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- EMDB-45038: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45038
タイトルCryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATPase inhibitor, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F1 subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F1 subunit epsilon
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase lipid-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードheart / ATP synthase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial depolarization / ATPase inhibitor activity / positive regulation of type 2 mitophagy / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway ...mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial depolarization / ATPase inhibitor activity / positive regulation of type 2 mitophagy / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / heme biosynthetic process / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / reactive oxygen species metabolic process / erythrocyte differentiation / ATPase binding / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / cell surface / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal ...Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma / ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 subunit epsilon / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase subunit alpha / ATPase inhibitor, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Zhang Z / Maharjan R / Tringides M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
著者: Zhang Z / Maharjan R / Tringides M
履歴
登録2024年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45038.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45038.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 547.84 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 547.84 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 547.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.30054083 - 1.1783404
平均 (標準偏差)0.008470523 (±0.027224496)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 547.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state

全体名称: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATPase inhibitor, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F1 subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F1 subunit epsilon
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase lipid-binding protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state

超分子名称: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 59.502258 KDa
配列文字列: MISGPLKIMT ADLLKGMVSK NALGSSFVAA RNLHASNTRL QKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQA EEMVEFSSGL KGMSLNLEPD NVGVVVFGND KLIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG P IGSKTRRR ...文字列:
MISGPLKIMT ADLLKGMVSK NALGSSFVAA RNLHASNTRL QKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQA EEMVEFSSGL KGMSLNLEPD NVGVVVFGND KLIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG P IGSKTRRR VGLKAPGIIP RISVREPMQT GIKAVDSLVP IGRGQRELII GDRQTGKTSI AIDTIINQKR FNDGTDEKKK LY CIYVAIG QKRSTVAQLV KRLTDADAMK YTIVVSATAS DAAPLQYLAP YSGCSMGEYF RDNGKHALII YDDLSKQAVA YRQ MSLLLR RPPGREAYPG DVFYLHSRLL ERAAKMNDAF GGGSLTALPV IETQAGDVSA YIPTNVISIT DGQIFLETEL FYKG IRPAI NVGLSVSRVG SAAQTRAMKQ VAGTMKLELA QYREVAAFAQ FGSDLDAATQ QLLSRGVRLT ELLKQGQYAP MAIEE QVAV IYAGVRGYLD KLEPSKITKF ENAFLSHVIS QHQALLGKIR ADGKISEETD AKLKEIVTNF LAGFEA

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 60.893625 KDa
配列文字列: MLRVISSKMI QRTCLLQSRP RPQLRGVGGQ TAAALSLYPG SAMLGFVGRV ASASASGALR GLSPSAPLPQ AQLLLRAAPA ALQPARDYA TQPSPSPKAG AATGRIVAVI GAVVDVQFDE GLPPILNALE VQGRETRLVL EVAQHLGEST VRTIAMDGTE G LVRGQKVL ...文字列:
MLRVISSKMI QRTCLLQSRP RPQLRGVGGQ TAAALSLYPG SAMLGFVGRV ASASASGALR GLSPSAPLPQ AQLLLRAAPA ALQPARDYA TQPSPSPKAG AATGRIVAVI GAVVDVQFDE GLPPILNALE VQGRETRLVL EVAQHLGEST VRTIAMDGTE G LVRGQKVL DSGAPIKIPV GPETLGRIMN VIGEPIDERG PIKTKQFAAI HAEAPEFMEM SVEQEILVTG IKVVDLLAPY AK GGKIGLF GGAGVGKTVL IMELINNVAK AHGGYSVFAG VGERTREGND LYHEMIESGV INLKDATSKV ALVYGQMNEP PGA RARVAL TGLTVAEYFR DQEGQDVLLF IDNIFRFTQA GSEVSALLGR IPSAVGYQPT LATDMGTMQE RITTTKKGSI TSVQ AIYVP ADDLTDPAPA TTFAHLDATT VLSRAIAELG IYPAVDPLDS TSRIMDPNIV GSEHYDVARG VQKILQDYKS LQDII AILG MDELSEEDKL TVSRARKIQR FLSQPFQVAE VFTGHLGKLV PLKETIKGFQ QILAGEYDHL PEQAFYMVGP IEEAVA KAD KLAEEHS

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #3: ATPase inhibitor, mitochondrial

分子名称: ATPase inhibitor, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 12.209655 KDa
配列文字列:
MAATALAVRS RIGAWSVWAM QSRGFSSDTP EGVRSGAGAV RDAGGAFGKK EQADEERYFR ARAREQLAAL KKHHENEISH HVKEIERLQ KEIERHKQSI KKLKNDDDD

UniProtKB: ATPase inhibitor, mitochondrial

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分子 #4: ATP synthase subunit gamma

分子名称: ATP synthase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 30.252846 KDa
配列文字列: MATLKDITRR LKSIKNIQKI TKSMKMVAAA KYARAERDLK PARVYGIGSL ALYEKADIKV PEDKKKHLII GVSSDRGLCG AIHSSVAKQ IKSEVANLTA AGKEVKIVGV GDKIRGILHR THSDQFLVTF KEVGRKPPTF GDASVIALEL LNSGYEFDEG S IIFNRFRS ...文字列:
MATLKDITRR LKSIKNIQKI TKSMKMVAAA KYARAERDLK PARVYGIGSL ALYEKADIKV PEDKKKHLII GVSSDRGLCG AIHSSVAKQ IKSEVANLTA AGKEVKIVGV GDKIRGILHR THSDQFLVTF KEVGRKPPTF GDASVIALEL LNSGYEFDEG S IIFNRFRS VISYKTEEKP IFSLDTVASA ESMSIYDDID ADVLRNYQEY SLANIIYYSL KESTTSEQSA RMTAMDNASK NA SEMIDKL TLTFNRTRQA VITKELIEII SGAAAL

UniProtKB: ATP synthase subunit gamma

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分子 #5: ATP synthase F1 subunit delta

分子名称: ATP synthase F1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 17.489729 KDa
配列文字列:
MLPATLLRRS GLGRVVRQAR AYAEAAAAPA SAAGPGQMSF TFASPTQVFF NGANVRQVDV PTQTGAFGIL ASHVPTLQVL RPGLVVVHA EDGTTSKYFV SSGSVTVNAD SSVQLLAEEA VTLDMLDPGV AKANLEKAQS ELLGAADEAS RAEIQIRIEA N EALVKALE

UniProtKB: ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial

+
分子 #6: ATP synthase F1 subunit epsilon

分子名称: ATP synthase F1 subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 14.774812 KDa
配列文字列:
FPFNNCREQT NSLNCLGLQA APRWTGAEGL RPLLPGLSLG THPGLSRTSA ACHGVGSPRP SWAARSEPTL TGPRDSTRRA HSSDIMVAY WRQAGLSYIR YSQICAKAVR DALKAEFKAN AEKTSGSNVK IVKVKKE

UniProtKB: ATP synthase F1 subunit epsilon

+
分子 #7: ATP synthase lipid-binding protein

分子名称: ATP synthase lipid-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 14.596909 KDa
配列文字列:
MFACTKLACT PALIRAGSRV AYRPISASVL SRPEARPGEG STVFNGAQNG VSQPIQREFQ TSAVSRDIDT AAKFIGAGAA TVGVAGSGA GIGTVFGSLI IGYARNPSLK QQLFSYAILG FALSEAMGLF CLMVAFLILF AM

UniProtKB: ATP synthase lipid-binding protein

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 19085
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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