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万見
- EMDB-45068: Class 31 model for combined refinement of Bacillus subtilis ribon... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45068
タイトルClass 31 model for combined refinement of Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードRibonucleotide Reductase / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase N-terminal / Ribonucleotide reductase, class 1b, subunit NrdE / Ribonucleotide reductase N-terminal / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain ...Ribonucleotide reductase N-terminal / Ribonucleotide reductase, class 1b, subunit NrdE / Ribonucleotide reductase N-terminal / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å
データ登録者Xu D / Thomas WC / Burnim AA / Ando N
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1942668 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1719875 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Conformational landscapes of a class I ribonucleotide reductase complex during turnover reveal intrinsic dynamics and asymmetry.
著者: Da Xu / William C Thomas / Audrey A Burnim / Nozomi Ando /
要旨: Understanding the structural dynamics associated with enzymatic catalysis has been a long-standing goal of biochemistry. With the advent of modern cryo-electron microscopy (cryo-EM), it has become ...Understanding the structural dynamics associated with enzymatic catalysis has been a long-standing goal of biochemistry. With the advent of modern cryo-electron microscopy (cryo-EM), it has become conceivable to redefine a protein's structure as the continuum of all conformations and their distributions. However, capturing and interpreting this information remains challenging. Here, we use classification and deep-learning-based analyses to characterize the conformational heterogeneity of a class I ribonucleotide reductase (RNR) during turnover. By converting the resulting information into physically interpretable 2D conformational landscapes, we demonstrate that RNR continuously samples a wide range of motions while maintaining surprising asymmetry to regulate the two halves of its turnover cycle. Remarkably, we directly observe the appearance of highly transient conformations needed for catalysis, as well as the interaction of RNR with its endogenous reductant thioredoxin also contributing to the asymmetry and dynamics of the enzyme complex. Overall, this work highlights the role of conformational dynamics in regulating key steps in enzyme mechanisms.
履歴
登録2024年5月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45068.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45068.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.584 Å		1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.584 Å		1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.584 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.015822558 - 0.026136626
平均 (標準偏差)-0.000008695463 (±0.00094886264)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 259.584 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45068_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45068_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex

全体名称: Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex
要素
  • 複合体: Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex

超分子名称: Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)

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分子 #1: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha

分子名称: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonucleoside-diphosphate reductase
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 80.791469 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSQNQVPKWI QLNNEIMIQK DGKFQFDKDK EAVHSYFVDY INQNTVFFHN LKEKLDYLVE NQYYEEEFLS LYSFEDIKEV FKTAYAKKF RFPSFMSAFK FYNDYALKTN DKKKILERYE DRISIVALFF ANGDTEKAKE YVNLMINQEY QPSTPTFLNA G RKRRGELV ...文字列:
MSQNQVPKWI QLNNEIMIQK DGKFQFDKDK EAVHSYFVDY INQNTVFFHN LKEKLDYLVE NQYYEEEFLS LYSFEDIKEV FKTAYAKKF RFPSFMSAFK FYNDYALKTN DKKKILERYE DRISIVALFF ANGDTEKAKE YVNLMINQEY QPSTPTFLNA G RKRRGELV SCFLLEVNDS LNDISRAIDI SMQLSKLGGG VSLNLSKLRA KGEAIKDVEN ATKGVVGVMK LLDNAFRYAD QM GQRQGSG AAYLNIFHRD INDFLDTKKI SADEDVRVKT LSIGVVIPDK FVELAREDKA AYVFYPHTIY KEYGQHMDEM DMN EMYDKF VDNPRVKKEK INPRKLLEKL AMLRSESGYP YIMFQDNVNK VHANNHISKV KFSNLCSEVL QASQVSSYTD YDEE DEIGL DISCNLGSLN ILNVMEHKSI EKTVKLATDS LTHVSETTDI RNAPAVRRAN KAMKSIGLGA MNLHGYLAQN GIAYE SPEA RDFANTFFMM VNFYSIQRSA EIAKEKGETF DQYEGSTYAT GEYFDKYVST DFSPKYEKIA NLFEGMHIPT TEDWKK LKA FVAEHGMYHS YRLCIAPTGS ISYVQSSTAS VMPIMERIEE RTYGNSKTYY PMPGLASNNW FFYKEAYDMD MFKVVDM IA TIQQHIDQGI SFTLFLKDTM TTRDLNRIDL YAHHRGIKTI YYARTKDTGQ DSCLSCVV

UniProtKB: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit alpha

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分子 #2: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta

分子名称: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonucleoside-diphosphate reductase
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 40.720992 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MMTKIYDAAN WSKHEDDFTQ MFYNQNVKQF WLPEEIALNG DLLTWKYLGK NEQDTYMKVL AGLTLLDTE QGNTGMPIVA EHVDGHQRKA VLNFMAMMEN AVHAKSYSNI FMTLAPTETI NEVFEWVKQN KYLQKKAQMI V GLYKAIQK ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MMTKIYDAAN WSKHEDDFTQ MFYNQNVKQF WLPEEIALNG DLLTWKYLGK NEQDTYMKVL AGLTLLDTE QGNTGMPIVA EHVDGHQRKA VLNFMAMMEN AVHAKSYSNI FMTLAPTETI NEVFEWVKQN KYLQKKAQMI V GLYKAIQK DDEISLFKAM VASVYLESFL FYSGFYYPLY FYGQGKLMQS GEIINLILRD EAIHGVYVGL LAQEIYNKQT EE KKAELRE FAIDLLNQLY ENELEYTEDL YDQVGLSHDV KKFIRYNANK ALMNLGFDPY FEEEDINPIV LNGLNTKTKS HDF FSMKGN GYKKATVEPL KDDDFYFEDE KEQI

UniProtKB: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: TTP
分子量理論値: 482.168 Da
Chemical component information

ChemComp-TTP:
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
詳細: 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 15 mM MgCl2, 5% (w/v) glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Consensus map from combined refinement
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 66000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

9byh

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelRigid-body docking of consensus model 9BYH containing alpha subunits and beta C-terminal tails

4dr0

residue_range: 16-290, source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelRigid-body docking of residues 16-290 from beta dimer model 4DR0
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9bzi:
Class 31 model for combined refinement of Bacillus subtilis ribonucleotide reductase complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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