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- EMDB-45398: Aminopeptidase N open state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45398
タイトルAminopeptidase N open state
マップデータAminopeptidase N open state
試料
  • 複合体: Aminopeptidase N
    • タンパク質・ペプチド: Aminopeptidase N
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: ZINC ION
キーワードhuman / kidney / Aminopeptidase N / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane ...alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane / metallopeptidase activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy ...Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Lyu M / Zhang Z / Tringides M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Aminopeptidase N open state
著者: Lyu M / Zhang Z
履歴
登録2024年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45398.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45398.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Aminopeptidase N open state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.43276143 - 0.95058805
平均 (標準偏差)-0.0006001737 (±0.025118543)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 342.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_45398_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_45398_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Aminopeptidase N

全体名称: Aminopeptidase N
要素
  • 複合体: Aminopeptidase N
    • タンパク質・ペプチド: Aminopeptidase N
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Aminopeptidase N

超分子名称: Aminopeptidase N / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Aminopeptidase N

分子名称: Aminopeptidase N / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: membrane alanyl aminopeptidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.641078 KDa
配列文字列: MAKGFYISKS LGILGILLGV AAVCTIIALS VVYSQEKNKN ANSSPVASTT PSASATTNPA SATTLDQSKA WNRYRLPNTL KPDSYRVTL RPYLTPNDRG LYVFKGSSTV RFTCKEATDV IIIHSKKLNY TLSQGHRVVL RGVGGSQPPD IDKTELVEPT E YLVVHLKG ...文字列:
MAKGFYISKS LGILGILLGV AAVCTIIALS VVYSQEKNKN ANSSPVASTT PSASATTNPA SATTLDQSKA WNRYRLPNTL KPDSYRVTL RPYLTPNDRG LYVFKGSSTV RFTCKEATDV IIIHSKKLNY TLSQGHRVVL RGVGGSQPPD IDKTELVEPT E YLVVHLKG SLVKDSQYEM DSEFEGELAD DLAGFYRSEY MEGNVRKVVA TTQMQAADAR KSFPCFDEPA MKAEFNITLI HP KDLTALS NMLPKGPSTP LPEDPNWNVT EFHTTPKMST YLLAFIVSEF DYVEKQASNG VLIRIWARPS AIAAGHGDYA LNV TGPILN FFAGHYDTPY PLPKSDQIGL PDFNAGAMEN WGLVTYRENS LLFDPLSSSS SNKERVVTVI AHELAHQWFG NLVT IEWWN DLWLNEGFAS YVEYLGADYA EPTWNLKDLM VLNDVYRVMA VDALASSHPL STPASEINTP AQISELFDAI SYSKG ASVL RMLSSFLSED VFKQGLASYL HTFAYQNTIY LNLWDHLQEA VNNRSIQLPT TVRDIMNRWT LQMGFPVITV DTSTGT LSQ EHFLLDPDSN VTRPSEFNYV WIVPITSIRD GRQQQDYWLI DVRAQNDLFS TSGNEWVLLN LNVTGYYRVN YDEENWR KI QTQLQRDHSA IPVINRAQII NDAFNLASAH KVPVTLALNN TLFLIEERQY MPWEAALSSL SYFKLMFDRS EVYGPMKN Y LKKQVTPLFI HFRNNTNNWR EIPENLMDQY SEVNAISTAC SNGVPECEEM VSGLFKQWME NPNNNPIHPN LRSTVYCNA IAQGGEEEWD FAWEQFRNAT LVNEADKLRA ALACSKELWI LNRYLSYTLN PDLIRKQDAT STIISITNNV IGQGLVWDFV QSNWKKLFN DYGGGSFSFS NLIQAVTRRF STEYELQQLE QFKKDNEETG FGSGTRALEQ ALEKTKANIK WVKENKEVVL Q WFTENSK

UniProtKB: Aminopeptidase N

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18851
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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