associated mutations at the COR:14-3-3 interface and within the GTPase domain weaken 14-3-3 binding and impair its inhibitory effect on LRRK2 kinase activity. Furthermore, we demonstrate that type I LRRK2 kinase inhibitor, which stabilizes the kinase domain in its active conformation, reduces 14-3-3 binding and promotes dephosphorylation at pS910 and pS935. Together, these findings provide a structural basis for understanding how LRRK2 is maintained in an inactive state, elucidate the mechanistic role of 14-3-3 in LRRK2 regulation, inform the interpretation of PD biomarkers, and suggest therapeutic strategies aimed at enhancing LRRK2-14-3-3 interactions to treat PD and related disorders.
履歴
登録2024年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45609.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 247.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 402 pix.
= 325.62 Å		0.81 Å/pix.
x 402 pix.
= 325.62 Å		0.81 Å/pix.
x 402 pix.
= 325.62 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.122
最小 - 最大-0.0017893222 - 2.3597667
平均 (標準偏差)0.0008398179 (±0.019723173)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ402402402
Spacing402402402
セルA=B=C: 325.62 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_45609_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45609_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45609_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer

全体名称: Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer
要素
  • 複合体: Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer
    • 複合体: LRRK2
      • タンパク質・ペプチド: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
    • 複合体: 14-3-3 dimer
      • タンパク質・ペプチド: 14-3-3 protein gamma
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer

超分子名称: Complex of LRRK2 monomer with 14-3-3 dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 342.7 kDa/nm

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超分子 #2: LRRK2

超分子名称: LRRK2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: 14-3-3 dimer

超分子名称: 14-3-3 dimer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 14-3-3 protein gamma

分子名称: 14-3-3 protein gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 30.436814 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSHHHHHHS GENLYFQGMV DREQLVQKAR LAEQAERYDD MAAAMKNVTE LNEPLSNEER NLLSVAYKNV VGARRSSWRV ISSIEQKTS ADGNEKKIEM VRAYREKIEK ELEAVCQDVL SLLDNYLIKN CSETQYESKV FYLKMKGDYY RYLAEVATGE K RATVVESS ...文字列:
MGSHHHHHHS GENLYFQGMV DREQLVQKAR LAEQAERYDD MAAAMKNVTE LNEPLSNEER NLLSVAYKNV VGARRSSWRV ISSIEQKTS ADGNEKKIEM VRAYREKIEK ELEAVCQDVL SLLDNYLIKN CSETQYESKV FYLKMKGDYY RYLAEVATGE K RATVVESS EKAYSEAHEI SKEHMQPTHP IRLGLALNYS VFYYEIQNAP EQACHLAKTA FDDAIAELDT LNEDSYKDST LI MQLLRDN LTLWTSDQQD DDGGEGNN

UniProtKB: 14-3-3 protein gamma

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分子 #2: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2

分子名称: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 290.652188 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGSDYKDHDG DYKDHDIDYK DDDDKLGLEV LFQGPMASGS CQGCEEDEET LKKLIVRLNN VQEGKQIETL VQILEDLLVF TYSEHASKL FQGKNIHVPL LIVLDSYMRV ASVQQVGWSL LCKLIEVCPG TMQSLMGPQD VGNDWEVLGV HQLILKMLTV H NASVNLSV ...文字列:
MGSDYKDHDG DYKDHDIDYK DDDDKLGLEV LFQGPMASGS CQGCEEDEET LKKLIVRLNN VQEGKQIETL VQILEDLLVF TYSEHASKL FQGKNIHVPL LIVLDSYMRV ASVQQVGWSL LCKLIEVCPG TMQSLMGPQD VGNDWEVLGV HQLILKMLTV H NASVNLSV IGLKTLDLLL TSGKITLLIL DEESDIFMLI FDAMHSFPAN DEVQKLGCKA LHVLFERVSE EQLTEFVENK DY MILLSAL TNFKDEEEIV LHVLHCLHSL AIPCNNVEVL MSGNVRCYNI VVEAMKAFPM SERIQEVSCC LLHRLTLGNF FNI LVLNEV HEFVVKAVQQ YPENAALQIS ALSCLALLTE TIFLNQDLEE KNENQENDDE GEEDKLFWLE ACYKALTWHR KNKH VQEAA CWALNNLLMY QNSLHEKIGD EDGHFPAHRE VMLSMLMHSS SKEVFQASAN ALSTLLEQNV NFRKILLSKG IHLNV LELM QKHIHSPEVA ESGCKMLNHL FEGSNTSLDI MAAVVPKILT VMKRHETSLP VQLEALRAIL HFIVPGMPEE SREDTE FHH KLNMVKKQCF KNDIHKLVLA ALNRFIGNPG IQKCGLKVIS SIVHFPDALE MLSLEGAMDS VLHTLQMYPD DQEIQCL GL SLIGYLITKK NVFIGTGHLL AKILVSSLYR FKDVAEIQTK GFQTILAILK LSASFSKLLV HHSFDLVIFH QMSSNIME Q KDQQFLNLCC KCFAKVAMDD YLKNVMLERA CDQNNSIMVE CLLLLGADAN QAKEGSSLIC QVCEKESSPK LVELLLNSG SREQDVRKAL TISIGKGDSQ IISLLLRRLA LDVANNSICL GGFCIGKVEP SWLGPLFPDK TSNLRKQTNI ASTLARMVIR YQMKSAVEE GTASGSDGNF SEDVLSKFDE WTFIPDSSMD SVFAQSDDLD SEGSEGSFLV KKKSN(SEP)ISVG EFYRDAV LQ RCSPNLQRHS N(SEP)LGPIFDHE DLLKRKRKIL SSDDSLRSSK LQSHMRHSDS ISSLASEREY ITSLDLSANE LRDI DALSQ KCCISVHLEH LEKLELHQNA LTSFPQQLCE TLKSLTHLDL HSNKFTSFPS YLLKMSCIAN LDVSRNDIGP SVVLD PTVK CPTLKQFNLS YNQLSFVPEN LTDVVEKLEQ LILEGNKISG ICSPLRLKEL KILNLSKNHI SSLSENFLEA CPKVES FSA RMNFLAAMPF LPPSMTILKL SQNKFSCIPE AILNLPHLRS LDMSSNDIQY LPGPAHWKSL NLRELLFSHN QISILDL SE KAYLWSRVEK LHLSHNKLKE IPPEIGCLEN LTSLDVSYNL ELRSFPNEMG KLSKIWDLPL DELHLNFDFK HIGCKAKD I IRFLQQRLKK AVPYNRMKLM IVGNTGSGKT TLLQQLMKTK KSDLGMQSAT VGIDVKDWPI QIRDKRKRDL VLNVWDFAG REEFYSTHPH FMTQRALYLA VYDLSKGQAE VDAMKPWLFN IKARASSSPV ILVGTHLDVS DEKQRKACMS KITKELLNKR GFPAIRDYH FVNATEESDA LAKLRKTIIN ESLNFKIRDQ LVVGQLIPDC YVELEKIILS ERKNVPIEFP VIDRKRLLQL V RENQLQLD ENELPHAVHF LNESGVLLHF QDPALQLSDL YFVEPKWLCK IMAQILTVKV EGCPKHPKGI ISRRDVEKFL SK KRKFPKN YMSQYFKLLE KFQIALPIGE EYLLVPSSLS DHRPVIELPH CENSEIIIRL YEMPYFPMGF WSRLINRLLE ISP YMLSGR ERALRPNRMY WRQGIYLNWS PEAYCLVGSE VLDNHPESFL KITVPSCRKG CILLGQVVDH IDSLMEEWFP GLLE IDICG EGETLLKKWA LYSFNDGEEH QKILLDDLMK KAEEGDLLVN PDQPRLTIPI SQIAPDLILA DLPRNIMLNN DELEF EQAP EFLLGDGSFG SVYRAAYEGE EVAVKIFNKH TSLRLLRQEL VVLCHLHHPS LISLLAAGIR PRMLVMELAS KGSLDR LLQ QDKASLTRTL QHRIALHVAD GLRYLHSAMI IYRDLKPHNV LLFTLYPNAA IIAKIADYGI AQYCCRMGIK TSEGTPG FR APEVARGNVI YNQQADVYSF GLLLYDILTT GGRIVEGLKF PNEFDELEIQ GKLPDPVKEY GCAPWPMVEK LIKQCLKE N PQERPTSAQV FDILNSAELV CLTRRILLPK NVIVECMVAT HHNSRNASIW LGCGHTDRGQ LSFLDLNTEG YTSEEVADS RILCLALVHL PVEKESWIVS GTQSGTLLVI NTEDGKKRHT LEKMTDSVTC LYCNSFSKQS KQKNFLLVGT ADGKLAIFED KTVKLKGAA PLKILNIGNV STPLMCLSES TNSTERNVMW GGCGTKIFSF SNDFTIQKLI ETRTSQLFSY AAFSDSNIIT V VVDTALYI AKQNSPVVEV WDKKTEKLCG LIDCVHFLRE VMVKENKESK HKMSYSGRVK TLCLQKNTAL WIGTGGGHIL LL DLSTRRL IRVIYNFCNS VRVMMTAQLG SLKNVMLVLG YNRKNTEGTQ KQKEIQSCLT VWDINLPHEV QNLEKHIEVR KEL AEKMRR TSVE

UniProtKB: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2

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分子 #3: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8.3
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 60.8 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7lhw

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 432285
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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