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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4489 | |||||||||
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タイトル | Human CCT:mLST8 complex | |||||||||
マップデータ | CCT:mLST8 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | CCT / folding / WD40 / mLST8 / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / cell projection / mRNA 3'-UTR binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / cilium / mRNA 5'-UTR binding / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / azurophil granule lumen / G-protein beta-subunit binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Cuellar J / Santiago C / Ludlam WG / Bueno-Carrasco MT / Valpuesta JM / Willardson BM | |||||||||
資金援助 | 米国, スペイン, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Structural and functional analysis of the role of the chaperonin CCT in mTOR complex assembly. 著者: Jorge Cuéllar / W Grant Ludlam / Nicole C Tensmeyer / Takuma Aoba / Madhura Dhavale / César Santiago / M Teresa Bueno-Carrasco / Michael J Mann / Rebecca L Plimpton / Aman Makaju / Sarah ...著者: Jorge Cuéllar / W Grant Ludlam / Nicole C Tensmeyer / Takuma Aoba / Madhura Dhavale / César Santiago / M Teresa Bueno-Carrasco / Michael J Mann / Rebecca L Plimpton / Aman Makaju / Sarah Franklin / Barry M Willardson / José M Valpuesta / 要旨: The mechanistic target of rapamycin (mTOR) kinase forms two multi-protein signaling complexes, mTORC1 and mTORC2, which are master regulators of cell growth, metabolism, survival and autophagy. Two ...The mechanistic target of rapamycin (mTOR) kinase forms two multi-protein signaling complexes, mTORC1 and mTORC2, which are master regulators of cell growth, metabolism, survival and autophagy. Two of the subunits of these complexes are mLST8 and Raptor, β-propeller proteins that stabilize the mTOR kinase and recruit substrates, respectively. Here we report that the eukaryotic chaperonin CCT plays a key role in mTORC assembly and signaling by folding both mLST8 and Raptor. A high resolution (4.0 Å) cryo-EM structure of the human mLST8-CCT intermediate isolated directly from cells shows mLST8 in a near-native state bound to CCT deep within the folding chamber between the two CCT rings, and interacting mainly with the disordered N- and C-termini of specific CCT subunits of both rings. These findings describe a unique function of CCT in mTORC assembly and a distinct binding site in CCT for mLST8, far from those found for similar β-propeller proteins. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4489.map.gz | 3.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4489-v30.xml emd-4489.xml | 30.5 KB 30.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4489_fsc.xml | 7.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4489.png | 335.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4489.cif.gz | 9.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4489 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4489 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4489_validation.pdf.gz | 475.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4489_full_validation.pdf.gz | 475.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4489_validation.xml.gz | 9.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_4489_validation.cif.gz | 12.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4489 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4489 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4489.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | CCT:mLST8 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.37 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : CCT:mLST8 complex
+超分子 #1: CCT:mLST8 complex
+分子 #1: T-complex protein 1 subunit alpha
+分子 #2: T-complex protein 1 subunit beta
+分子 #3: T-complex protein 1 subunit delta
+分子 #4: T-complex protein 1 subunit epsilon
+分子 #5: T-complex protein 1 subunit gamma
+分子 #6: T-complex protein 1 subunit eta
+分子 #7: T-complex protein 1 subunit theta
+分子 #8: T-complex protein 1 subunit zeta
+分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5576 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 36.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
得られたモデル | PDB-6qb8: |