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万見
- EMDB-44825: DdmD dimer apoprotein (CASP target) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44825
タイトルDdmD dimer apoprotein (CASP target)
マップデータ
試料
  • 複合体: DdmD apo dimer
    • タンパク質・ペプチド: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein
キーワードDdmD / helicase / nuclease / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌) / Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bravo JPK / Taylor DW
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Welch FoundationF-1938 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM138348 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Plasmid targeting and destruction by the DdmDE bacterial defence system.
著者: Jack P K Bravo / Delisa A Ramos / Rodrigo Fregoso Ocampo / Caiden Ingram / David W Taylor /
要旨: Although eukaryotic Argonautes have a pivotal role in post-transcriptional gene regulation through nucleic acid cleavage, some short prokaryotic Argonaute variants (pAgos) rely on auxiliary nuclease ...Although eukaryotic Argonautes have a pivotal role in post-transcriptional gene regulation through nucleic acid cleavage, some short prokaryotic Argonaute variants (pAgos) rely on auxiliary nuclease factors for efficient foreign DNA degradation. Here we reveal the activation pathway of the DNA defence module DdmDE system, which rapidly eliminates small, multicopy plasmids from the Vibrio cholerae seventh pandemic strain (7PET). Through a combination of cryo-electron microscopy, biochemistry and in vivo plasmid clearance assays, we demonstrate that DdmE is a catalytically inactive, DNA-guided, DNA-targeting pAgo with a distinctive insertion domain. We observe that the helicase-nuclease DdmD transitions from an autoinhibited, dimeric complex to a monomeric state upon loading of single-stranded DNA targets. Furthermore, the complete structure of the DdmDE-guide-target handover complex provides a comprehensive view into how DNA recognition triggers processive plasmid destruction. Our work establishes a mechanistic foundation for how pAgos utilize ancillary factors to achieve plasmid clearance, and provides insights into anti-plasmid immunity in bacteria.
履歴
登録2024年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44825.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44825.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å		0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å		0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.306809 - 0.6237094
平均 (標準偏差)-0.00011458196 (±0.013727133)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 360.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44825_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44825_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DdmD apo dimer

全体名称: DdmD apo dimer
要素
  • 複合体: DdmD apo dimer
    • タンパク質・ペプチド: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein

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超分子 #1: DdmD apo dimer

超分子名称: DdmD apo dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
分子量理論値: 211.54 KDa

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分子 #1: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein

分子名称: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
分子量理論値: 136.145297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNVSIEEFTH FDFQLVPEPS PLDLVITESL KNHIEVNGVK SGALLPLPFQ TGIGKTYTAL NFLLQQMLEQ VRSELKEENT GKKSKRLLY YVTDSVDNVV SAKADLLKLI EKQTVKGEPR FTLEQQEYLK AQIVHLPNQS EQLLQCSDAV LNDVLIGFNL N AERDVQAE ...文字列:
MNVSIEEFTH FDFQLVPEPS PLDLVITESL KNHIEVNGVK SGALLPLPFQ TGIGKTYTAL NFLLQQMLEQ VRSELKEENT GKKSKRLLY YVTDSVDNVV SAKADLLKLI EKQTVKGEPR FTLEQQEYLK AQIVHLPNQS EQLLQCSDAV LNDVLIGFNL N AERDVQAE WSAISGLRRH ASNPEVKISL NRQAGYFYRN LIDRLQKKQK GADRVLLSGS LLASVETLLP GEKIRNGSAH VA FLTTSKF LKGFHNTRSR YSPLRDLSGA VLIIDEIDKQ NQVILSELCK QQAQDLIWAI RTLRANFRDH QLESSPRYDK IED LFEPLR ERLEEFGTNW NLAFAFNTEG ANLNERPVRL FSDRSFTHVS SATHKLSLKS DFLRRKNLIF SDEKVEGSLI EKHG LLTRF VNEADVIYQW FLGTMRKAVF QYWENVRGLE IEVRENRSLE GTFQEAVQSL LTHFNLQEFE SAVYESFDTR GLRQS AGGK ANKLSSSKSY HHTGLKLVEV AHNQGTRDTV NCKASFLNTS PSGVLADMVD AGAVILGISA TARADTVIHN FDFKYL NER LGNKLLSLSR EQKQRVNNYY HSRRNYKDNG VVLTVKYLNS RDAFLDALLE EYKPEARSSH FILNHYLGIA ESEQAFV RS WLSKLLASIK AFISSPDNRY MLSLLNRTLD TTRQNINDFI QFCCDKWAKE FNVKTKTFFG VNADWMRLVG YDEISKHL N TELGKVVVFS TYASMGAGKN PDYAVNLALE GESLISVADV TYSTQLRSDI DSIYLEKPTQ LLLSDDYSHT ANQLCQFHQ ILSLQENGEL SPKSAENWCR QQLMGMSRER SLQQYHQTSD YQSAVRKYIE QAVGRAGRTS LKRKQILLFV DSGLKEILAE ESRDPSLFS HEYVALVNKA KSAGKSIVED RAVRRLFNLA QRNNKDGMLS IKALVHRLHN QPASKSDIQE WQDIRTQLLR Y PTVAFQPE RFNRLYLQSM TKGYYRYQGN LDGDPNSFEF FDRVPYGDMV SEEDCSLATL VQNQYVRPWF ERKGFACSWQ KE ANVMTPI MFTNIYKGAL GEQAVEAVLT AFDFTFEEVP NSIYERFDNR VIFAGIEQPI WLDSKYWKHE GNESSEGYSS KIA LVEEEF GPSKFIYVNA LGDTSKPIRY LNSCFVETSP QLAKVIEIPA LIDDSNADTN RTAVQELIKW LHHS

UniProtKB: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 90513
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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