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- EMDB-44828: Membrane-bound AMPH-1 tube in the presence of GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44828
タイトルMembrane-bound AMPH-1 tube in the presence of GTP
マップデータ
試料
  • 複合体: Membrane-bound AMPH-1 tube
    • タンパク質・ペプチド: Amphiphysin
キーワードmembrane tubulation protein complex / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid tube assembly involved in organelle fission / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / nucleus localization / nucleus organization / recycling endosome / phospholipid binding / nuclear envelope / perinuclear region of cytoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Wang Y / Gai W / Zhang J / Rye H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR) 米国
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2023
タイトル: GTP-stimulated membrane fission by the N-BAR protein AMPH-1.
著者: Lauren Kustigian / Xue Gong / Wei Gai / Jirapat Thongchol / Junjie Zhang / Jason Puchalla / Chavela M Carr / Hays S Rye /
要旨: Membrane-enclosed transport carriers sort biological molecules between stations in the cell in a dynamic process that is fundamental to the physiology of eukaryotic organisms. While much is known ...Membrane-enclosed transport carriers sort biological molecules between stations in the cell in a dynamic process that is fundamental to the physiology of eukaryotic organisms. While much is known about the formation and release of carriers from specific intracellular membranes, the mechanism of carrier formation from the recycling endosome, a compartment central to cellular signaling, remains to be resolved. In Caenorhabditis elegans, formation of transport carriers from the recycling endosome requires the dynamin-like, Eps15-homology domain (EHD) protein, RME-1, functioning with the Bin/Amphiphysin/Rvs (N-BAR) domain protein, AMPH-1. Here we show, using a free-solution single-particle technique known as burst analysis spectroscopy (BAS), that AMPH-1 alone creates small, tubular-vesicular products from large, unilamellar vesicles by membrane fission. Membrane fission requires the amphipathic H0 helix of AMPH-1 and is slowed in the presence of RME-1. Unexpectedly, AMPH-1-induced membrane fission is stimulated in the presence of GTP. Furthermore, the GTP-stimulated membrane fission activity seen for AMPH-1 is recapitulated by the heterodimeric N-BAR amphiphysin protein from yeast, Rvs161/167p, strongly suggesting that GTP-stimulated membrane fission is a general property of this important class of N-BAR proteins.
履歴
登録2024年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44828.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44828.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 546.816 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 546.816 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 546.816 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.068 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0627
最小 - 最大-0.10483692 - 0.17351389
平均 (標準偏差)0.0044093383 (±0.021613186)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 546.816 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44828_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44828_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Membrane-bound AMPH-1 tube

全体名称: Membrane-bound AMPH-1 tube
要素
  • 複合体: Membrane-bound AMPH-1 tube
    • タンパク質・ペプチド: Amphiphysin

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超分子 #1: Membrane-bound AMPH-1 tube

超分子名称: Membrane-bound AMPH-1 tube / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Membrane-bound AMPH-1 tubulation of Caenorhabditis elegans
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 170 KDa

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分子 #1: Amphiphysin

分子名称: Amphiphysin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 27.430049 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADLFNKHLK KATNRTKEKL LEGIGKAKAT QDEVFDQHAA NLNKQSKSCE KLHKDVKNYS SALRTLLSAE KQLRDTIRDA YEPEWPDRE HLTAIFDNLD IQTNELEKTV CDDLPQTVTQ YVNQFPDLKK KIEKRGRKLV DYDSAKNSFN SVKASSKKDN D PKLAKATM ...文字列:
MADLFNKHLK KATNRTKEKL LEGIGKAKAT QDEVFDQHAA NLNKQSKSCE KLHKDVKNYS SALRTLLSAE KQLRDTIRDA YEPEWPDRE HLTAIFDNLD IQTNELEKTV CDDLPQTVTQ YVNQFPDLKK KIEKRGRKLV DYDSAKNSFN SVKASSKKDN D PKLAKATM ELQAAEQMYT EMNNELLEIL PAVFDSRITF FVDTLQTLFN ANSVYQTDAS KFHKQIVMQL DKLGESMDYL

UniProtKB: Amphiphysin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: C4H11NO3 / 構成要素 - 名称: Tris / 詳細: 50mM Tris, 300 NaCl, 1mM MgCl2, 1mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 25.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 50.2 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -33.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 43581
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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