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- EMDB-45556: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45556
タイトル20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14
マップデータLocally refined map from D7 symmetry expanded particles
試料
  • 複合体: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14
    • タンパク質・ペプチド: 20S Proteasome core particle alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: 20S Proteasome core particle beta subunit
キーワードProteasome / Proteolysis / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host defenses / zymogen binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process ...symbiont-mediated perturbation of host defenses / zymogen binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Zeytuni N / Uday AB / Vahidi S / Turner M
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT451412 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN/03031-2022 カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for allosteric modulation of M. tuberculosis proteasome core particle.
著者: Madison Turner / Adwaith B Uday / Algirdas Velyvis / Enrico Rennella / Natalie Zeytuni / Siavash Vahidi /
要旨: The Mycobacterium tuberculosis (Mtb) proteasome system selectively degrades damaged or misfolded proteins and is crucial for the pathogen's survival within the host. Targeting the 20S core particle ...The Mycobacterium tuberculosis (Mtb) proteasome system selectively degrades damaged or misfolded proteins and is crucial for the pathogen's survival within the host. Targeting the 20S core particle (CP) offers a viable strategy for developing tuberculosis treatments. The activity of Mtb 20S CP, like that of its eukaryotic counterpart, is allosterically regulated, yet the specific conformations involved have not been captured in high-resolution structures to date. Here, we use single-particle electron cryomicroscopy and H/D exchange mass spectrometry to determine the Mtb 20S CP structure in an auto-inhibited state that is distinguished from the canonical resting state by the conformation of switch helices at the α/β interface. The rearrangement of these helices collapses the S1 pocket, effectively inhibiting substrate binding. Biochemical experiments show that the Mtb 20S CP activity can be altered through allosteric sites far from the active site. Our findings underscore the potential of targeting allostery to develop antituberculosis therapeutics.
履歴
登録2024年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45556.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45556.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally refined map from D7 symmetry expanded particles
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 383.04 Å		0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 383.04 Å		0.86 Å/pix.
x 448 pix.
= 383.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.855 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 33.799999999999997
最小 - 最大-36.358989999999999 - 123.053420000000003
平均 (標準偏差)0.23985636 (±4.4479747)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 383.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Locally refined half map from D7 symmetry expanded particles

ファイルemd_45556_half_map_1.map
注釈Locally refined half map from D7 symmetry expanded particles
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Locally refined half map from D7 symmetry expanded particles

ファイルemd_45556_half_map_2.map
注釈Locally refined half map from D7 symmetry expanded particles
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14

全体名称: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14
要素
  • 複合体: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14
    • タンパク質・ペプチド: 20S Proteasome core particle alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: 20S Proteasome core particle beta subunit

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超分子 #1: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14

超分子名称: 20S Proteasome core particle beta-T1A mutant intermediate frame 14
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: 20S Proteasome core particle alpha subunit

分子名称: 20S Proteasome core particle alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSFPYFISPE QAMRERSELA RKGIARAKSV VALAYAGGVL FVAENPSRSL QKISELYDRV GFAAAGKFNE FDNLRRGGIQ FADTRGYAYD RRDVTGRQLA NVYAQTLGTI FTEQAKPYEV ELCVAEVAHY GETKRPELYR ITYDGSIADE PHFVVMGGTT EPIANALKES ...文字列:
MSFPYFISPE QAMRERSELA RKGIARAKSV VALAYAGGVL FVAENPSRSL QKISELYDRV GFAAAGKFNE FDNLRRGGIQ FADTRGYAYD RRDVTGRQLA NVYAQTLGTI FTEQAKPYEV ELCVAEVAHY GETKRPELYR ITYDGSIADE PHFVVMGGTT EPIANALKES YAENASLTDA LRIAVAALRA GSADTSGGDQ PTLGVASLEV AVLDANRPRR AFRRITGSAL QALLVDQESP QSDGESSG

UniProtKB: Proteasome subunit alpha

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分子 #2: 20S Proteasome core particle beta subunit

分子名称: 20S Proteasome core particle beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: 20S proteasome core particle beta subunit lacking the propeptide (lacking the first 57 residues) and a mutation at the active site Threonine (T1A)
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: ATIVALKYPG GVVMAGDRRS TQGNMISGRD VRKVYITDDY TATGIAGTAA VAVEFARLYA VELEHYEKLE GVPLTFAGKI NRLAIMVRGN LAAAMQGLLA LPLLAGYDIH ASDPQSAGRI VSFDAAGGWN IEEEGYQAVG SGSLFAKSSM KKLYSQVTDG DSGLRVAVEA ...文字列:
ATIVALKYPG GVVMAGDRRS TQGNMISGRD VRKVYITDDY TATGIAGTAA VAVEFARLYA VELEHYEKLE GVPLTFAGKI NRLAIMVRGN LAAAMQGLLA LPLLAGYDIH ASDPQSAGRI VSFDAAGGWN IEEEGYQAVG SGSLFAKSSM KKLYSQVTDG DSGLRVAVEA LYDAADDDSA TGGPDLVRGI FPTAVIIDAD GAVDVPESRI AELARAIIES RSGADTFGSD GGEK

UniProtKB: Proteasome subunit beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
50.0 mMNaH2PO4Sodium phosphate monobasic
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.75 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio model generated in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
詳細: The particles used are D7 symmetry expanded and the number of particles mentioned is after symmetry expansion.
使用した粒子像数: 615889
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4) / 詳細: Homogenous refinement in cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
詳細: Local refinement in cryoSPARC using symmetry expanded particles
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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