[日本語] English
万見
- EMDB-44832: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44832
タイトル50S assembly intermediate 45SYphC Class 1
マップデータ
試料
  • 複合体: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1
キーワードRibosome / ribosome assembly / YphC
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Arpin D / Ortega J
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: The binding of RbgA to a critical 50S assembly intermediate facilitates YphC function in bacterial ribosomal assembly.
著者: Dominic Arpin / Armando Palacios / Kaustuv Basu / Joaquin Ortega /
要旨: The intricate process of 50S ribosomal subunit assembly in Bacillus subtilis involves multiple parallel pathways converging into a crucial intermediate known as the 45S particle. RbgA and YphC, play ...The intricate process of 50S ribosomal subunit assembly in Bacillus subtilis involves multiple parallel pathways converging into a crucial intermediate known as the 45S particle. RbgA and YphC, play pivotal roles in completing the maturation of the functional sites in the 45S particle. In this work, we found that RbgA and YphC can independently bind the 45S particle with high affinity, but when RbgA binds first to the particle, it significantly increases the binding affinity of YphC. Using cryo-electron microscopy, we determined that the changes exerted by RbgA and YphC when binding independently closely resemble those observed when the two factors bind to the 45S particle simultaneously. However, the structural analysis revealed that RbgA binding causes a conformational change that uncovers the binding site for YphC, thus increasing its binding affinity. We concluded that the functional interplay between RbgA and YphC primarily revolves around one factor promoting the binding of the other, rather than the binding of the two factors inducing entirely new conformational changes compared with those induced by the factors individually. These results highlight the synergic mechanism between two essential assembly factors, underscoring the intricate mechanism bacteria use to maximize the efficiency of the ribosome assembly process.
履歴
登録2024年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月25日-
マップ公開2024年12月25日-
更新2025年1月29日-
現状2025年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_44832.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44832.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 290.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 424 pix.
= 362.52 Å		0.86 Å/pix.
x 424 pix.
= 362.52 Å		0.86 Å/pix.
x 424 pix.
= 362.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.855 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.139
最小 - 最大-0.11897178 - 0.59545106
平均 (標準偏差)0.0030894738 (±0.02883486)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ424424424
Spacing424424424
セルA=B=C: 362.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: #1

ファイルemd_44832_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_44832_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_44832_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1

全体名称: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1
要素
  • 複合体: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1

-
超分子 #1: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1

超分子名称: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.75 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 514163
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る