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- EMDB-45126: Apo HerA of HerA-Duf4297 supramolecular complex in anti-phage defense -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45126
タイトルApo HerA of HerA-Duf4297 supramolecular complex in anti-phage defense
マップデータDeepEmhancer version of cryosparc map
試料
  • 複合体: Homo-oligomeric hexamer HerA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding protein
キーワードComplex / topoisomerase / ATPase / ANTIVIRAL PROTEIN
機能・相同性Helicase HerA-like / Helicase HerA, central domain / Helicase HerA, central domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ATP binding / ATP-binding protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Rish A / Fosuah E / Fu TM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GR128399 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM144293-01 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Architecture remodeling activates the HerA-DUF anti-phage defense system.
著者: Anthony D Rish / Elizabeth Fosuah / Zhangfei Shen / Ila A Marathe / Vicki H Wysocki / Tian-Min Fu /
要旨: Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based ...Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based genomic analyses, we found DUF homologs to be universally distributed across diverse bacterial immune systems. Notably, one such homolog, Cap4, is a nuclease. Inspired by this evolutionary clue, we tested DUF's nuclease activity and observed that DUF cleaves DNA substrates only when bound to its partner protein HerA. To dissect the mechanism of DUF activation, we determined the structures of DUF and HerA-DUF. Although DUF forms large oligomeric assemblies both alone and with HerA, oligomerization alone was insufficient to elicit nuclease activity. Instead, HerA binding induces a profound architecture remodeling that propagates throughout the complex. This remodeling reconfigures DUF into an active nuclease capable of robust DNA cleavage. Together, we highlight an architecture remodeling-driven mechanism that may inform the activation of other immune systems.
履歴
登録2024年5月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45126.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45126.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEmhancer version of cryosparc map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.45 Å/pix.
x 384 pix.
= 172.762 Å		0.45 Å/pix.
x 384 pix.
= 172.762 Å		0.45 Å/pix.
x 384 pix.
= 172.762 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.4499 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.042428195 - 1.9978547
平均 (標準偏差)0.007285171 (±0.054929785)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 172.7616 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: cryosparc refined map at 3.26A by fsc

ファイルemd_45126_additional_1.map
注釈cryosparc refined map at 3.26A by fsc
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_45126_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_45126_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homo-oligomeric hexamer HerA

全体名称: Homo-oligomeric hexamer HerA
要素
  • 複合体: Homo-oligomeric hexamer HerA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding protein

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超分子 #1: Homo-oligomeric hexamer HerA

超分子名称: Homo-oligomeric hexamer HerA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: ATP-binding protein

分子名称: ATP-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
分子量理論値: 67.182125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKIGSVIESS PHSILVKIDT LKIFEKAKSA LQIGKYLKIQ EGNHNFVLCV IQNIKISTDK DEDIFILTVQ PVGIFKGEEF FQGNSMLPS PTEPVFLVED DILNKIFSNE KTKIFHLGNL AQNEEVSFTL DGDKFFSKHV AVVGSTGSGK SCAVAKILQN V VGINDARN ...文字列:
MKIGSVIESS PHSILVKIDT LKIFEKAKSA LQIGKYLKIQ EGNHNFVLCV IQNIKISTDK DEDIFILTVQ PVGIFKGEEF FQGNSMLPS PTEPVFLVED DILNKIFSNE KTKIFHLGNL AQNEEVSFTL DGDKFFSKHV AVVGSTGSGK SCAVAKILQN V VGINDARN INKSDKKNSH IIIFDIHSEY KSAFEIDKNE DFNLNYLDVE KLKLPYWLMN SEELETLFIE SNEQNSHNQV SQ FKRAVVL NKEKYNPEFK KITYDSPVYF NINEVFNYIY NLNEEVINKI EGEPSLPKLS NGELVENRQI YFNEKLEFTS SNT SKATKA SNGPFNGEFN RFLSRFETKL TDKRLEFLLL NQDVEENSKY RTEHFEDILK QFMGYLDRSN VSIIDLSGIP FEVL SITIS LISRLIFDFA FHYSKLQHQK DELNDIPFMI VCEEAHNYIP RTGGIEFKAA KKSIERIAKE GRKYGLSLMV VSQRP SEVS DTILSQCNNF INLRLTNIND QNYIKNLLPD NSRSISEILP TLGAGECLVV GDSTPIPSIV KLELPNPEPR SQSIKF HKK WSESWRTPSF EEVIMRWRKE NG

UniProtKB: ATP-binding protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 718668
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-9c1o:
Apo HerA of HerA-Duf4297 supramolecular complex in anti-phage defense

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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